صيغة كيمياء الأحماض الأمينية. الأحماض الأمينية - التسمية ، التحضير ، الخواص الكيميائية

هيكل وخصائص الأحماض الأمينية التي تحتوي على البروتينات. روابط الببتيد التي تربط الأحماض الأمينية في سلسلة

البروتينات هي جزيئات بوليمرية تعمل فيها الأحماض الأمينية كمونومرات. في تكوين البروتينات في جسم الإنسان ، يوجد فقط 20 حمض أميني ألفا. توجد نفس الأحماض الأمينية في البروتينات ذات الهياكل والوظائف المختلفة. يتم تحديد فردية جزيئات البروتين بترتيب تناوب الأحماض الأمينية في البروتين. يمكن اعتبار الأحماض الأمينية كأحرف الأبجدية ، والتي تساعد ، كما في الكلمة ، على تسجيل المعلومات. تحمل الكلمة معلومات ، على سبيل المثال ، حول كائن أو فعل ، ويحمل تسلسل الأحماض الأمينية في البروتين معلومات حول بناء الهيكل المكاني ووظيفة هذا البروتين.

أ. تركيب وخصائص الأحماض الأمينية

1. السمات الهيكلية العامة للأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات

السمة الهيكلية الشائعة للأحماض الأمينية هي وجود مجموعات أمينية وكربوكسيل متصلة بذرة الكربون ألفا. R - جذور الأحماض الأمينية - في أبسط الحالات ، يتم تمثيلها بواسطة ذرة الهيدروجين (الجليسين) ، ولكن يمكن أن يكون لها أيضًا بنية أكثر تعقيدًا.

في المحاليل المائية عند درجة حموضة محايدةتوجد الأحماض الأمينية ألفا على شكل أيونات ثنائية القطب.

في مختلفة عن 19 آخرينالأحماض الأمينية ألفا ، البرولين هو حمض إيميني ، يرتبط جذره بكل من ذرة الكربون ألفا والمجموعة الأمينية ، ونتيجة لذلك يكتسب الجزيء بنية دورية.

يحتوي 19 من أصل 20 حمضًا أمينيًا على ذرة كربون غير متماثلة في الموضع α ، حيث يتم إرفاق 4 مجموعات بديلة مختلفة. نتيجة لذلك ، يمكن أن تكون هذه الأحماض الأمينية في الطبيعة في شكلين متماثلين مختلفين - L و D. الاستثناء هو الجليسين ، الذي لا يحتوي على ذرة كربون α غير متماثلة ، حيث يتم تمثيل جذريها فقط بواسطة ذرة هيدروجين. تحتوي البروتينات على ايزومرات L فقط من الأحماض الأمينية.

يمكن أن تتحول الأيزومرات الفراغية النقية L أو D بشكل تلقائي وغير إنزيمي على مدى فترة طويلة من الزمن إلى خليط متساوي المولي من L- و D- أيزومرات. هذه العملية تسمى العنصرية. يستمر ترقيم كل حمض أميني L عند درجة حرارة معينة بمعدل معين. يمكن استخدام هذا الظرف لتحديد عمر الأشخاص والحيوانات. لذلك ، يوجد في المينا الصلبة للأسنان بروتين عاج ، حيث يمر L-aspartate إلى D-isomer عند درجة حرارة جسم الإنسان بمعدل 0.01٪ سنويًا. خلال فترة تكوين الأسنان ، يحتوي العاج فقط على L-isomer ، لذلك يمكن حساب عمر الشخص من محتوى D-aspartate.

تختلف جميع الأحماض الأمينية العشرين في جسم الإنسان في التركيب والحجم والخصائص الفيزيائية والكيميائية للجذور المرتبطة بذرة الكربون ألفا.

2. تصنيف الأحماض الأمينية حسب التركيب الكيميائي للجذور

وفقًا للتركيب الكيميائي ، يمكن تقسيم الأحماض الأمينية إلى أليفاتية وعطرية وحلقة غير متجانسة (الجداول 1-1).

قد تحتوي الجذور الأليفاتية على مجموعات وظيفية تمنحها خصائص محددة: كربوكسيل (-COOH) ، أمينو (-NH2) ، ثيول

(-SH) ، أميد (-CO-NH2) ، هيدروكسيل (-OH) وغوانيدين مجموعات.

يمكن بناء أسماء الأحماض الأمينية وفقًا للتسميات البديلة ، ولكن عادةً ما يتم استخدام الأسماء البسيطة (الجداول 1-2).

الجدول 1-1. تصنيف الأحماض الأمينية الرئيسية للبروتينات حسب تركيبها الكيميائي

الجدول 1-2. أمثلة على أسماء الأحماض الأمينية وفقًا للتسميات البديلة والأسماء التافهة المقابلة

اسم الأحماض الأمينية	صيغة الأحماض الأمينية	اسم تافه
الاستبدال
التسمية
2-أمينو-3-
حمض الهيدروكسي بروبانويك
		ميثيونين
حمض ميثيل ثيوبوتريك

لتسجيل بقايا الأحماض الأمينية في جزيئات الببتيد والبروتين ، يتم استخدام الاختصارات المكونة من ثلاثة أحرف لأسمائها التافهة ، وفي بعض الحالات حتى الرموز أحادية الحرف (انظر الجداول 1-1).

غالبًا ما تُشتق الأسماء التافهة من اسم المصدر الذي تم عزلها منه لأول مرة ، أو من خصائص حمض أميني معين. لذلك ، تم عزل السلسلة أولاً من الحرير الفبروين (من المصل اللاتيني - حريري) ، وحصل الجليسين على اسمه بسبب المذاق الحلو (من اليونانية glykos - الحلو).

3. تصنيف الأحماض الأمينية حسب ذوبان جذورها في الماء

يمكن تصنيف جميع الأحماض الأمينية العشرين الموجودة في بروتينات جسم الإنسان وفقًا لقدرة جذورها على الذوبان في الماء. يمكن ترتيب الجذور في سلسلة متصلة ، بدءًا من كارهة للماء تمامًا وتنتهي بدرجة عالية من المحبة للماء.

يتم تحديد قابلية ذوبان جذور الأحماض الأمينية من خلال قطبية المجموعات الوظيفية التي يتكون منها الجزيء (المجموعات القطبية تجذب الماء ، والمجموعات غير القطبية تتنافر معها).

الأحماض الأمينية مع الجذور غير القطبية

تشمل العناصر غير القطبية (الكارهة للماء) الجذور التي لها سلاسل هيدروكربونية أليفاتية (جذور ألانين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، برولين وميثيونين) وحلقات عطرية (جذور فينيل ألانين وتريبتوفان). تميل جذور هذه الأحماض الأمينية في الماء إلى بعضها البعض أو إلى جزيئات أخرى كارهة للماء ، ونتيجة لذلك يتناقص سطح ملامستها للماء.

الأحماض الأمينية مع الجذور القطبية غير المشحونة

تذوب جذور هذه الأحماض الأمينية في الماء أفضل من الجذور الكارهة للماء ، لأنها تحتوي على مجموعات وظيفية قطبية تشكل روابط هيدروجينية مع الماء. وتشمل هذه السلسلة ، ثريونين والتيروزين ، والتي لها

مجموعات الهيدروكسيل ، الأسباراجين والجلوتامين المحتوية على مجموعات الأميد ، والسيستين مع مجموعة الثيول.

يحتوي السيستين والتيروزين ، على التوالي ، على مجموعات ثيول وهيدروكسيل قادرة على الانفصال مع تكوين H + ، ولكن عند درجة حموضة تبلغ حوالي 7.0 ، يتم الاحتفاظ بها في الخلايا ، لا تنفصل هذه المجموعات عمليًا.

الأحماض الأمينية مع الجذور القطبية سالبة الشحنة

تشتمل هذه المجموعة على الأحماض الأمينية الأسبارتيك والجلوتامين ، والتي تحتوي على مجموعة كربوكسيل إضافية في الجذر ، وتتفكك عند درجة الحموضة حوالي 7.0 مع تكوين COO- و H +. لذلك ، فإن جذور هذه الأحماض الأمينية هي الأنيونات. تسمى الأشكال المتأينة من أحماض الغلوتاميك والأسبارتيك الغلوتامات والأسبارتات ، على التوالي.

الأحماض الأمينية مع الجذور القطبية موجبة الشحنة

يحتوي اللايسين والأرجينين على مجموعة إضافية موجبة الشحنة في الراديكالي. في اللايسين ، توجد المجموعة الأمينية الثانية القادرة على ربط H + ، في موضع α للسلسلة الأليفاتية ، وفي الأرجينين تكتسب مجموعة الكوانيدين شحنة موجبة. بالإضافة إلى ذلك ، يحتوي الهيستيدين على مجموعة إيميدازول ضعيفة التأين ، لذلك ، مع التقلبات الفسيولوجية في قيم الأس الهيدروجيني (من 6.9 إلى 7،4) يكون الهيستيدين إما محايدًا أو إيجابيًا. مع زيادة عدد البروتونات في الوسط ، تستطيع مجموعة الإيميدازول من الهيستيدين إضافة بروتون ، والحصول على شحنة موجبة ، ومع زيادة تركيز مجموعات الهيدروكسيل ، يمكنها التبرع بالبروتون ، وفقدان الشحنة الموجبة من الراديكالي. الجذور المشحونة إيجابيا هي كاتيونات (انظر الرسم البياني أدناه).

تمتلك الجذور القطبية المشحونة للأحماض الأمينية أعلى قابلية للذوبان في الماء.

4. التغيير في الشحنة الإجمالية للأحماض الأمينية اعتمادا على الرقم الهيدروجيني للوسط

في قيم الأس الهيدروجيني المحايدة ، تكون جميع المجموعات الوظيفية الحمضية (القادرة على التبرع بـ H +) وجميع المجموعات الوظيفية الأساسية (القادرة على ربط H +) في حالة منفصلة.

لذلك ، في بيئة محايدة ، فإن الأحماض الأمينية التي تحتوي على جذري غير مفكك لها شحنة صفرية إجمالية. الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعات وظيفية حمضية لها شحنة سالبة كلية ، والأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعات وظيفية أساسية لها شحنة موجبة (الجداول 1-3).

يؤدي التغيير في درجة الحموضة إلى الجانب الحمضي (أي زيادة تركيز H + في الوسط) إلى قمع تفكك المجموعات الحمضية. في بيئة شديدة الحموضة ، تكتسب جميع الأحماض الأمينية شحنة موجبة.

على العكس من ذلك ، تؤدي زيادة تركيز مجموعات OH إلى التخلص من H + من المجموعات الوظيفية الرئيسية ، مما يؤدي إلى انخفاض الشحنة الموجبة. في بيئة شديدة القلوية ، تحتوي جميع الأحماض الأمينية على شحنة سالبة صافية.

5. الأحماض الأمينية المعدلة الموجودة في البروتينات

فقط 20 من الأحماض الأمينية المدرجة تشارك بشكل مباشر في تخليق البروتينات في جسم الإنسان. ومع ذلك ، يوجد في بعض البروتينات أحماض أمينية معدلة غير قياسية - مشتقات أحد هذه الأحماض الأمينية العشرين. على سبيل المثال ، في جزيء الكولاجين (بروتين ليفي في المصفوفة بين الخلايا) توجد مشتقات هيدروكسي من ليسين وبرولين - 5-هيدروكسيليسين و 4-هيدروكسي برولين.

يتم إجراء تعديلات على بقايا الأحماض الأمينية بالفعل في تكوين البروتينات ، أي فقط

الأحماض الأمينية المعدلة الموجودة في البروتينات

بعد الانتهاء من تركيبها. يعطي إدخال مجموعات وظيفية إضافية في بنية الأحماض الأمينية خصائص البروتينات

مخطط. هيكل الأحماض الأمينية القطبية المشحونة في شكل منفصل

الجدول 1-3. التغيير في الشحنة الإجمالية للأحماض الأمينية اعتمادًا على درجة الحموضة في الوسط

المطلوبة لأداء وظائفهم المحددة. وهكذا ، فإن حمض α-carboxyglutamic هو أحد مكونات البروتينات المشاركة في تخثر الدم ، ومجموعتان كربوكسيل متقاربان في بنيتهما ضرورية لربط عوامل البروتين بأيونات Ca2 +. يؤدي انتهاك الكربوكسيل للجلوتامات إلى انخفاض تخثر الدم.

6. التفاعلات الكيميائية المستخدمة للكشف عن الأحماض الأمينية

يتم تحديد قدرة الأحماض الأمينية على الدخول في تفاعلات كيميائية معينة من خلال وجود مجموعات وظيفية في تكوينها. نظرًا لأن جميع الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات تحتوي على مجموعات أمينية وكربوكسيل في ذرة الكربون ألفا ، فيمكنها الدخول في تفاعلات كيميائية مميزة لجميع الأحماض الأمينية. إن وجود أي مجموعات وظيفية في جذور الأحماض الأمينية الفردية يحدد قدرتها على الدخول في تفاعلات خاصة بهذه الأحماض الأمينية.

تفاعل نينهيدرين للأحماض الأمينية ألفا

يمكن استخدام تفاعل النينهيدرين لاكتشاف وتحديد كمية الأحماض الأمينية في المحلول.

يعتمد هذا التفاعل على حقيقة أن النينهيدرين عديم اللون ، الذي يتفاعل مع حمض أميني ، يتكثف في شكل ديمر من خلال ذرة نيتروجين تنفصل عن مجموعة α-amino من الأحماض الأمينية. نتيجة لذلك ، يتم تكوين صبغة حمراء بنفسجية. في نفس الوقت ، يحدث نزع الكربوكسيل من الأحماض الأمينية ، مما يؤدي إلى تكوين ثاني أكسيد الكربون والألدهيد المقابل. يستخدم تفاعل النينهيدرين على نطاق واسع في دراسة التركيب الأولي للبروتينات (انظر الرسم البياني أدناه).

نظرًا لأن كثافة اللون تتناسب مع عدد الأحماض الأمينية في المحلول ، يتم استخدامها لقياس تركيز الأحماض الأمينية α.

يستخدم تفاعل نينهيدرين لتحديد الأحماض الأمينية ألفا

ردود فعل محددة على الأحماض الأمينية الفردية

التحديد النوعي والكمي للأحماض الأمينية الفردية ممكن بسبب وجود مجموعات وظيفية خاصة في جذورهم.

يتم تحديد الأرجينين باستخدام تفاعل نوعي لمجموعة غوانيدين (تفاعل ساكاغوتشي) ، ويتم الكشف عن السيستين بواسطة تفاعل فول ، المحدد لمجموعة SH من هذا الحمض الأميني. يتم تحديد وجود الأحماض الأمينية العطرية في المحلول عن طريق تفاعل البروتين xantoprotein (تفاعل النترات) ، ويتم تحديد وجود مجموعة الهيدروكسيل في الحلقة العطرية للتيروزين بواسطة تفاعل Millon.

الرابطة الببتيدية. التركيب والخصائص البيولوجية للببتيدات

يمكن ربط الأحماض الأمينية ألفا مع بعضها البعض عبر روابط الببتيد. يتم تكوين رابطة الببتيد بين مجموعة α-carboxyl لحمض أميني واحد ومجموعة α-amino من أخرى ، أي هي رابطة أميد. في هذه الحالة ، ينقسم جزيء الماء (انظر المخطط أ).

1. هيكل الببتيد

يمكن أن يختلف عدد الأحماض الأمينية في الببتيدات بشكل كبير. تسمى الببتيدات التي تحتوي على ما يصل إلى 10 أحماض أمينية oligopeptides. في كثير من الأحيان ، يشار إلى عدد الأحماض الأمينية التي تتكون منها oligopeptide باسم هذه الجزيئات: ثلاثي الببتيد ، خماسي الببتيد ، أوكاببتيد ، إلخ.

تسمى الببتيدات التي تحتوي على أكثر من 10 أحماض أمينية "عديد الببتيدات" ، وعادة ما تسمى عديد الببتيدات التي تتكون من أكثر من 50 من بقايا الأحماض الأمينية بالبروتينات. ومع ذلك ، فإن هذه الأسماء عشوائية ، حيث أنه في الأدبيات ، غالبًا ما يستخدم مصطلح "بروتين" للإشارة إلى بولي ببتيد يحتوي على أقل من 50 من بقايا الأحماض الأمينية. على سبيل المثال ، يسمى هرمون الجلوكاجون ، الذي يتكون من 29 من الأحماض الأمينية ، بهرمون بروتيني.

تسمى مونومرات الأحماض الأمينية التي تتكون منها البروتينات "بقايا الأحماض الأمينية".تسمى بقايا الأحماض الأمينية التي تحتوي على مجموعة أمينية حرة N-terminal ومكتوبة على اليسار ، وتسمى مجموعة الكربوكسيل الحرة C-terminal ومكتوبة على اليمين. تتم كتابة وقراءة الببتيدات من المحطة N. تسمى سلسلة الذرات المتكررة في سلسلة -NH-CH-CO-polypeptide "العمود الفقري الببتيد"(انظر الرسم البياني ب).

عند تسمية بولي ببتيد ، تتم إضافة اللاحقة -il إلى الاسم المختصر لبقايا الأحماض الأمينية ، باستثناء الحمض الأميني C- طرفي. على سبيل المثال ، يُقرأ Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptide على أنه serylglycylprolylalanine.

تختلف رابطة الببتيد التي تشكلها مجموعة إيمينو من البرولين عن روابط الببتيد الأخرى ، حيث أن ذرة النيتروجين في مجموعة الببتيد لا ترتبط بالهيدروجين ، ولكن بجذر.

تختلف الببتيدات في تكوين الأحماض الأمينية ، وعدد وترتيب الأحماض الأمينية.

سيريلجليسيلبروليالانين

مخطط ألف تشكيل ثنائي الببتيد

مخطط B. هيكل الببتيدات

Ser-Gis-Pro-Ala و Ala-Pro-Gis-Ser هما ببتيدان مختلفان ، على الرغم من حقيقة أنهما لهما نفس التركيب الكمي والنوعي للأحماض الأمينية.

2-توصيف الرابطة الببتيدية

تتميز الرابطة الببتيدية بخاصية الرابطة المزدوجة جزئيًا ، لذا فهي أقصر من بقية روابط العمود الفقري للببتيد ، ونتيجة لذلك ، لديها القليل من الحركة. يحدد الهيكل الإلكتروني لرابطة الببتيد الهيكل الصلب المستوي لمجموعة الببتيد. تقع طائرات مجموعات الببتيد بزاوية مع بعضها البعض (الشكل 1-1).

الرابطة بين ذرة الكربون α ومجموعة α-amino أو مجموعة α-carboxyl قادرة على الدوران الحر (على الرغم من تقييدها بحجم وطبيعة الجذور) ، مما يسمح لسلسلة البولي ببتيد باتخاذ تكوينات مختلفة.

عادة ما توجد روابط الببتيد في التكوين العابر ، أي توجد ذرات الكربون ألفا على جوانب متقابلة من رابطة الببتيد. نتيجة لذلك ، تقع الجذور الجانبية للأحماض الأمينية في أبعد مسافة عن بعضها البعض في الفضاء (الشكل 1-2).

روابط الببتيد قوية جدًا ولا تنكسر تلقائيًا في ظل الظروف العادية الموجودة في الخلايا (بيئة محايدة ، درجة حرارة الجسم). في ظل الظروف المختبرية ، يتم إجراء التحلل المائي للروابط الببتيدية للبروتينات في أمبولة محكمة الغلق مع تركيز (6 مول / لتر) حمض الهيدروكلوريك ، عند درجة حرارة تزيد عن 105 درجة مئوية ، والتحليل المائي الكامل للبروتين لتحرير الأحماض الأمينية يستغرق حوالي يوم.

في الكائنات الحية ، يتم كسر روابط الببتيد في البروتينات بمساعدة إنزيمات خاصة للبروتين (من الإنجليزية ، بروتين - بروتين ، تحلل - تدمير) ، تسمى أيضًا البروتياز ، أو هيدرولازات الببتيد.

للكشف عن البروتينات والببتيدات في المحلول ، وكذلك لتحديدها ، يتم استخدام تفاعل بيوريت (نتيجة إيجابية للمواد التي تحتوي على اثنين على الأقل من الروابط الببتيدية في تكوينها).

3. الدور البيولوجي للببتيدات

ينتج جسم الإنسان العديد من الببتيدات التي تشارك في تنظيم العمليات البيولوجية المختلفة ولها نشاط فسيولوجي مرتفع.

أرز. 1-1. مستويات موقع مجموعات الببتيد وذرات الكربون ألفا في الفضاء.

أرز. 1-2. التكوين العابر للسندات الببتيدية. المجموعات الوظيفية-CO- و -NH- ،

تشكيل روابط الببتيد ليست مؤينة ، بل قطبية ، ويمكن أن تشارك في تكوين روابط هيدروجينية.

يمكن أن يختلف عدد بقايا الأحماض الأمينية في بنية الببتيدات النشطة بيولوجيًا من 3 إلى 50. يمكن أن يُعزى الهرمون المطلق للثيروتروبين والجلوتاثيون (ثلاثي الببتيدات) ، وكذلك إنكيفالين ، التي تحتوي على 5 أحماض أمينية في تركيبها ، إلى أحد أصغر الببتيدات. ومع ذلك ، تحتوي معظم الببتيدات النشطة بيولوجيًا على أكثر من 10 أحماض أمينية ، على سبيل المثال ، يحتوي الببتيد العصبي Y (منظم الشهية) على 36 من الأحماض الأمينية ، وكورتيكوليبيرين - 41 حمضًا أمينيًا.

تحتوي بعض الببتيدات ، ولا سيما معظم هرمونات الببتيد ، على روابط ببتيدية تتكون من مجموعة الأمينية ومجموعة الكربوكسيل من الأحماض الأمينية المجاورة. كقاعدة عامة ، يتم تصنيعها من سلائف البروتين غير النشطة التي تكسر فيها إنزيمات محددة للبروتين روابط ببتيدية معينة.

أنجيوتنسين 2 هو ثماني ببتيد يتكون من بروتين بلازما كبير ، مولد أنجيوتنسين ، نتيجة للعمل المتسلسل لإنزيمين محللين للبروتين.

أول إنزيم محلل للبروتين ، الرينين ، يشق ببتيدًا يحتوي على 10 أحماض أمينية تسمى أنجيوتنسين 1 من مولد الأنجيوتنسين من طرف N.

الأحماض الأمينية والبروتينات والببتيداتهي أمثلة على المركبات الموضحة أدناه. تشتمل العديد من الجزيئات النشطة بيولوجيًا على العديد من المجموعات الوظيفية المتميزة كيميائيًا والتي يمكن أن تتفاعل مع بعضها البعض ومع المجموعات الوظيفية لبعضها البعض.

أحماض أمينية.

أحماض أمينية- المركبات العضوية ثنائية الوظيفة ، والتي تشمل مجموعة الكربوكسيل - UNSD، والمجموعة الأمينية - نيو هامبشاير 2 .

شارك α و β - أحماض أمينية:

توجد في الغالب في الطبيعة α - أحماض. تتكون البروتينات من 19 حمضًا أمينيًا وحمض إيميني واحد ( ج 5 ح 9رقم 2 ):

الابسط حمض أميني- جليكاين. يمكن تقسيم الأحماض الأمينية المتبقية إلى المجموعات الرئيسية التالية:

1) متجانسات الجلايسين - ألانين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين.

الحصول على الأحماض الأمينية.

الخواص الكيميائية للأحماض الأمينية.

أحماض أمينية- هذه مركبات مذبذبة ، tk. تحتوي في تكوينها على مجموعتين وظيفيتين معاكستين - مجموعة أمينية ومجموعة هيدروكسيل. لذلك ، تتفاعل مع كل من الأحماض والقلويات:

يمكن تمثيل التحويل الحمضي القاعدي على النحو التالي:

الأحماض الأمينية عبارة عن مركبات غير متجانسة تحتوي بالضرورة على مجموعتين وظيفيتين: المجموعة الأمينية - NH 2 ومجموعة الكربوكسيل - COOH المرتبطة بجذر هيدروكربوني.يمكن كتابة الصيغة العامة لأبسط الأحماض الأمينية على النحو التالي:

نظرًا لأن الأحماض الأمينية تحتوي على مجموعتين وظيفيتين مختلفتين تؤثران على بعضهما البعض ، فإن التفاعلات المميزة تختلف عن تلك الخاصة بالأحماض الكربوكسيلية والأمينات.

خصائص الأحماض الأمينية

تحدد المجموعة الأمينية - NH 2 الخصائص الأساسية للأحماض الأمينية ، حيث إنها قادرة على ربط كاتيون هيدروجين بنفسها وفقًا لآلية المتبرع المتلقي نظرًا لوجود زوج إلكترون حر في ذرة النيتروجين.

تحدد مجموعة -COOH (مجموعة الكربوكسيل) الخصائص الحمضية لهذه المركبات. لذلك ، فإن الأحماض الأمينية هي مركبات عضوية مذبذبة. تتفاعل مع القلويات مثل الأحماض:

مع الأحماض القوية - مثل القواعد - الأمينات:

بالإضافة إلى ذلك ، تتفاعل المجموعة الأمينية في حمض أميني مع مجموعة الكربوكسيل الخاصة بها ، مكونة ملحًا داخليًا:

يعتمد تأين جزيئات الأحماض الأمينية على الطبيعة الحمضية أو القلوية للوسط:

نظرًا لأن الأحماض الأمينية في المحاليل المائية تتصرف مثل المركبات المذبذبة النموذجية ، فإنها تلعب في الكائنات الحية دور المواد العازلة التي تحافظ على تركيز معين من أيونات الهيدروجين.

الأحماض الأمينية عبارة عن مواد بلورية عديمة اللون تذوب مع التحلل عند درجات حرارة أعلى من 200 درجة مئوية. وهي قابلة للذوبان في الماء وغير قابلة للذوبان في الأثير. اعتمادًا على R- الجذري ، يمكن أن تكون حلوة أو مرّة أو لا طعم لها.

الأحماض الأمينية مقسمة إلى الأحماض الطبيعية (الموجودة في الكائنات الحية) والاصطناعية. من بين الأحماض الأمينية الطبيعية (حوالي 150) ، تتميز الأحماض الأمينية البروتينية (حوالي 20) ، والتي تعد جزءًا من البروتينات. هم على شكل حرف L. ما يقرب من نصف هذه الأحماض الأمينية لا غنى عنه، لأنها لا يتم تصنيعها في جسم الإنسان. الأحماض الأساسية هي فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، فينيل ألانين ، ليسين ، ثريونين ، سيستين ، ميثيونين ، هيستيدين ، تريبتوفان. تدخل هذه المواد جسم الإنسان مع الطعام. إذا كانت الكمية الموجودة في الطعام غير كافية ، فإن التطور الطبيعي للجسم البشري وعمله يتأثر. في بعض الأمراض ، لا يستطيع الجسم تصنيع بعض الأحماض الأمينية الأخرى. لذلك ، مع بيلة الفينيل كيتون ، لا يتم تصنيع التيروزين. أهم خصائص الأحماض الأمينية هي القدرة على الدخول في التكثيف الجزيئي مع إطلاق الماء وتكوين مجموعة أميد- NH-CO- ، على سبيل المثال:

تحتوي المركبات الجزيئية التي تم الحصول عليها نتيجة لمثل هذا التفاعل على عدد كبير من شظايا الأميد ، وبالتالي تسمى البولي أميد.

بالإضافة إلى ألياف النايلون الاصطناعية المذكورة أعلاه ، تشمل هذه ، على سبيل المثال ، الإنانث ، الذي يتكون أثناء التكثيف المتعدد لحمض الأمينانثيك. الألياف الاصطناعية مناسبة للأحماض الأمينية مع مجموعات أمينية وكربوكسيل في نهايات الجزيئات.

تسمى مادة البولي أميد من الأحماض الأمينية ألفا الببتيدات. بناءً على عدد بقايا الأحماض الأمينية ثنائي الببتيدات ، ثلاثي الببتيدات ، عديد الببتيدات. في مثل هذه المركبات ، تسمى مجموعات -NH-CO- مجموعات الببتيد.

من بين مجموعة متنوعة من الأحماض الأمينية ، يشارك 20 فقط في تخليق البروتين داخل الخلايا ( أحماض أمينية بروتينية). أيضا ، تم العثور على حوالي 40 من الأحماض الأمينية غير البروتينية في جسم الإنسان. جميع الأحماض الأمينية البروتينية α- الأحماض الأمينية ومثالها يمكن أن تظهر طرق إضافيةتصنيف.

وفقا لهيكل الجانب الراديكالي

تخصيص

• أليفاتية(ألانين ، فالين ، ليسين ، آيزولوسين ، برولين ، جليكاين) ،
• عطري(فينيل ألانين ، التيروزين ، التربتوفان) ،
• تحتوي على الكبريت(سيستين ، ميثيونين) ،
• تحتوي مجموعة OH(سيرين ، ثريونين ، مرة أخرى تيروزين) ،
• تحتوي على ملفات إضافية مجموعة COOH(أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك) ،
• إضافي مجموعة NH 2(ليسين ، أرجينين ، هيستيدين ، جلوتامين ، أسباراجين).

عادة ما يتم اختصار أسماء الأحماض الأمينية إلى 3 أحرف. يستخدم المحترفون في البيولوجيا الجزيئية أيضًا رموزًا ذات حرف واحد لكل حمض أميني.

هيكل الأحماض الأمينية البروتينية

حسب قطبية الجانب الراديكالي

يخرج الغير قطبيالأحماض الأمينية (العطرية ، الأليفاتية) و قطبي(غير مشحون ، مشحون سلبًا وإيجابيًا).

حسب خصائص القاعدة الحمضية

يتم تصنيفها وفقًا لخصائصها الحمضية القاعدية. محايد(غالبية)، حامض(أحماض الأسبارتيك والغلوتاميك) و رئيسي(ليسين ، أرجينين ، هيستيدين) أحماض أمينية.

بحكم الضرورة

وفقًا لحاجة الجسم ، فإن تلك التي لم يتم تصنيعها في الجسم يتم عزلها ويجب تزويدها بالطعام - لا يمكن الاستغناء عنهالأحماض الأمينية (ليسين ، إيزولوسين ، فالين ، فينيل ألانين ، تريبتوفان ، ثريونين ، ليسين ، ميثيونين). ل قابل للاستبدالتشمل هذه الأحماض الأمينية ، والتي يتشكل هيكلها الكربوني في تفاعلات التمثيل الغذائي ويمكنها بطريقة ما الحصول على مجموعة أمينية مع تكوين الأحماض الأمينية المقابلة. اثنين من الأحماض الأمينية لا يمكن الاستغناء عنه مشروطًا (أرجينين ، هيستيدين) ، أي يحدث تركيبها بكميات غير كافية ، خاصة للأطفال.

أحماض عضوية (كربوكسيلية) تحتوي ، كقاعدة عامة ، على مجموعة أمينية واحدة أو مجموعتين (NH2). اعتمادًا على موضع المجموعة الأمينية في سلسلة الكربون فيما يتعلق بالكربوكسيل ، يتم تمييز a ، b ، y ، إلخ. في الطبيعة ، تنتشر A. ، ... ... القاموس الموسوعي البيولوجي

الأحماض الأمينية ، فئة المركبات العضوية التي تحتوي على الكربوكسيل (COOH) والمجموعات الأمينية (NH2) ؛ لها خصائص كل من الأحماض والقواعد. المشاركة في عملية التمثيل الغذائي للمواد النيتروجينية لجميع الكائنات الحية (المركبات الأولية في التخليق الحيوي للهرمونات ، ... ... الموسوعة الحديثة

فئة المركبات العضوية التي تحتوي على الكربوكسيل (COOH) والمجموعات الأمينية (NH2) ؛ لها خصائص كل من الأحماض والقواعد. يشاركون في عملية التمثيل الغذائي للمواد النيتروجينية في جميع الكائنات الحية (المركب الأولي في التخليق الحيوي للهرمونات ، والفيتامينات ، ... ... قاموس موسوعي كبير

الأحماض الأمينية من الوحدات الأحماض الأمينية ، فيم. (متخصص.). فئة من المركبات العضوية لها خصائص كل من الأحماض والقواعد. | صفة حمض أميني ، أوه ، أوه. القاموس التوضيحي لأوزيغوف. S.I. Ozhegov ، N.Yu. شفيدوفا. 1949 1992 ... القاموس التوضيحي لأوزيغوف

منظمة. المركبات ذات الوظيفة المزدوجة للحمض ، بسبب وجود مجموعة الكربوكسيل (انظر الكربوكسيل) ، ومجموعة أساسية ، مرتبطة بوجود مجموعة أمينية (NH2) أو (في كثير من الأحيان) مجموعة إيمينو (NH) ، والتي عادة ما تكون جزءًا من الدورة غير المتجانسة. أمثلة... الموسوعة الجيولوجية

أحماض أمينية- المركبات العضوية التي تحتوي على مجموعة أمينية واحدة أو مجموعتين ؛ مشتقات الأحماض الكربوكسيلية التي يتم فيها استبدال الهيدروجين في الجذر بمجموعة أمينية ؛ الوحدات الهيكلية لجزيء البروتين. البروتين: ألانين. أرجينين. الهليون. برولين. الاسبارتيك ... ... قاموس إيديوغرافي للغة الروسية

أحماض أمينية- - أحماض كربوكسيلية يتم فيها استبدال ذرة كربون واحدة على الأقل من سلسلة الهيدروكربون بمجموعة أمينية ... قاموس موجز للمصطلحات البيوكيميائية

أحماض أمينية- أحماض أمينية ، أحماض عضوية (تحتوي على مجموعة COOH) ، حيث يتم استبدال ذرة أو أكثر من ذرات H في جذور الكحول بمجموعات أمينية قلوية (NHa) ، ونتيجة لذلك ، تنتمي A. إلى السيد n. مركبات مذبذبة. يعتمد على… … موسوعة طبية كبيرة

أحماض أمينية- * الأحماض الأمينية * الأحماض الأمينية هي فئة من المركبات العضوية التي تتميز بخصائص كل من الأحماض الكربوكسيلية والأمينات (الجدول). وهي تختلف عن بعضها البعض في الطبيعة الكيميائية للسلاسل الجانبية (المجموعات). بناءً على قطبية المجموعات A. ، يمكنهم ... علم الوراثة. قاموس موسوعي

أحماض أمينية- فئة المركبات العضوية التي تحتوي جزيئاتها على مجموعات أمينية (NH2) ومجموعات كربوكسيل (COOH). A. موزعة على نطاق واسع في الطبيعة ، وهي جزء من جزيئات البروتين. جميع المواد البلورية الصلبة أ. تذوب جيدًا في الماء ... ... موسوعة البوليتكنيك الكبرى