فرمول های شیمی اسیدهای آمینه اسیدهای آمینه - نامگذاری، آماده سازی، خواص شیمیایی

ساختار و خواص آمینو اسیدهای موجود در پروتئین ها. پیوندهای پپتیدی که اسیدهای آمینه را در زنجیره به هم متصل می کند

پروتئین ها مولکول های پلیمری هستند که در آنها اسیدهای آمینه به عنوان مونومر عمل می کنند. تنها 20 اسید آمینه α در پروتئین ها در بدن انسان یافت می شود. آمینو اسیدهای مشابهی در پروتئین هایی با ساختار و عملکرد متفاوت وجود دارند. فردیت مولکول های پروتئین با ترتیب تناوب اسیدهای آمینه در پروتئین تعیین می شود. آمینو اسیدها را می توان حروف الفبا در نظر گرفت که به کمک آنها مانند یک کلمه اطلاعات نوشته می شود. یک کلمه حامل اطلاعاتی است، مثلاً در مورد یک شی یا عمل، و توالی اسیدهای آمینه در یک پروتئین حامل اطلاعاتی در مورد ساختار فضایی و عملکرد این پروتئین است.

الف. ساختار و خواص اسیدهای آمینه

1. ویژگی های ساختاری کلی آمینو اسیدهای سازنده پروتئین ها

یکی از ویژگی های ساختاری رایج اسیدهای آمینه وجود گروه های آمینه و کربوکسیل متصل به همان اتم آلفا کربن است. R - رادیکال اسید آمینه - در ساده ترین حالت با یک اتم هیدروژن (گلیسین) نشان داده می شود، اما می تواند ساختار پیچیده تری داشته باشد.

که در محلول های آبی با pH خنثیاسیدهای آمینه α به صورت یون های دوقطبی وجود دارند.

که در برخلاف 19 نفر دیگراسیدهای آمینه α، پرولین یک اسید آمینه است که رادیکال آن هم به اتم آلفا کربن و هم به گروه آمینه پیوند می خورد که در نتیجه مولکول ساختار حلقوی پیدا می کند.

19 اسید آمینه از هر 20 اسید آمینه حاوی یک اتم کربن نامتقارن در موقعیت α هستند که 4 گروه جایگزین مختلف به آن مرتبط هستند. در نتیجه، این اسیدهای آمینه در طبیعت را می توان در دو شکل ایزومری مختلف یافت - L و D. استثنا گلیسین است که اتم آلفا-کربن نامتقارن ندارد، زیرا رادیکال آن فقط با یک اتم هیدروژن نشان داده می شود. پروتئین ها فقط حاوی L-ایزومرهای اسیدهای آمینه هستند.

استریوایزومرهای L- یا D خالص می توانند در طی یک دوره زمانی طولانی، به طور خود به خود و غیر آنزیمی به مخلوط هممولاری از ایزومرهای L و D تبدیل شوند. این فرآیند راسمی شدن نامیده می شود. راسمی شدن هر اسید آمینه L در دمای معین با سرعت مشخصی اتفاق می افتد. از این شرایط می توان برای تعیین سن افراد و حیوانات استفاده کرد. بنابراین، مینای دندان سخت حاوی پروتئین عاج است که در آن ال-اسپارتات در دمای بدن انسان با نرخ 0.01٪ در سال به ایزومر D تبدیل می شود. در طول دوره تشکیل دندان، عاج فقط حاوی ایزومر L است، بنابراین سن آزمودنی را می توان از روی محتوای D-آسپارتات محاسبه کرد.

همه 20 اسید آمینه در بدن انسان از نظر ساختار، اندازه و خواص فیزیکوشیمیایی رادیکال های متصل به اتم آلفا کربن متفاوت است.

2. طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس ساختار شیمیایی رادیکال ها

اسیدهای آمینه را می توان با توجه به ساختار شیمیایی آنها به آلیفاتیک، معطر و هتروسیکلیک تقسیم کرد (جدول 1-1).

رادیکال های آلیفاتیک ممکن است حاوی گروه های عاملی باشند که به آنها ویژگی های خاصی می دهد: کربوکسیل (-COOH)، آمینو (-NH2)، تیول.

(-SH)، آمید (-CO-NH2)، هیدروکسیل (-OH) و گوانیدین گروه ها.

نام اسیدهای آمینه را می توان با استفاده از نامگذاری جایگزین ساخت، اما معمولاً از نام های بی اهمیت استفاده می شود (جدول 1-2).

جدول 1-1. طبقه بندی اسیدهای آمینه اصلی پروتئین ها بر اساس ساختار شیمیایی آنها

جدول 1-2. نمونه هایی از نام اسیدهای آمینه با توجه به نام گذاری جایگزینی و نام های بی اهمیت مربوطه

نام اسید آمینه	فرمول اسید آمینه	نام بی اهمیت
با تعویض
نامگذاری
2-آمینو-Z-
هیدروکسی پروپانوئیک اسید
		متیونین
متیل تیوبوتیریک اسید

برای نوشتن باقیمانده‌های اسید آمینه در مولکول‌های پپتید و پروتئین، از اختصارات سه حرفی نام‌های بی‌اهمیت آنها و در برخی موارد از نمادهای یک حرفی استفاده می‌شود (جدول 1-1 را ببینید).

نام‌های بی‌اهمیت اغلب از نام منبعی که برای اولین بار از آن جدا شده‌اند، یا از ویژگی‌های یک اسید آمینه مشخص می‌آیند. بنابراین، سری برای اولین بار از فیبروئین ابریشم (از لاتین serieum - ابریشمی) جدا شد و گلیسین به دلیل طعم شیرین آن نام خود را گرفت (از یونانی گلیکوس - شیرین).

3. طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس حلالیت رادیکال های آنها در آب

تمام 20 اسید آمینه موجود در پروتئین های بدن انسان را می توان بر اساس توانایی رادیکال های آنها در حل شدن در آب گروه بندی کرد. رادیکال‌ها را می‌توان در یک سری پیوسته مرتب کرد که با رادیکال‌های کاملاً آبگریز شروع شده و با رادیکال‌های به شدت آب‌دوست خاتمه می‌یابد.

حلالیت رادیکال های اسید آمینه با قطبیت گروه های عاملی تشکیل دهنده مولکول تعیین می شود (گروه های قطبی آب را جذب می کنند، گروه های غیر قطبی آن را دفع می کنند).

اسیدهای آمینه با رادیکال های غیر قطبی

رادیکال‌های غیرقطبی (آبگریز) شامل رادیکال‌های دارای زنجیره‌های هیدروکربنی آلیفاتیک (آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین، پرولین و رادیکال‌های متیونین) و حلقه‌های معطر (رادیکال‌های فنیل آلانین و تریپتوفان) هستند. رادیکال های این گونه اسیدهای آمینه در آب به یکدیگر یا سایر مولکول های آبگریز تمایل دارند که در نتیجه سطح تماس آنها با آب کاهش می یابد.

اسیدهای آمینه با رادیکال های بدون بار قطبی

رادیکال های این آمینو اسیدها بهتر از رادیکال های آبگریز در آب حل می شوند، زیرا حاوی گروه های عاملی قطبی هستند که با آب پیوند هیدروژنی تشکیل می دهند. اینها شامل سری، ترئونین و تیروزین است که دارای

گروه های هیدروکسیل، گروه های آمید حاوی آسپاراژین و گلوتامین و سیستئین با گروه تیول آن.

سیستئین و تیروزین به ترتیب حاوی گروه های تیول و هیدروکسیل هستند که قادر به تفکیک برای تشکیل H + هستند، اما در pH حدود 7.0 که در سلول ها حفظ می شود، این گروه ها عملاً تجزیه نمی شوند.

اسیدهای آمینه با رادیکال های قطبی با بار منفی

این گروه شامل اسیدهای آمینه آسپارتیک و گلوتامیک است که دارای یک گروه کربوکسیل اضافی در رادیکال است که در pH حدود 7.0 تجزیه می شود و COO- و H+ را تشکیل می دهد. بنابراین رادیکال های این آمینو اسیدها آنیون هستند. اشکال یونیزه شده اسیدهای گلوتامیک و آسپارتیک به ترتیب گلوتامات و آسپارتات نامیده می شوند.

اسیدهای آمینه با رادیکال های قطبی با بار مثبت

لیزین و آرژنین دارای یک گروه با بار مثبت اضافی در رادیکال هستند. در لیزین، گروه آمینه دوم، که قابلیت اتصال H+ را دارد، در موقعیت ب- زنجیره آلیفاتیک قرار دارد، و در آرژنین، گروه هوانیدین دارای بار مثبت است، بنابراین، هیستیدین حاوی یک گروه ایمیدازول ضعیف یونیزه است. با نوسانات فیزیولوژیکی در مقادیر pH (از 6.9 تا 7.4) هیستیدین به صورت خنثی یا مثبت شارژ می شود. با افزایش تعداد پروتون ها در محیط، گروه ایمیدازول هیستیدین می تواند یک پروتون را بچسباند و بار مثبت به دست آورد و با افزایش غلظت گروه های هیدروکسیل، می تواند یک پروتون اهدا کند و بار مثبت را از دست بدهد. از رادیکال رادیکال های دارای بار مثبت کاتیون هستند (نمودار زیر را ببینید).

رادیکال های باردار قطبی اسیدهای آمینه بیشترین حلالیت را در آب دارند.

4. تغییر در بار کل اسیدهای آمینه بسته به pH محیط

در مقادیر pH خنثی، همه گروه‌های عاملی اسیدی (قابلیت اهدای H+) و بازی (قابلیت افزودن H+) در حالت تفکیک هستند.

بنابراین، در یک محیط خنثی، اسیدهای آمینه حاوی یک رادیکال غیر تفکیک کننده دارای بار کلی صفر هستند. اسیدهای آمینه حاوی گروه های عاملی اسیدی دارای بار منفی کل و اسیدهای آمینه حاوی گروه های عاملی پایه دارای بار مثبت هستند (جدول 1-3).

تغییر pH به سمت اسیدی (یعنی افزایش غلظت H+ در محیط) منجر به سرکوب تفکیک گروه‌های اسیدی می‌شود. در یک محیط بسیار اسیدی، همه اسیدهای آمینه بار مثبت به دست می آورند.

در مقابل، افزایش غلظت گروه های OH- باعث حذف H+ از گروه های عاملی اصلی می شود که منجر به کاهش بار مثبت می شود. در یک محیط بسیار قلیایی، همه اسیدهای آمینه دارای بار منفی خالص هستند.

5. آمینو اسیدهای اصلاح شده موجود در پروتئین ها

فقط 20 اسید آمینه ذکر شده به طور مستقیم در سنتز پروتئین ها در بدن انسان شرکت می کنند. با این حال، برخی از پروتئین ها حاوی اسیدهای آمینه اصلاح شده غیر استاندارد هستند - مشتقات یکی از این 20 اسید آمینه. به عنوان مثال، مولکول کلاژن (پروتئین فیبریلار ماتریکس بین سلولی) حاوی مشتقات هیدروکسی لیزین و پرولین - 5-هیدروکسی لیزین و 4-هیدروکسی پرولین است.

اصلاحات باقی مانده اسید آمینه قبلاً در ترکیب پروتئین ها انجام شده است. فقط

اسیدهای آمینه اصلاح شده موجود در پروتئین ها

پس از اتمام سنتز آنها. معرفی گروه های عاملی اضافی به ساختار اسیدهای آمینه به پروتئین ها خاصیت می بخشد

طرح. ساختار اسیدهای آمینه باردار قطبی به شکل تفکیک شده

جدول 1-3. تغییر در بار کل اسیدهای آمینه بسته به pH محیط

برای انجام وظایف خاص لازم است. بنابراین، α-کربوکسی گلوتامیک اسید بخشی از پروتئین های دخیل در انعقاد خون است و دو گروه کربوکسیل نزدیک در ساختار آنها برای اتصال فاکتورهای پروتئینی با یون های Ca2+ ضروری هستند. اختلال در کربوکسیلاسیون گلوتامات منجر به کاهش لخته شدن خون می شود.

6. واکنش های شیمیایی مورد استفاده برای تشخیص اسیدهای آمینه

توانایی اسیدهای آمینه برای ورود به واکنش های شیمیایی خاص با حضور گروه های عاملی در ترکیب آنها تعیین می شود. از آنجایی که تمام اسیدهای آمینه تشکیل دهنده پروتئین ها حاوی گروه های آمینه و کربوکسیل در اتم آلفا کربن هستند، می توانند وارد واکنش های شیمیایی مشخصه همه اسیدهای آمینه شوند. وجود هر گروه عاملی در رادیکال های اسیدهای آمینه منفرد، توانایی آنها را برای ورود به واکنش های خاص این آمینو اسیدها تعیین می کند.

واکنش نین هیدرین به اسیدهای آمینه α

از واکنش نین هیدرین می توان برای تشخیص و تعیین کمیت اسیدهای آمینه در محلول استفاده کرد.

این واکنش بر اساس این واقعیت است که نین هیدرین بی رنگ، در واکنش با یک اسید آمینه، به شکل یک دایمر از طریق یک اتم نیتروژن حذف شده از گروه α-آمینه اسید آمینه متراکم می شود. در نتیجه یک رنگدانه قرمز بنفش تشکیل می شود. در همان زمان، دکربوکسیلاسیون اسید آمینه رخ می دهد که منجر به تشکیل CO2 و آلدئید مربوطه می شود. واکنش نین هیدرین به طور گسترده در مطالعه ساختار اولیه پروتئین ها استفاده می شود (نمودار زیر را ببینید).

از آنجایی که شدت رنگ متناسب با مقدار آمینو اسیدهای موجود در محلول است، برای اندازه گیری غلظت اسیدهای آمینه α استفاده می شود.

واکنش نین هیدرین برای تعیین اسیدهای آمینه α استفاده می شود

واکنش های خاص به اسیدهای آمینه منفرد

تعیین کمی و کیفی اسیدهای آمینه منفرد به دلیل وجود گروه های عاملی خاص در رادیکال های آنها امکان پذیر است.

آرژنین با استفاده از یک واکنش کیفی به گروه گوانیدین (واکنش ساکاگوچی) تعیین می شود و سیستئین با واکنش Foll، مخصوص گروه SH یک اسید آمینه مشخص تشخیص داده می شود. حضور آمینو اسیدهای معطر در محلول با واکنش زانتوپروتئین (واکنش نیتراسیون) و حضور یک گروه هیدروکسیل در حلقه معطر تیروزین توسط واکنش میلون تعیین می شود.

ب. پیوند پپتیدی. ساختار و خواص بیولوژیکی پپتیدها

اسیدهای آمینه α می توانند با استفاده از پیوندهای پپتیدی به صورت کووالانسی به یکدیگر متصل شوند. یک پیوند پپتیدی بین گروه α-کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه α-آمینه یک اسید آمینه دیگر تشکیل می شود، یعنی. یک پیوند آمیدی است. در این حالت، یک مولکول آب جدا می شود (نمودار A را ببینید).

1. ساختار پپتیدی

تعداد اسیدهای آمینه در پپتیدها می تواند بسیار متفاوت باشد. پپتیدهای حاوی حداکثر 10 اسید آمینه، الیگوپپتید نامیده می شوند.

پپتیدهای حاوی بیش از 10 اسید آمینه "پلی پپتید" و پلی پپتیدهای متشکل از بیش از 50 باقیمانده اسید آمینه معمولاً پروتئین نامیده می شوند. با این حال، این نام ها مشروط هستند، زیرا در ادبیات، اصطلاح "پروتئین" اغلب برای تعیین پلی پپتید حاوی کمتر از 50 باقی مانده اسید آمینه استفاده می شود. به عنوان مثال، هورمون گلوکاگون، متشکل از 29 اسید آمینه، هورمون پروتئین نامیده می شود.

مونومرهای اسیدهای آمینه که پروتئین ها را می سازند نامیده می شوند "بقایای اسید آمینه".باقیمانده اسید آمینه ای که دارای یک گروه آمینه آزاد است، N ترمینال نامیده می شود و در سمت چپ نوشته می شود و آن که دارای یک گروه آزاد؟ کربوکسیل باشد، C ترمینال نامیده می شود و در سمت راست نوشته می شود. پپتیدها از انتهای N نوشته و خوانده می شوند. زنجیره ای از اتم های تکرار شونده در یک زنجیره پلی پپتیدی -NH-CH-CO- نامیده می شود "ستون فقرات پپتیدی"(نمودار B را ببینید).

هنگام نامگذاری یک پلی پپتید، پسوند -yl به نام اختصاری باقیمانده اسید آمینه، به استثنای اسید آمینه C ترمینال اضافه می شود. به عنوان مثال، تتراپپتید Ser-Gly-Pro-Ala به عنوان سریل گلیسیل پرولیل آلانین خوانده می شود.

پیوند پپتیدی تشکیل شده توسط گروه ایمنو پرولین با سایر پیوندهای پپتیدی متفاوت است زیرا اتم نیتروژن گروه پپتیدی به هیدروژن متصل نیست، بلکه به یک رادیکال متصل است.

پپتیدها در ترکیب اسید آمینه، تعداد و ترتیب اسیدهای آمینه متفاوت هستند.

سریل گلیسیل پرولیل آلانین

طرح A. تشکیل دی پپتید

طرح ب. ساختار پپتیدها

Ser-Gis-Pro-Ala و Ala-Pro-Gis-Ser دو پپتید متفاوت هستند، علیرغم این واقعیت که ترکیبات اسید آمینه کمی و کیفی یکسانی دارند.

2. ویژگی های پیوند پپتیدی

پیوند پپتیدی دارای ویژگی پیوند دوگانه جزئی است، بنابراین کوتاهتر از سایر پیوندهای ستون فقرات پپتیدی است و در نتیجه تحرک کمی دارد. ساختار الکترونیکی پیوند پپتیدی، ساختار مسطح و سفت و سخت گروه پپتیدی را تعیین می کند. صفحات گروه های پپتیدی در یک زاویه نسبت به یکدیگر قرار دارند (شکل 1-1).

پیوند بین اتم کربن α و گروه α-آمینو یا گروه α-کربوکسیل آزادانه قابل چرخش است (اگرچه به دلیل اندازه و ماهیت رادیکال ها محدود شده است)، به زنجیره پلی پپتیدی اجازه می دهد تا پیکربندی های مختلفی را به خود بگیرد.

پیوندهای پپتیدی معمولاً در پیکربندی ترانس قرار دارند، یعنی. اتم های کربن α در دو طرف پیوند پپتیدی قرار دارند. در نتیجه رادیکال های جانبی اسیدهای آمینه در دورترین فاصله از یکدیگر در فضا قرار دارند (شکل 1-2).

پیوندهای پپتیدی بسیار قوی هستند و در شرایط عادی موجود در سلول ها (محیط خنثی، دمای بدن) خود به خود شکسته نمی شوند. در شرایط آزمایشگاهی، هیدرولیز پیوندهای پپتیدی پروتئین در آمپول مهر و موم شده با اسید کلریدریک غلیظ (6 مول در لیتر)، در دمای بیش از 105 درجه سانتیگراد انجام می شود و هیدرولیز کامل پروتئین به اسیدهای آمینه آزاد انجام می شود. در حدود یک روز

در موجودات زنده، پیوندهای پپتیدی در پروتئین ها با کمک آنزیم های پروتئولیتیک ویژه (از انگلیسی، پروتئین - پروتئین، لیز - تخریب)، که پروتئازها یا هیدرولازهای پپتیدی نیز نامیده می شوند، شکسته می شوند.

برای تشخیص پروتئین ها و پپتیدها در محلول و همچنین برای تعیین کمی آنها از واکنش بیورت استفاده می شود. نتیجه مثبتبرای مواد حاوی حداقل دو پیوند پپتیدی).

3. نقش بیولوژیکی پپتیدها

بدن انسان پپتیدهای زیادی تولید می کند که در تنظیم فرآیندهای بیولوژیکی مختلف شرکت می کنند و فعالیت فیزیولوژیکی بالایی دارند.

برنج. 1-1. صفحات مکان گروه های پپتید و اتم های کربن α در فضا.

برنج. 1-2. پیکربندی ترانس پیوندهای پپتیدی گروه های عاملی-CO- و -NH-،

تشکیل پیوندهای پپتیدی، یونیزه نمی شوند، اما قطبی هستند و می توانند در تشکیل پیوندهای هیدروژنی شرکت کنند.

تعداد باقی مانده های اسید آمینه در ساختار پپتیدهای فعال بیولوژیکی می تواند از 3 تا 50 متغیر باشد. برخی از "کوچک ترین" پپتیدها شامل هورمون آزاد کننده تیروتروپین و گلوتاتیون (تری پپتیدها) و همچنین انکفالین ها هستند که حاوی 5 اسید آمینه هستند. با این حال، بیشتر پپتیدهای فعال بیولوژیکی حاوی بیش از 10 اسید آمینه هستند، به عنوان مثال، نوروپپتید Y (تنظیم کننده اشتها) حاوی 36 اسید آمینه و کورتیکولیبرین - 41 اسید آمینه است.

برخی از پپتیدها، به ویژه بیشتر هورمون های پپتیدی، حاوی پیوندهای پپتیدی هستند که توسط گروه α-آمینو و گروه α-کربوکسیل اسیدهای آمینه همسایه تشکیل شده اند. به طور معمول، آنها از پیش سازهای پروتئین غیرفعال سنتز می شوند که در آن آنزیم های پروتئولیتیک خاص پیوندهای پپتیدی خاص را تجزیه می کنند.

آنژیوتانسین II یک اکتاپپتید است که از پروتئین بزرگ پلاسما آنژیوتانسینوژن در نتیجه عمل متوالی دو آنزیم پروتئولیتیک تشکیل شده است.

اولین آنزیم پروتئولیتیک، رنین، از آنژیوتانسینوژن از انتهای N، یک پپتید حاوی 10 اسید آمینه به نام آنژیوتانسین I را جدا می کند. دومین آنزیم پروتئولیتیک، کربوکسی دی پپتیدیل پپتیداز، از انتهای C جدا می شود.

اسیدهای آمینه، پروتئین ها و پپتیدهانمونه هایی از ترکیباتی هستند که در زیر توضیح داده شده اند. بسیاری از مولکول‌های فعال بیولوژیکی حاوی چندین گروه عملکردی شیمیایی متفاوت هستند که می‌توانند با یکدیگر و با گروه‌های عاملی یکدیگر تعامل داشته باشند.

آمینو اسید.

آمینو اسید- ترکیبات دو عملکردی آلی، که شامل یک گروه کربوکسیل است - UNS، و گروه آمینه است N.H. 2 .

جداگانه، مجزا α و β - آمینو اسید:

بیشتر در طبیعت یافت می شود α -اسیدها پروتئین ها حاوی 19 اسید آمینه و یک اسید آمینه ( C 5 H 9نه 2 ):

ساده ترین آمینو اسید- گلیسین اسیدهای آمینه باقی مانده را می توان به گروه های اصلی زیر تقسیم کرد:

1) همولوگ های گلیسین - آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین.

به دست آوردن اسیدهای آمینه

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه

آمینو اسید- اینها ترکیبات آمفوتریک هستند، زیرا حاوی 2 گروه عملکردی مخالف - یک گروه آمینه و یک گروه هیدروکسیل. بنابراین، آنها با اسیدها و قلیاها واکنش می دهند:

تبدیل اسید-باز را می توان به صورت زیر نشان داد:

آمینو اسیدها ترکیبات ناهمگنی هستند که لزوماً شامل دو گروه عملکردی هستند: یک گروه آمینه - NH 2 و یک گروه کربوکسیل - COOH که با یک رادیکال هیدروکربنی مرتبط است.

از آنجا که اسیدهای آمینه حاوی دو گروه عملکردی متفاوت هستند که بر یکدیگر تأثیر می گذارند، واکنش های مشخصه با واکنش های اسیدهای کربوکسیلیک و آمین ها متفاوت است.

خواص اسیدهای آمینه

گروه آمینه - NH 2 خواص اساسی اسیدهای آمینه را تعیین می کند، زیرا به دلیل وجود یک جفت الکترون آزاد در اتم نیتروژن، قادر است یک کاتیون هیدروژن را از طریق مکانیسم دهنده-گیرنده به خود متصل کند.

گروه -COOH (گروه کربوکسیل) خواص اسیدی این ترکیبات را تعیین می کند. بنابراین اسیدهای آمینه ترکیبات آلی آمفوتری هستند. آنها با قلیاها به عنوان اسید واکنش نشان می دهند:

با اسیدهای قوی - مانند بازها - آمین ها:

علاوه بر این، گروه آمینه موجود در اسید آمینه با گروه کربوکسیل آن برهمکنش می‌کند و یک نمک داخلی تشکیل می‌دهد:

یونیزاسیون مولکول های اسید آمینه به ماهیت اسیدی یا قلیایی محیط بستگی دارد:

از آنجایی که اسیدهای آمینه در محلول های آبی مانند ترکیبات آمفوتریک معمولی رفتار می کنند، در موجودات زنده نقش مواد بافری را ایفا می کنند که غلظت خاصی از یون های هیدروژن را حفظ می کنند.

آمینو اسیدها مواد کریستالی بی رنگی هستند که در دمای بالای 200 درجه سانتیگراد ذوب و تجزیه می شوند. آنها در آب محلول و در اتر نامحلول هستند. بسته به رادیکال R، آنها می توانند شیرین، تلخ یا بی مزه باشند.

اسیدهای آمینه به طبیعی (موجود در موجودات زنده) و مصنوعی تقسیم می شوند. در میان اسیدهای آمینه طبیعی (حدود 150)، اسیدهای آمینه پروتئین زا (حدود 20) متمایز می شوند که بخشی از پروتئین ها هستند. آنها L شکل هستند. حدود نیمی از این اسیدهای آمینه هستند غیر قابل تعویض، زیرا در بدن انسان سنتز نمی شوند. اسیدهای ضروری عبارتند از والین، لوسین، ایزولوسین، فنیل آلانین، لیزین، ترئونین، سیستئین، متیونین، هیستیدین، تریپتوفان. این مواد با غذا وارد بدن انسان می شوند. اگر مقدار آنها در غذا ناکافی باشد، رشد و عملکرد طبیعی بدن انسان مختل می شود. در برخی بیماری ها، بدن قادر به سنتز برخی اسیدهای آمینه دیگر نیست. بنابراین، در فنیل کتونوری، تیروزین سنتز نمی شود. مهمترین خاصیت اسیدهای آمینه توانایی وارد شدن به تراکم مولکولی با آزاد شدن آب و تشکیل گروه آمید -NH-CO- است، به عنوان مثال:

ترکیبات با مولکولی بالا که در نتیجه این واکنش به دست می آیند حاوی تعداد زیادی قطعات آمید هستند و به همین دلیل نامیده می شوند. پلی آمیدها

اینها، علاوه بر الیاف نایلون مصنوعی ذکر شده در بالا، شامل، برای مثال، انانت است که در طی چند متراکم شدن اسید آمینه انانتیک تشکیل شده است. اسیدهای آمینه با گروه های آمینه و کربوکسیل در انتهای مولکول ها برای تولید الیاف مصنوعی مناسب هستند.

آلفا آمینو اسید پلی آمید نامیده می شود پپتیدها. بسته به تعداد باقی مانده های اسید آمینه، آنها را متمایز می کنند دی پپتیدها، تری پپتیدها، پلی پپتیدها. در چنین ترکیباتی، گروه های -NH-CO- گروه های پپتیدی نامیده می شوند.

از بین انواع اسیدهای آمینه، تنها 20 اسید آمینه در سنتز پروتئین درون سلولی نقش دارند. اسیدهای آمینه پروتئین زا). همچنین حدود 40 اسید آمینه غیر پروتئین زا بیشتر در بدن انسان یافت شده است. تمام اسیدهای آمینه پروتئین زا هستند α- اسیدهای آمینه و مثال آنها را می توان نشان داد راه های اضافیطبقه بندی ها

با توجه به ساختار رادیکال جانبی

برجسته

• آلیفاتیک(آلانین، والین، لوسین، ایزولوسین، پرولین، گلیسین)،
• معطر(فنیل آلانین، تیروزین، تریپتوفان)،
• حاوی گوگرد(سیستئین، متیونین)
• حاوی گروه OH(سرین، ترئونین، دوباره تیروزین)،
• حاوی اضافی گروه COOH(اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک)،
• اضافی گروه NH 2(لیزین، آرژنین، هیستیدین، همچنین گلوتامین، آسپاراژین).

معمولاً نام اسیدهای آمینه به اختصار با یک علامت 3 حرفی مشخص می شود. متخصصان زیست شناسی مولکولی نیز از نمادهای تک حرفی برای هر اسید آمینه استفاده می کنند.

ساختار اسیدهای آمینه پروتئین زا

با توجه به قطبیت رادیکال جانبی

وجود داشته باشد غیر قطبیاسیدهای آمینه (آروماتیک، آلیفاتیک) و قطبی(بدون بار، بار منفی و مثبت).

با توجه به خواص اسید-باز

با توجه به خواص اسید-بازی که دارند به دو دسته تقسیم می شوند خنثی(اکثریت)، ترش(اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک) و پایه ای(لیزین، آرژنین، هیستیدین) اسیدهای آمینه.

با غیر قابل تعویض بودن

با توجه به نیاز بدن، آنهایی که در بدن سنتز نمی شوند و باید با غذا تامین شوند، جدا می شوند. غیر قابل تعویضاسیدهای آمینه (لوسین، ایزولوسین، والین، فنیل آلانین، تریپتوفان، ترئونین، لیزین، متیونین). به قابل تعویضشامل آن دسته از آمینواسیدهایی است که اسکلت کربنی آنها در واکنش های متابولیکی تشکیل می شود و به نحوی قادر به بدست آوردن یک گروه آمینه برای تشکیل اسید آمینه مربوطه است. دو اسید آمینه هستند مشروط غیر قابل تعویض (آرژنین، هیستیدین)، یعنی. سنتز آنها در مقادیر ناکافی به خصوص برای کودکان اتفاق می افتد.

اسیدهای آلی (کربوکسیلیک) حاوی، به عنوان یک قاعده، یک یا دو گروه آمینه (NH2). بسته به موقعیت گروه آمینو در زنجیره کربن نسبت به کربوکسیل، A، b، y و غیره در طبیعت متمایز می شوند: a.، ... ... فرهنگ لغت دایره المعارف زیستی

اسیدهای آمینه، دسته ای از ترکیبات آلی حاوی کربوکسیل (COOH) و گروه های آمینه (NH2). دارای خواص اسیدها و بازها هستند. مشارکت در متابولیسم مواد نیتروژن دار در همه موجودات (ترکیبات اولیه در بیوسنتز هورمون ها،... ... دایره المعارف مدرن

دسته ای از ترکیبات آلی حاوی کربوکسیل (COOH) و گروه های آمینه (NH2). دارای خواص اسیدها و بازها هستند. مشارکت در متابولیسم مواد نیتروژن دار در همه موجودات (ترکیب اولیه در بیوسنتز هورمون ها، ویتامین ها،... ... فرهنگ لغت بزرگ دایره المعارفی

اسیدهای آمینه، از، واحد. اسید آمینه، s، ماده (متخصص.). دسته ای از ترکیبات آلی که دارای خواص اسیدها و بازها هستند. | تصرف اسید آمینه، اوه، اوه فرهنگ لغت توضیحی اوژگوف. S.I. اوژگوف، ن.یو. شودووا. 1949 1992 … فرهنگ توضیحی اوژگوف

سازمان ترکیبات با عملکرد دوگانه، اسیدی، به دلیل وجود یک گروه کربوکسیل (به کربوکسیل مراجعه کنید)، و بازی، مرتبط با حضور یک گروه آمینه (NH2) یا (کمتر) یک گروه ایمنو (NH)، که معمولاً بخشی از هتروسیکل مثال ها... دایره المعارف زمین شناسی

آمینو اسید- ترکیبات آلی حاوی یک یا دو گروه آمینه؛ مشتقات اسیدهای کربوکسیلیک که در آن هیدروژن موجود در رادیکال با یک گروه آمینه جایگزین می شود. واحدهای ساختاری یک مولکول پروتئین پروتئین: آلانین آرژنین آسپاراژین پرولین آسپارتیک...... فرهنگ لغت ایدئوگرافیک زبان روسی

آمینو اسید- - اسیدهای کربوکسیلیک که در آنها حداقل یک اتم کربن از زنجیره هیدروکربنی با یک گروه آمینه جایگزین شده است. فرهنگ لغت مختصر اصطلاحات بیوشیمیایی

آمینو اسید- اسیدهای آمینه، اسیدهای آلی (حاوی گروه COOH) که در آن یک یا چند اتم H در رادیکال الکل با گروه های آمینه قلیایی (NHa) جایگزین می شود که در نتیجه A. متعلق به گروه است. ترکیبات آمفوتریک بسته به …… دایره المعارف بزرگ پزشکی

آمینو اسید- * آمینو اسیدها * آمینو اسیدها دسته ای از ترکیبات آلی هستند که با خواص اسیدهای کربوکسیلیک و آمین ها مشخص می شوند (جدول). آنها در ماهیت شیمیایی زنجیره های جانبی (گروه ها) با یکدیگر متفاوت هستند. بر اساس قطبیت گروه ها، A. می تواند... ژنتیک فرهنگ لغت دایره المعارفی

آمینو اسید- دسته ای از ترکیبات آلی که مولکول های آن حاوی گروه های آمینه (NH2) و گروه های کربوکسیل (COOH) است. A. در طبیعت گسترده هستند و بخشی از مولکول های پروتئین هستند. همه A. مواد بلوری جامد و محلول در آب هستند... ... دایره المعارف بزرگ پلی تکنیک