એમિનો એસિડ રસાયણશાસ્ત્ર સૂત્ર. એમિનો એસિડ - નામકરણ, તૈયારી, રાસાયણિક ગુણધર્મો

પ્રોટીન ધરાવતા એમિનો એસિડની રચના અને ગુણધર્મો. પેપ્ટાઈડ લિંક્સ એમિનો એસિડને સાંકળમાં જોડે છે

પ્રોટીન એ પોલિમેરિક અણુઓ છે જેમાં એમિનો એસિડ મોનોમર તરીકે કામ કરે છે. માનવ શરીરમાં પ્રોટીનની રચનામાં, માત્ર 20 α-એમિનો એસિડ જોવા મળે છે. સમાન એમિનો એસિડ વિવિધ રચનાઓ અને કાર્યો સાથે પ્રોટીનમાં હાજર છે. પ્રોટીન પરમાણુઓની વ્યક્તિત્વ પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડના ફેરબદલના ક્રમ દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. એમિનો એસિડને મૂળાક્ષરોના અક્ષરો તરીકે ગણી શકાય, જેની મદદથી, એક શબ્દની જેમ, માહિતી રેકોર્ડ કરવામાં આવે છે. શબ્દ માહિતી વહન કરે છે, ઉદાહરણ તરીકે, પદાર્થ અથવા ક્રિયા વિશે, અને પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડનો ક્રમ આ પ્રોટીનની અવકાશી રચના અને કાર્ય વિશેની માહિતી વહન કરે છે.

A. એમિનો એસિડનું માળખું અને ગુણધર્મો

1. એમિનો એસિડના સામાન્ય માળખાકીય લક્ષણો જે પ્રોટીન બનાવે છે

એમિનો એસિડનું સામાન્ય માળખાકીય લક્ષણ એ જ α-કાર્બન અણુ સાથે જોડાયેલા એમિનો અને કાર્બોક્સિલ જૂથોની હાજરી છે. આર - એમિનો એસિડ રેડિકલ - સૌથી સરળ કિસ્સામાં, તે હાઇડ્રોજન અણુ (ગ્લાયસીન) દ્વારા રજૂ થાય છે, પરંતુ તે વધુ જટિલ માળખું પણ ધરાવી શકે છે.

IN તટસ્થ pH પર જલીય દ્રાવણα-એમિનો એસિડ બાયપોલર આયનો તરીકે અસ્તિત્વ ધરાવે છે.

IN અન્ય 19 કરતા અલગα-એમિનો એસિડ, પ્રોલાઇન એ એક ઇમિનો એસિડ છે, જેમાંથી રેડિકલ α-કાર્બન અણુ અને એમિનો જૂથ બંને સાથે બંધાયેલ છે, પરિણામે પરમાણુ ચક્રીય માળખું મેળવે છે.

20 માંથી 19 એમિનો એસિડમાં α-સ્થિતિમાં અસમપ્રમાણ કાર્બન અણુ હોય છે, જેની સાથે 4 અલગ-અલગ અવેજી જૂથો જોડાયેલા હોય છે. પરિણામે, પ્રકૃતિમાં આ એમિનો એસિડ બે અલગ-અલગ આઇસોમેરિક સ્વરૂપોમાં હોઈ શકે છે - L અને D. અપવાદ એ ગ્લાયસીન છે, જેમાં અસમપ્રમાણ α-કાર્બન અણુ નથી, કારણ કે તેના આમૂલ માત્ર હાઇડ્રોજન અણુ દ્વારા રજૂ થાય છે. પ્રોટીનમાં એમિનો એસિડના માત્ર એલ-આઇસોમર્સ હોય છે.

શુદ્ધ એલ- અથવા ડી-સ્ટીરિયોઈસોમર્સ લાંબા સમય સુધી સ્વયંસ્ફુરિત અને બિન-એન્જાઈમેટિક રીતે એલ- અને ડી-આઈસોમર્સના સમાન મિશ્રણમાં રૂપાંતરિત થઈ શકે છે. આ પ્રક્રિયાને રેસીમાઇઝેશન કહેવામાં આવે છે. આપેલ તાપમાને દરેક એલ-એમિનો એસિડનું રેસીમાઇઝેશન ચોક્કસ દરે આગળ વધે છે. આ સંજોગોનો ઉપયોગ લોકો અને પ્રાણીઓની ઉંમર નક્કી કરવા માટે થઈ શકે છે. તેથી, દાંતના સખત દંતવલ્કમાં ડેન્ટિન પ્રોટીન હોય છે, જેમાં એલ-એસ્પાર્ટેટ માનવ શરીરના તાપમાને દર વર્ષે 0.01% ના દરે ડી-આઇસોમરમાં જાય છે. દાંતની રચનાના સમયગાળા દરમિયાન, ડેન્ટિનમાં ફક્ત એલ-આઇસોમર હોય છે, તેથી વિષયની ઉંમર ડી-એસ્પાર્ટેટની સામગ્રીમાંથી ગણતરી કરી શકાય છે.

માનવ શરીરમાં તમામ 20 એમિનો એસિડ α-કાર્બન અણુ સાથે જોડાયેલા રેડિકલના બંધારણ, કદ અને ભૌતિક રાસાયણિક ગુણધર્મોમાં અલગ પડે છે.

2. રેડિકલની રાસાયણિક રચના અનુસાર એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ

રાસાયણિક બંધારણ મુજબ, એમિનો એસિડને એલિફેટિક, એરોમેટિક અને હેટરોસાયકલિક (કોષ્ટકો 1-1) માં વિભાજિત કરી શકાય છે.

એલિફેટિક રેડિકલમાં કાર્યાત્મક જૂથો હોઈ શકે છે જે તેમને ચોક્કસ ગુણધર્મો આપે છે: કાર્બોક્સિલ (-COOH), એમિનો (-NH2), થિયોલ

(-SH), એમાઇડ (-CO-NH2 ), હાઇડ્રોક્સિલ (-OH) અને ગુઆનીડીન જૂથો

એમિનો એસિડના નામો અવેજી નામકરણ અનુસાર બનાવી શકાય છે, પરંતુ સામાન્ય રીતે તુચ્છ નામોનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે (કોષ્ટકો 1-2).

કોષ્ટક 1-1. તેમના રાસાયણિક બંધારણ અનુસાર પ્રોટીનના મુખ્ય એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ

કોષ્ટક 1-2. અવેજી નામકરણ અને અનુરૂપ તુચ્છ નામો અનુસાર એમિનો એસિડના નામોના ઉદાહરણો

એમિનો એસિડ નામ	એમિનો એસિડ ફોર્મ્યુલા	તુચ્છ નામ
અવેજી
નામકરણ
2-એમિનો-3-
હાઇડ્રોક્સિપ્રોપેનોઇક એસિડ
		મેથિઓનાઇન
મેથિલથિઓબ્યુટીરિક એસિડ

પેપ્ટાઇડ અને પ્રોટીન પરમાણુઓમાં એમિનો એસિડના અવશેષોને રેકોર્ડ કરવા માટે, તેમના તુચ્છ નામોના ત્રણ-અક્ષરોના સંક્ષિપ્ત શબ્દોનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે, અને કેટલાક કિસ્સાઓમાં એક-અક્ષરના પ્રતીકોનો પણ ઉપયોગ થાય છે (કોષ્ટકો 1-1 જુઓ).

તુચ્છ નામો મોટાભાગે તે સ્ત્રોતના નામ પરથી લેવામાં આવે છે જ્યાંથી તેઓને પ્રથમ અલગ કરવામાં આવ્યા હતા અથવા આપેલ એમિનો એસિડના ગુણધર્મો પરથી. તેથી, શ્રેણીને સૌપ્રથમ સિલ્ક ફાઈબ્રોઈન (લેટિન સીરીયમમાંથી - સિલ્કી) થી અલગ કરવામાં આવી હતી, અને ગ્લાયસીનને તેનું નામ મીઠા સ્વાદને કારણે મળ્યું હતું (ગ્રીક ગ્લાયકોસ - મીઠીમાંથી).

3. પાણીમાં તેમના રેડિકલની દ્રાવ્યતા અનુસાર એમિનો એસિડનું વર્ગીકરણ

માનવ શરીરના પ્રોટીનમાંના તમામ 20 એમિનો એસિડને તેમના રેડિકલની પાણીમાં ઓગળવાની ક્ષમતા અનુસાર જૂથબદ્ધ કરી શકાય છે. રેડિકલને સતત શ્રેણીમાં ગોઠવી શકાય છે, જે સંપૂર્ણપણે હાઇડ્રોફોબિકથી શરૂ થાય છે અને અત્યંત હાઇડ્રોફિલિક સાથે સમાપ્ત થાય છે.

એમિનો એસિડ રેડિકલની દ્રાવ્યતા કાર્યાત્મક જૂથોની ધ્રુવીયતા દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે જે પરમાણુ બનાવે છે (ધ્રુવીય જૂથો પાણીને આકર્ષે છે, બિન-ધ્રુવીય લોકો તેને ભગાડે છે).

બિન-ધ્રુવીય રેડિકલ સાથે એમિનો એસિડ

બિન-ધ્રુવીય (હાઇડ્રોફોબિક)માં એલિફેટિક હાઇડ્રોકાર્બન સાંકળો (એલેનાઇન, વેલિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, પ્રોલાઇન અને મેથિયોનાઇનના રેડિકલ) અને સુગંધિત રિંગ્સ (ફેનીલાલેનાઇન અને ટ્રિપ્ટોફનના રેડિકલ)નો સમાવેશ થાય છે. પાણીમાં આવા એમિનો એસિડના રેડિકલ એકબીજા અથવા અન્ય હાઇડ્રોફોબિક પરમાણુઓ તરફ વલણ ધરાવે છે, જેના પરિણામે પાણી સાથેના તેમના સંપર્કની સપાટી ઘટે છે.

ધ્રુવીય અનચાર્જ રેડિકલ સાથે એમિનો એસિડ

આ એમિનો એસિડના રેડિકલ હાઇડ્રોફોબિક રેડિકલ કરતાં પાણીમાં વધુ સારી રીતે ભળે છે, કારણ કે તેમાં ધ્રુવીય કાર્યાત્મક જૂથો હોય છે જે પાણી સાથે હાઇડ્રોજન બોન્ડ બનાવે છે. આમાં શ્રેણી, થ્રેઓનાઇન અને ટાયરોસિનનો સમાવેશ થાય છે, જે ધરાવે છે

હાઇડ્રોક્સિલ જૂથો, એસ્પેરાજીન અને ગ્લુટામાઇન જેમાં એમાઇડ જૂથો અને સિસ્ટીન તેના થિયોલ જૂથ સાથે છે.

સિસ્ટીન અને ટાયરોસિન અનુક્રમે થિયોલ અને હાઇડ્રોક્સિલ જૂથો ધરાવે છે, જે H+ ની રચના સાથે અલગ થવા માટે સક્ષમ છે, પરંતુ કોષોમાં જાળવવામાં આવેલા લગભગ 7.0 ના pH પર, આ જૂથો વ્યવહારીક રીતે અલગ થતા નથી.

ધ્રુવીય નકારાત્મક ચાર્જ રેડિકલ સાથે એમિનો એસિડ

આ જૂથમાં એસ્પાર્ટિક અને ગ્લુટામાઇન એમિનો એસિડનો સમાવેશ થાય છે, જે રેડિકલમાં વધારાના કાર્બોક્સિલ જૂથ ધરાવે છે, જે COO- અને H+ ની રચના સાથે લગભગ 7.0 pH પર અલગ પડે છે. તેથી, આ એમિનો એસિડના રેડિકલ એ આયન છે. ગ્લુટામિક અને એસ્પાર્ટિક એસિડના આયનાઇઝ્ડ સ્વરૂપોને અનુક્રમે ગ્લુટામેટ અને એસ્પાર્ટેટ કહેવામાં આવે છે.

ધ્રુવીય હકારાત્મક ચાર્જ રેડિકલ સાથે એમિનો એસિડ

લાઇસીન અને આર્જીનાઇન રેડિકલમાં વધારાના હકારાત્મક રીતે ચાર્જ થયેલ જૂથ ધરાવે છે. લાયસીનમાં, બીજું એમિનો જૂથ, H+ જોડવામાં સક્ષમ, એલિફેટિક સાંકળની α- સ્થિતિમાં સ્થિત છે, અને આર્જિનિનમાં, ચુઆનીડીન જૂથ હકારાત્મક ચાર્જ મેળવે છે. વધુમાં, હિસ્ટીડાઇન નબળા આયનોઇઝ્ડ ઇમિડાઝોલ જૂથ ધરાવે છે, તેથી , pH મૂલ્યોમાં શારીરિક વધઘટ સાથે (6.9 થી 7,4 સુધી) હિસ્ટીડિન કાં તો તટસ્થ રીતે અથવા હકારાત્મક રીતે ચાર્જ કરવામાં આવે છે. માધ્યમમાં પ્રોટોનની સંખ્યામાં વધારા સાથે, હિસ્ટીડાઇનનું ઇમિડાઝોલ જૂથ પ્રોટોન ઉમેરવામાં સક્ષમ છે, હકારાત્મક ચાર્જ પ્રાપ્ત કરે છે, અને હાઇડ્રોક્સિલ જૂથોની સાંદ્રતામાં વધારો સાથે, તે હકારાત્મક ચાર્જ ગુમાવીને પ્રોટોનનું દાન કરી શકે છે. આમૂલ ના. હકારાત્મક રીતે ચાર્જ થયેલ રેડિકલ એ કેશન છે (નીચેનો આકૃતિ જુઓ).

એમિનો એસિડના ધ્રુવીય ચાર્જ્ડ રેડિકલ પાણીમાં સૌથી વધુ દ્રાવ્યતા ધરાવે છે.

4. માધ્યમના pH ના આધારે એમિનો એસિડના કુલ ચાર્જમાં ફેરફાર

તટસ્થ pH મૂલ્યો પર, તમામ એસિડિક (H+ દાનમાં સક્ષમ) અને તમામ મૂળભૂત (H+ જોડવામાં સક્ષમ) કાર્યાત્મક જૂથો અલગ-અલગ સ્થિતિમાં છે.

તેથી, તટસ્થ વાતાવરણમાં, બિન-વિચ્છેદક રેડિકલ ધરાવતા એમિનો એસિડનો કુલ ચાર્જ શૂન્ય હોય છે. એસિડ કાર્યાત્મક જૂથો ધરાવતા એમિનો એસિડનો કુલ નકારાત્મક ચાર્જ હોય ​​છે, અને મૂળભૂત કાર્યાત્મક જૂથો ધરાવતા એમિનો એસિડમાં હકારાત્મક ચાર્જ હોય ​​છે (કોષ્ટકો 1-3).

એસિડ બાજુમાં pH માં ફેરફાર (એટલે ​​​​કે, માધ્યમમાં H+ ની સાંદ્રતામાં વધારો) એસિડ જૂથોના વિયોજનના દમન તરફ દોરી જાય છે. સખત એસિડિક વાતાવરણમાં, બધા એમિનો એસિડ હકારાત્મક ચાર્જ મેળવે છે.

તેનાથી વિપરીત, OH- જૂથોની સાંદ્રતામાં વધારો મુખ્ય કાર્યકારી જૂથોમાંથી H+ નાબૂદનું કારણ બને છે, જે હકારાત્મક ચાર્જમાં ઘટાડો તરફ દોરી જાય છે. મજબૂત આલ્કલાઇન વાતાવરણમાં, બધા એમિનો એસિડ્સ નેટ નેગેટિવ ચાર્જ ધરાવે છે.

5. પ્રોટીનમાં હાજર સંશોધિત એમિનો એસિડ

ફક્ત 20 સૂચિબદ્ધ એમિનો એસિડ્સ માનવ શરીરમાં પ્રોટીનના સંશ્લેષણમાં સીધા સામેલ છે. જો કે, કેટલાક પ્રોટીનમાં બિન-માનક સંશોધિત એમિનો એસિડ હોય છે - આ 20 એમિનો એસિડમાંથી એકના ડેરિવેટિવ્ઝ. ઉદાહરણ તરીકે, કોલેજનના પરમાણુમાં (ઇન્ટરસેલ્યુલર મેટ્રિક્સનું ફાઇબરિલર પ્રોટીન) લાયસિન અને પ્રોલાઇનના હાઇડ્રોક્સી ડેરિવેટિવ્ઝ છે - 5-હાઇડ્રોક્સિલાઇસિન અને 4-હાઇડ્રોક્સિપ્રોલિન.

એમિનો એસિડ અવશેષોના ફેરફારો પહેલાથી જ પ્રોટીનની રચનામાં હાથ ધરવામાં આવે છે, એટલે કે. માત્ર

સંશોધિત એમિનો એસિડ પ્રોટીનમાં જોવા મળે છે

તેમના સંશ્લેષણ પૂર્ણ થયા પછી. એમિનો એસિડની રચનામાં વધારાના કાર્યાત્મક જૂથોની રજૂઆત પ્રોટીનને ગુણધર્મો આપે છે

સ્કીમ. વિભાજિત સ્વરૂપમાં ધ્રુવીય ચાર્જ્ડ એમિનો એસિડનું માળખું

કોષ્ટક 1-3. માધ્યમના pH પર આધાર રાખીને એમિનો એસિડના કુલ ચાર્જમાં ફેરફાર

તેમના ચોક્કસ કાર્યો કરવા માટે જરૂરી છે. આમ, α-કાર્બોક્સિગ્લુટામિક એસિડ એ લોહીના કોગ્યુલેશનમાં સામેલ પ્રોટીનનો એક ભાગ છે, અને પ્રોટીન પરિબળોને Ca2+ આયનો સાથે જોડવા માટે તેમની રચનામાં બે નજીકના અંતરવાળા કાર્બોક્સિલ જૂથો જરૂરી છે. ગ્લુટામેટના કાર્બોક્સિલેશનનું ઉલ્લંઘન લોહીના ગંઠાઈ જવામાં ઘટાડો તરફ દોરી જાય છે.

6. એમિનો એસિડ શોધવા માટે વપરાતી રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓ

એમિનો એસિડની ચોક્કસ રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓમાં પ્રવેશવાની ક્ષમતા તેમની રચનામાં કાર્યાત્મક જૂથોની હાજરી દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે. બધા એમિનો એસિડ કે જે પ્રોટીન બનાવે છે તેમાં α-કાર્બન અણુમાં એમિનો અને કાર્બોક્સિલ જૂથો હોય છે, તેથી તેઓ તમામ એમિનો એસિડની લાક્ષણિકતા રાસાયણિક પ્રતિક્રિયાઓમાં પ્રવેશી શકે છે. વ્યક્તિગત એમિનો એસિડના રેડિકલ્સમાં કોઈપણ કાર્યાત્મક જૂથોની હાજરી આ એમિનો એસિડ માટે વિશિષ્ટ પ્રતિક્રિયાઓમાં પ્રવેશવાની તેમની ક્ષમતા નક્કી કરે છે.

α-એમિનો એસિડ માટે નિનહાઇડ્રેન પ્રતિક્રિયા

નિન્હાઇડ્રિન પ્રતિક્રિયાનો ઉપયોગ દ્રાવણમાં એમિનો એસિડ શોધવા અને તેની માત્રા નક્કી કરવા માટે થઈ શકે છે.

આ પ્રતિક્રિયા એ હકીકત પર આધારિત છે કે રંગહીન નિનહાઇડ્રેન, એમિનો એસિડ સાથે પ્રતિક્રિયા કરીને, એમિનો એસિડના α-એમિનો જૂથમાંથી વિભાજિત નાઇટ્રોજન અણુ દ્વારા ડાઇમરના સ્વરૂપમાં ઘનીકરણ કરે છે. પરિણામે, લાલ-વાયોલેટ રંગદ્રવ્ય રચાય છે. તે જ સમયે, એમિનો એસિડનું ડીકાર્બોક્સિલેશન થાય છે, જે CO2 અને અનુરૂપ એલ્ડીહાઇડની રચના તરફ દોરી જાય છે. પ્રોટીનની પ્રાથમિક રચનાના અભ્યાસમાં નિન્હાઈડ્રિન પ્રતિક્રિયાનો વ્યાપકપણે ઉપયોગ થાય છે (નીચેનો આકૃતિ જુઓ).

રંગની તીવ્રતા દ્રાવણમાં એમિનો એસિડની સંખ્યાના પ્રમાણસર હોવાથી, તેનો ઉપયોગ α એમિનો એસિડની સાંદ્રતાને માપવા માટે થાય છે.

Ninhydrin પ્રતિક્રિયા α એમિનો એસિડ નક્કી કરવા માટે વપરાય છે

વ્યક્તિગત એમિનો એસિડ માટે ચોક્કસ પ્રતિક્રિયાઓ

વ્યક્તિગત એમિનો એસિડનું ગુણાત્મક અને જથ્થાત્મક નિર્ધારણ તેમના રેડિકલ્સમાં વિશેષ કાર્યાત્મક જૂથોની હાજરીને કારણે શક્ય છે.

આર્જિનિન ગુઆનીડીન જૂથ (સાકાગુચી પ્રતિક્રિયા) માટે ગુણાત્મક પ્રતિક્રિયાનો ઉપયોગ કરીને નક્કી કરવામાં આવે છે, અને સિસ્ટીન ફોહલ પ્રતિક્રિયા દ્વારા શોધી કાઢવામાં આવે છે, જે આ એમિનો એસિડના SH જૂથ માટે વિશિષ્ટ છે. દ્રાવણમાં સુગંધિત એમિનો એસિડની હાજરી ઝેન્ટોપ્રોટીન પ્રતિક્રિયા (નાઈટ્રેશન પ્રતિક્રિયા) દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે, અને ટાયરોસિનની સુગંધિત રિંગમાં હાઈડ્રોક્સિલ જૂથની હાજરી મિલોન પ્રતિક્રિયા દ્વારા નક્કી કરવામાં આવે છે.

B. પેપ્ટાઈડ બોન્ડ. પેપ્ટાઇડ્સની રચના અને જૈવિક ગુણધર્મો

α-એમિનો એસિડને પેપ્ટાઈડ બોન્ડ દ્વારા સહસંયોજક રીતે એકબીજા સાથે જોડી શકાય છે. એક એમિનો એસિડના α-કાર્બોક્સિલ જૂથ અને બીજાના α-એમિનો જૂથ વચ્ચે પેપ્ટાઈડ બોન્ડ રચાય છે, એટલે કે. એમાઈડ બોન્ડ છે. આ કિસ્સામાં, પાણીના અણુને વિભાજિત કરવામાં આવે છે (જુઓ સ્કીમ A).

1. પેપ્ટાઇડ માળખું

પેપ્ટાઈડ્સમાં એમિનો એસિડની સંખ્યા મોટા પ્રમાણમાં બદલાઈ શકે છે. 10 જેટલા એમિનો એસિડ ધરાવતા પેપ્ટાઈડ્સને ઓલિગોપેપ્ટાઈડ્સ કહેવામાં આવે છે. ઘણીવાર, આવા પરમાણુઓનું નામ એમિનો એસિડની સંખ્યા દર્શાવે છે જે ઓલિગોપેપ્ટાઈડ બનાવે છે: ટ્રિપેપ્ટાઈડ, પેન્ટાપેપ્ટાઈડ, ઓકગાપેપ્ટાઈડ વગેરે.

10 થી વધુ એમિનો એસિડ ધરાવતા પેપ્ટાઈડ્સને "પોલિપેપ્ટાઈડ્સ" કહેવામાં આવે છે અને 50 થી વધુ એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવતા પોલિપેપ્ટાઈડ્સને સામાન્ય રીતે પ્રોટીન કહેવામાં આવે છે. જો કે, આ નામો મનસ્વી છે, કારણ કે સાહિત્યમાં "પ્રોટીન" શબ્દનો ઉપયોગ ઘણીવાર 50 થી ઓછા એમિનો એસિડ અવશેષો ધરાવતા પોલિપેપ્ટાઈડ માટે થાય છે. ઉદાહરણ તરીકે, હોર્મોન ગ્લુકોગન, જેમાં 29 એમિનો એસિડ હોય છે, તેને પ્રોટીન હોર્મોન કહેવામાં આવે છે.

એમિનો એસિડ મોનોમર્સ કે જે પ્રોટીન બનાવે છે તેને કહેવામાં આવે છે "એમિનો એસિડ અવશેષો".મુક્ત એમિનો જૂથ ધરાવતા એમિનો એસિડ અવશેષોને N-ટર્મિનલ કહેવામાં આવે છે અને તે ડાબી બાજુએ લખાયેલું છે, અને મુક્ત?-કાર્બોક્સિલ જૂથને C-ટર્મિનલ કહેવામાં આવે છે અને જમણી બાજુએ લખેલું છે. પેપ્ટાઇડ્સ એન-ટર્મિનસથી લખવામાં અને વાંચવામાં આવે છે. -NH-CH-CO-પોલિપેપ્ટાઈડ સાંકળમાં પુનરાવર્તિત અણુઓની સાંકળ કહેવામાં આવે છે "પેપ્ટાઇડ બેકબોન"(આકૃતિ B જુઓ).

પોલિપેપ્ટાઇડનું નામકરણ કરતી વખતે, સી-ટર્મિનલ એમિનો એસિડ સિવાય એમિનો એસિડ અવશેષોના સંક્ષિપ્ત નામમાં -il પ્રત્યય ઉમેરવામાં આવે છે. ઉદાહરણ તરીકે, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptide ને serylglycylprolylalanine તરીકે વાંચવામાં આવે છે.

પ્રોલાઇનના ઇમિનો જૂથ દ્વારા રચાયેલ પેપ્ટાઇડ બોન્ડ અન્ય પેપ્ટાઇડ બોન્ડ્સથી અલગ છે, કારણ કે પેપ્ટાઇડ જૂથનો નાઇટ્રોજન અણુ હાઇડ્રોજન સાથે નહીં, પરંતુ આમૂલ સાથે બંધાયેલ છે.

પેપ્ટાઈડ્સ એમિનો એસિડની રચના, સંખ્યા અને એમિનો એસિડના ક્રમમાં અલગ પડે છે.

સેરીલગ્લાયસીલપ્રોલીલાલાનાઇન

સ્કીમ A. ડિપેપ્ટાઇડ રચના

સ્કીમ B. પેપ્ટાઈડ્સનું માળખું

Ser-Gis-Pro-Ala અને Ala-Pro-Gis-Ser એ એમિનો એસિડની સમાન જથ્થાત્મક અને ગુણાત્મક રચના હોવા છતાં, બે અલગ અલગ પેપ્ટાઈડ્સ છે.

2.પેપ્ટાઇડ બોન્ડની લાક્ષણિકતા

પેપ્ટાઈડ બોન્ડમાં આંશિક રીતે ડબલ બોન્ડની લાક્ષણિકતા હોય છે, તેથી તે પેપ્ટાઈડ બેકબોનના બાકીના બોન્ડ કરતાં ટૂંકા હોય છે અને પરિણામે, થોડી ગતિશીલતા હોય છે. પેપ્ટાઈડ બોન્ડનું ઈલેક્ટ્રોનિક માળખું પેપ્ટાઈડ ગ્રૂપની પ્લેનર રિજિડ સ્ટ્રક્ચર નક્કી કરે છે. પેપ્ટાઇડ જૂથોના વિમાનો એકબીજાના ખૂણા પર સ્થિત છે (ફિગ. 1-1).

α કાર્બન અણુ અને α-એમિનો જૂથ અથવા α-કાર્બોક્સિલ જૂથ વચ્ચેનું બંધન મુક્ત પરિભ્રમણ માટે સક્ષમ છે (જોકે રેડિકલના કદ અને પ્રકૃતિ દ્વારા મર્યાદિત છે), જે પોલીપેપ્ટાઈડ સાંકળને વિવિધ રૂપરેખાંકનો લેવા માટે પરવાનગી આપે છે.

પેપ્ટાઇડ બોન્ડ સામાન્ય રીતે ટ્રાન્સ કન્ફિગરેશનમાં સ્થિત હોય છે, એટલે કે. α-કાર્બન અણુઓ પેપ્ટાઇડ બોન્ડની વિરુદ્ધ બાજુઓ પર સ્થિત છે. પરિણામે, એમિનો એસિડના સાઇડ રેડિકલ અવકાશમાં એકબીજાથી સૌથી દૂરના અંતરે છે (ફિગ. 1-2).

પેપ્ટાઈડ બોન્ડ્સ ખૂબ જ મજબૂત હોય છે અને કોષો (તટસ્થ વાતાવરણ, શરીરનું તાપમાન) માં અસ્તિત્વ ધરાવતી સામાન્ય પરિસ્થિતિઓમાં સ્વયંભૂ તૂટી જતા નથી. પ્રયોગશાળાની પરિસ્થિતિઓમાં, પ્રોટીનના પેપ્ટાઇડ બોન્ડ્સનું હાઇડ્રોલિસિસ 105 ° સે કરતા વધુ તાપમાને કેન્દ્રિત (6 mol/l) હાઇડ્રોક્લોરિક એસિડ સાથે સીલબંધ એમ્પૂલમાં હાથ ધરવામાં આવે છે અને એમિનો એસિડ મુક્ત કરવા માટે પ્રોટીનનું સંપૂર્ણ હાઇડ્રોલિસિસ થાય છે. લગભગ એક દિવસ લાગે છે.

સજીવમાં, પ્રોટીનમાં પેપ્ટાઈડ બોન્ડ ખાસ પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચકોની મદદથી તૂટી જાય છે (અંગ્રેજીમાંથી, પ્રોટીન - પ્રોટીન, લિસિસ - વિનાશ), જેને પ્રોટીઝ અથવા પેપ્ટાઈડ હાઇડ્રોલેઝ પણ કહેવાય છે.

સોલ્યુશનમાં પ્રોટીન અને પેપ્ટાઇડ્સને શોધવા માટે, તેમજ તેમની માત્રા નક્કી કરવા માટે, બાયરેટ પ્રતિક્રિયાનો ઉપયોગ કરવામાં આવે છે (તેમની રચનામાં ઓછામાં ઓછા બે પેપ્ટાઇડ બોન્ડ ધરાવતા પદાર્થો માટે હકારાત્મક પરિણામ).

3. પેપ્ટાઇડ્સની જૈવિક ભૂમિકા

માનવ શરીર ઘણા પેપ્ટાઇડ્સ ઉત્પન્ન કરે છે જે વિવિધ જૈવિક પ્રક્રિયાઓના નિયમનમાં સામેલ છે અને ઉચ્ચ શારીરિક પ્રવૃત્તિ ધરાવે છે.

ચોખા. 1-1. અવકાશમાં પેપ્ટાઇડ જૂથો અને α-કાર્બન અણુઓના સ્થાનના વિમાનો.

ચોખા. 1-2. પેપ્ટાઇડ બોન્ડનું ટ્રાન્સ કન્ફિગરેશન. કાર્યાત્મક જૂથો-CO- અને -NH-,

પેપ્ટાઈડ બોન્ડ બનાવતા આયનોઈઝ્ડ નથી, પરંતુ ધ્રુવીય છે અને હાઈડ્રોજન બોન્ડની રચનામાં ભાગ લઈ શકે છે.

જૈવિક રીતે સક્રિય પેપ્ટાઈડ્સની રચનામાં એમિનો એસિડ અવશેષોની સંખ્યા 3 થી 50 સુધી બદલાઈ શકે છે. થાઈરોટ્રોપિન-રિલીઝિંગ હોર્મોન અને ગ્લુટાથિઓન (ટ્રિપેપ્ટાઈડ્સ), તેમજ એન્કેફાલિન, જેમાં તેમની રચનામાં 5 એમિનો એસિડ હોય છે, તેમાંથી એકને આભારી હોઈ શકે છે. "સૌથી નાના" પેપ્ટાઇડ્સ. જો કે, મોટાભાગના જૈવિક રીતે સક્રિય પેપ્ટાઇડ્સમાં 10 થી વધુ એમિનો એસિડ હોય છે, ઉદાહરણ તરીકે, ન્યુરોપેપ્ટાઇડ વાય (ભૂખ નિયમનકાર) માં 36 એમિનો એસિડ, અને કોર્ટીકોલિબેરિન - 41 એમિનો એસિડ હોય છે.

કેટલાક પેપ્ટાઈડ્સ, ખાસ કરીને મોટાભાગના પેપ્ટાઈડ હોર્મોન્સમાં, એ-એમિનો જૂથ અને પડોશી એમિનો એસિડના એ-કાર્બોક્સિલ જૂથ દ્વારા રચાયેલા પેપ્ટાઈડ બોન્ડ્સ હોય છે. એક નિયમ તરીકે, તેઓ નિષ્ક્રિય પ્રોટીન પૂર્વગામીમાંથી સંશ્લેષણ કરવામાં આવે છે જેમાં ચોક્કસ પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચકો ચોક્કસ પેપ્ટાઇડ બોન્ડ તોડે છે.

એન્જીયોટેન્સિન II એ બે પ્રોટીઓલિટીક ઉત્સેચકોની ક્રમિક ક્રિયાના પરિણામે મોટા પ્લાઝ્મા પ્રોટીન, એન્જીયોટેન્સિનોજેનમાંથી રચાયેલ ઓક્ટેપેપ્ટાઈડ છે.

પ્રથમ પ્રોટીઓલિટીક એન્ઝાઇમ, રેનિન, એન-ટર્મિનસમાંથી એન્જીયોટેન્સિનોજેનમાંથી એન્જીયોટેન્સિન I નામના 10 એમિનો એસિડ ધરાવતું પેપ્ટાઈડ ક્લીવ કરે છે. બીજું પ્રોટીઓલિટીક એન્ઝાઇમ, કાર્બોક્સિડીપેપ્ટિડિલ પેપ્ટીડેઝ, સી-ટર્મિનસમાંથી ક્લીવ્સ કરે છે.

એમિનો એસિડ, પ્રોટીન અને પેપ્ટાઈડ્સનીચે વર્ણવેલ સંયોજનોના ઉદાહરણો છે. ઘણા જૈવિક રીતે સક્રિય અણુઓમાં રાસાયણિક રીતે અલગ કાર્યાત્મક જૂથોનો સમાવેશ થાય છે જે એકબીજા સાથે અને એકબીજાના કાર્યાત્મક જૂથો સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરી શકે છે.

એમિનો એસિડ.

એમિનો એસિડ- કાર્બનિક બાયફંક્શનલ સંયોજનો, જેમાં કાર્બોક્સિલ જૂથનો સમાવેશ થાય છે - યુએનએસડી, અને એમિનો જૂથ - NH 2 .

શેર α અને β - એમિનો એસિડ:

મોટે ભાગે પ્રકૃતિમાં જોવા મળે છે α - એસિડ. પ્રોટીન 19 એમિનો એસિડ અને એક ઈમિનો એસિડ ( C 5 H 9ના 2 ):

સૌથી સરળ એમિનો એસિડ- ગ્લાયસીન. બાકીના એમિનો એસિડને નીચેના મુખ્ય જૂથોમાં વિભાજિત કરી શકાય છે:

1) ગ્લાયસીન હોમોલોગ્સ - એલનાઇન, વેલિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન.

એમિનો એસિડ મેળવવું.

એમિનો એસિડના રાસાયણિક ગુણધર્મો.

એમિનો એસિડ- આ એમ્ફોટેરિક સંયોજનો છે, tk. તેમની રચનામાં 2 વિરોધી કાર્યાત્મક જૂથો છે - એક એમિનો જૂથ અને એક હાઇડ્રોક્સિલ જૂથ. તેથી, તેઓ એસિડ અને આલ્કલી બંને સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે:

એસિડ-બેઝ રૂપાંતરણને આ રીતે રજૂ કરી શકાય છે:

એમિનો એસિડ એ હેટરોફંક્શનલ સંયોજનો છે જેમાં આવશ્યકપણે બે કાર્યકારી જૂથો હોય છે: એક એમિનો જૂથ - NH 2 અને કાર્બોક્સિલ જૂથ -COOH હાઇડ્રોકાર્બન રેડિકલ સાથે સંકળાયેલ છે. સૌથી સરળ એમિનો એસિડનું સામાન્ય સૂત્ર નીચે પ્રમાણે લખી શકાય છે:

એમિનો એસિડમાં બે અલગ-અલગ કાર્યાત્મક જૂથો હોય છે જે એકબીજાને પ્રભાવિત કરે છે, લાક્ષણિક પ્રતિક્રિયાઓ કાર્બોક્સિલિક એસિડ અને એમાઇન્સ કરતાં અલગ પડે છે.

એમિનો એસિડના ગુણધર્મો

એમિનો જૂથ - NH 2 એમિનો એસિડના મૂળભૂત ગુણધર્મોને નિર્ધારિત કરે છે, કારણ કે તે નાઇટ્રોજન અણુ પર મુક્ત ઇલેક્ટ્રોન જોડીની હાજરીને કારણે દાતા-સ્વીકારની પદ્ધતિ અનુસાર હાઇડ્રોજન કેશનને પોતાની સાથે જોડવામાં સક્ષમ છે.

-COOH જૂથ (કાર્બોક્સિલ જૂથ) આ સંયોજનોના એસિડિક ગુણધર્મો નક્કી કરે છે. તેથી, એમિનો એસિડ એમ્ફોટેરિક કાર્બનિક સંયોજનો છે. તેઓ એસિડ જેવા આલ્કલી સાથે પ્રતિક્રિયા આપે છે:

મજબૂત એસિડ સાથે - પાયા જેવા - એમાઇન્સ:

વધુમાં, એમિનો એસિડમાં એમિનો જૂથ તેના કાર્બોક્સિલ જૂથ સાથે ક્રિયાપ્રતિક્રિયા કરે છે, આંતરિક મીઠું બનાવે છે:

એમિનો એસિડ પરમાણુઓનું આયનીકરણ માધ્યમની એસિડિક અથવા આલ્કલાઇન પ્રકૃતિ પર આધારિત છે:

જલીય દ્રાવણમાં એમિનો એસિડ લાક્ષણિક એમ્ફોટેરિક સંયોજનોની જેમ વર્તે છે, તેથી જીવંત જીવોમાં તેઓ બફર પદાર્થોની ભૂમિકા ભજવે છે જે હાઇડ્રોજન આયનોની ચોક્કસ સાંદ્રતા જાળવી રાખે છે.

એમિનો એસિડ એ રંગહીન સ્ફટિકીય પદાર્થો છે જે 200 °C થી વધુ તાપમાને વિઘટન સાથે ઓગળે છે. તેઓ પાણીમાં દ્રાવ્ય અને ઈથરમાં અદ્રાવ્ય હોય છે. આર-રેડિકલ પર આધાર રાખીને, તેઓ મીઠી, કડવી અથવા સ્વાદહીન હોઈ શકે છે.

એમિનો એસિડ કુદરતી (જીવંત સજીવોમાં જોવા મળે છે) અને કૃત્રિમમાં વિભાજિત થાય છે. કુદરતી એમિનો એસિડ્સ (લગભગ 150), પ્રોટીનજેનિક એમિનો એસિડ્સ (આશરે 20) અલગ પડે છે, જે પ્રોટીનનો ભાગ છે. તેઓ એલ આકારના છે. આમાંથી લગભગ અડધા એમિનો એસિડ છે અનિવાર્ય, કારણ કે તેઓ માનવ શરીરમાં સંશ્લેષિત નથી. આવશ્યક એસિડ્સ વેલિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, ફેનીલાલેનાઇન, લાયસિન, થ્રેઓનાઇન, સિસ્ટીન, મેથિઓનાઇન, હિસ્ટીડિન, ટ્રિપ્ટોફેન છે. આ પદાર્થો ખોરાક સાથે માનવ શરીરમાં પ્રવેશ કરે છે. જો ખોરાકમાં તેમની માત્રા અપૂરતી હોય, તો માનવ શરીરનો સામાન્ય વિકાસ અને કાર્ય વિક્ષેપિત થાય છે. અમુક રોગોમાં, શરીર કેટલાક અન્ય એમિનો એસિડનું સંશ્લેષણ કરવામાં સક્ષમ નથી. તેથી, ફિનાઇલકેટોન્યુરિયા સાથે, ટાયરોસિનનું સંશ્લેષણ થતું નથી. એમિનો એસિડની સૌથી મહત્વની મિલકત પાણીના પ્રકાશન અને એમાઈડ જૂથ -NH-CO-ની રચના સાથે મોલેક્યુલર ઘનીકરણમાં પ્રવેશવાની ક્ષમતા છે, ઉદાહરણ તરીકે:

આવી પ્રતિક્રિયાના પરિણામે મેળવેલા મેક્રોમોલેક્યુલર સંયોજનોમાં મોટી સંખ્યામાં એમાઈડ ટુકડાઓ હોય છે અને તેથી તેને કહેવામાં આવે છે. પોલિમાઇડ્સ

ઉપરોક્ત કૃત્રિમ નાયલોન ફાઇબર ઉપરાંત, તેમાં, ઉદાહરણ તરીકે, એન્થનો સમાવેશ થાય છે, જે એમિનોએન્થિક એસિડના પોલીકન્ડેન્સેશન દરમિયાન રચાય છે. કૃત્રિમ તંતુઓ પરમાણુઓના છેડે એમિનો અને કાર્બોક્સિલ જૂથો સાથે એમિનો એસિડ માટે યોગ્ય છે.

આલ્ફા-એમિનો એસિડના પોલિમાઇડ્સ કહેવામાં આવે છે પેપ્ટાઈડ્સ. એમિનો એસિડ અવશેષોની સંખ્યાના આધારે dipeptides, tripeptides, polypeptides. આવા સંયોજનોમાં, -NH-CO- જૂથોને પેપ્ટાઈડ જૂથો કહેવામાં આવે છે.

એમિનો એસિડની વિવિધતાઓમાં, માત્ર 20 જ અંતઃકોશિક પ્રોટીન સંશ્લેષણમાં સામેલ છે ( પ્રોટીનજેનિક એમિનો એસિડ). ઉપરાંત, માનવ શરીરમાં લગભગ 40 નોન-પ્રોટીનોજેનિક એમિનો એસિડ મળી આવ્યા છે. બધા પ્રોટીનજેનિક એમિનો એસિડ છે α- એમિનો એસિડ અને તેમના ઉદાહરણ દ્વારા તે બતાવવાનું શક્ય છે વધારાની રીતોવર્ગીકરણ

બાજુના આમૂલની રચના અનુસાર

ફાળવો

• એલિફેટિક(એલનાઇન, વેલિન, લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, પ્રોલાઇન, ગ્લાયસીન),
• સુગંધિત(ફેનીલલાનાઇન, ટાયરોસિન, ટ્રિપ્ટોફન),
• સલ્ફર ધરાવતું(સિસ્ટીન, મેથિઓનાઇન),
• સમાવતી ઓહ જૂથ(સેરીન, થ્રેઓનાઇન, ફરીથી ટાયરોસિન),
• વધારાના સમાવે છે COOH જૂથ(એસ્પાર્ટિક અને ગ્લુટામિક એસિડ્સ),
• વધારાનુ NH 2 જૂથ(લાઇસિન, આર્જીનાઇન, હિસ્ટીડાઇન, ગ્લુટામાઇન, એસ્પેરાજીન પણ).

સામાન્ય રીતે એમિનો એસિડના નામ 3 અક્ષરોમાં સંક્ષિપ્ત કરવામાં આવે છે. મોલેક્યુલર બાયોલોજીના પ્રોફેશનલ્સ પણ દરેક એમિનો એસિડ માટે સિંગલ લેટર સિમ્બોલનો ઉપયોગ કરે છે.

પ્રોટીનજેનિક એમિનો એસિડનું માળખું

બાજુ આમૂલ ની ધ્રુવીયતા અનુસાર

અસ્તિત્વમાં છે બિન-ધ્રુવીયએમિનો એસિડ (સુગંધિત, એલિફેટિક) અને ધ્રુવીય(અનચાર્જ્ડ, નેગેટિવલી અને પોઝીટીવલી ચાર્જ).

એસિડ-બેઝ ગુણધર્મો અનુસાર

તેઓને તેમના એસિડ-બેઝ ગુણધર્મો અનુસાર વર્ગીકૃત કરવામાં આવે છે. તટસ્થ(બહુમતી), ખાટા(એસ્પાર્ટિક અને ગ્લુટામિક એસિડ્સ) અને મુખ્ય(લાઇસિન, આર્જીનાઇન, હિસ્ટીડિન) એમિનો એસિડ.

અનિવાર્યતા દ્વારા

શરીરની જરૂરિયાત મુજબ, જે શરીરમાં સંશ્લેષણ નથી તે અલગ કરવામાં આવે છે અને ખોરાક સાથે પૂરો પાડવો આવશ્યક છે - બદલી ન શકાય તેવુંએમિનો એસિડ (લ્યુસીન, આઇસોલ્યુસીન, વેલિન, ફેનીલાલેનાઇન, ટ્રિપ્ટોફન, થ્રેઓનાઇન, લાયસિન, મેથિઓનાઇન). પ્રતિ બદલી શકાય તેવુંઆવા એમિનો એસિડનો સમાવેશ થાય છે, જેનું કાર્બન હાડપિંજર ચયાપચયની પ્રતિક્રિયાઓમાં રચાય છે અને અનુરૂપ એમિનો એસિડની રચના સાથે કોઈક રીતે એમિનો જૂથ મેળવવા માટે સક્ષમ છે. બે એમિનો એસિડ છે શરતી રીતે બદલી ન શકાય તેવું (આર્જિનિન, હિસ્ટીડિન), એટલે કે. તેમનું સંશ્લેષણ અપૂરતી માત્રામાં થાય છે, ખાસ કરીને બાળકો માટે.

ઓર્ગેનિક (કાર્બોક્સિલિક) એસિડ, જેમાં નિયમ પ્રમાણે, એક કે બે એમિનો જૂથો (NH2) હોય છે. કાર્બોક્સિલના સંબંધમાં કાર્બન સાંકળમાં એમિનો જૂથની સ્થિતિને આધારે, a, b, y, વગેરેને અલગ પાડવામાં આવે છે. A. પ્રકૃતિમાં વ્યાપક a., ... ... છે. જૈવિક જ્ઞાનકોશીય શબ્દકોશ

AMINO ACIDS, કાર્બનિક સંયોજનોનો વર્ગ જેમાં કાર્બોક્સિલ (COOH) અને એમિનો જૂથો (NH2); એસિડ અને બેઝ બંનેના ગુણધર્મો ધરાવે છે. તમામ જીવોના નાઇટ્રોજનયુક્ત પદાર્થોના ચયાપચયમાં ભાગ લેવો (હોર્મોન્સના જૈવસંશ્લેષણમાં પ્રારંભિક સંયોજનો, ... ... આધુનિક જ્ઞાનકોશ

કાર્બોક્સિલ (COOH) અને એમિનો જૂથો (NH2) ધરાવતા કાર્બનિક સંયોજનોનો વર્ગ; એસિડ અને બેઝ બંનેના ગુણધર્મો ધરાવે છે. તેઓ તમામ જીવોમાં નાઇટ્રોજનયુક્ત પદાર્થોના ચયાપચયમાં ભાગ લે છે (હોર્મોન્સ, વિટામિન્સ, ... ના જૈવસંશ્લેષણમાં પ્રારંભિક સંયોજન. મોટા જ્ઞાનકોશીય શબ્દકોશ

એમિનો એસિડ, એકમોમાંથી એમિનો એસિડ, એસ, ફેમ. (નિષ્ણાત.). કાર્બનિક સંયોજનોનો વર્ગ કે જેમાં એસિડ અને બેઝ બંનેના ગુણધર્મો હોય છે. | adj એમિનો એસિડ, ઓહ, ઓહ. ઓઝેગોવનો સમજૂતીત્મક શબ્દકોશ. S.I. ઓઝેગોવ, એન.યુ. શ્વેડોવા. 1949 1992... ઓઝેગોવનો સમજૂતીત્મક શબ્દકોશ

સંસ્થા. એસિડના દ્વિ કાર્ય સાથેના સંયોજનો, કાર્બોક્સિલ જૂથની હાજરીને કારણે (જુઓ કાર્બોક્સિલ), અને મૂળભૂત એક, જે એમિનો જૂથ (NH2) અથવા (ઓછી વાર) ઈમિનો જૂથ (NH) ની હાજરી સાથે સંકળાયેલ છે. જે સામાન્ય રીતે હેટરોસાયકલનો ભાગ છે. ઉદાહરણો... ભૂસ્તરશાસ્ત્રીય જ્ઞાનકોશ

એમિનો એસિડ- એક અથવા બે એમિનો જૂથો ધરાવતા કાર્બનિક સંયોજનો; કાર્બોક્સિલિક એસિડના ડેરિવેટિવ્ઝ જેમાં રેડિકલમાં હાઇડ્રોજનને એમિનો જૂથ દ્વારા બદલવામાં આવે છે; પ્રોટીન પરમાણુના માળખાકીય એકમો. પ્રોટીન: એલનાઇન. આર્જિનિન શતાવરી પ્રોલાઇન એસ્પાર્ટિક ...... રશિયન ભાષાનો આઇડિયોગ્રાફિક ડિક્શનરી

એમિનો એસિડ- - કાર્બોક્સિલિક એસિડ જેમાં હાઇડ્રોકાર્બન સાંકળના ઓછામાં ઓછા એક કાર્બન અણુને એમિનો જૂથ દ્વારા બદલવામાં આવે છે ... બાયોકેમિકલ શરતોનો સંક્ષિપ્ત શબ્દકોશ

એમિનો એસિડ- AMINO ACIDS, કાર્બનિક એસિડ્સ (COOH જૂથ ધરાવે છે), જેમાં આલ્કોહોલ રેડિકલમાં એક અથવા વધુ H પરમાણુઓ આલ્કલાઇન એમિનો જૂથો (NHA) દ્વારા બદલવામાં આવે છે, જેના પરિણામે A. શ્રી n ના છે. એમ્ફોટેરિક સંયોજનો. પર આધાર રાખીને…… મોટા તબીબી જ્ઞાનકોશ

એમિનો એસિડ- * એમિનો એસિડ * એમિનો એસિડ એ કાર્બનિક સંયોજનોનો વર્ગ છે જે કાર્બોક્સિલિક એસિડ અને એમાઈન્સ (કોષ્ટક) બંનેના ગુણધર્મો દ્વારા વર્ગીકૃત થયેલ છે. તેઓ બાજુની સાંકળો (જૂથો) ની રાસાયણિક પ્રકૃતિમાં એકબીજાથી અલગ છે. A. જૂથોની ધ્રુવીયતાના આધારે, તેઓ... જિનેટિક્સ. જ્ઞાનકોશીય શબ્દકોશ

એમિનો એસિડ- કાર્બનિક સંયોજનોનો વર્ગ જેના પરમાણુઓમાં એમિનો જૂથો (NH2) અને કાર્બોક્સિલ જૂથો (COOH) હોય છે. A. પ્રકૃતિમાં વ્યાપકપણે વિતરિત થાય છે, પ્રોટીન પરમાણુઓનો ભાગ છે. બધા A. ઘન સ્ફટિકીય પદાર્થો, પાણીમાં સારી રીતે ઓગળી જાય છે ... ... ગ્રેટ પોલિટેકનિક જ્ઞાનકોશ