Aminorūgščių chemijos formulė. Aminorūgštys – nomenklatūra, paruošimas, cheminės savybės

AMINORŪGŠČIŲ, TURINČIŲ BALTYMŲ, STRUKTŪRA IR SAVYBĖS. PEPTIDINĖS RYŠYS, SUJUNGIAMOS AMINORŪGŠTIS GRANDINĖJE

Baltymai yra polimerinės molekulės, kuriose aminorūgštys tarnauja kaip monomerai. Žmogaus kūno baltymų sudėtyje yra tik 20 α-amino rūgščių. Tos pačios aminorūgštys yra skirtingos struktūros ir funkcijų baltymuose. Baltymų molekulių individualumą lemia aminorūgščių kaitos tvarka baltyme. Aminorūgštys gali būti laikomos abėcėlės raidėmis, kurių pagalba, kaip žodžiu, įrašoma informacija. Žodis neša informaciją, pavyzdžiui, apie objektą ar veiksmą, o aminorūgščių seka baltyme – apie šio baltymo erdvinės struktūros konstrukciją ir funkciją.

A. Aminorūgščių struktūra ir savybės

1. Bendrosios aminorūgščių, sudarančių baltymus, struktūros ypatybės

Bendra aminorūgščių struktūrinė ypatybė yra amino ir karboksilo grupių, sujungtų su tuo pačiu α-anglies atomu, buvimas. R - aminorūgšties radikalas - paprasčiausiu atveju jį vaizduoja vandenilio atomas (glicinas), tačiau jis gali turėti ir sudėtingesnę struktūrą.

IN neutralaus pH vandeniniai tirpalaiα-aminorūgštys egzistuoja kaip bipoliniai jonai.

IN skiriasi nuo 19 kitųα-aminorūgštys, prolinas yra imino rūgštis, kurios radikalas yra prijungtas ir prie α-anglies atomo, ir su aminogrupe, dėl to molekulė įgauna ciklinę struktūrą.

19 iš 20 aminorūgščių turi asimetrinį anglies atomą α padėtyje, prie kurio yra prijungtos 4 skirtingos pakaitų grupės. Dėl to šios aminorūgštys gamtoje gali būti dviejų skirtingų izomerinių formų – L ir D. Išimtis yra glicinas, kuris neturi asimetrinio α-anglies atomo, nes jo radikalą vaizduoja tik vandenilio atomas. Baltymuose yra tik aminorūgščių L-izomerai.

Grynieji L- arba D-stereoizomerai gali spontaniškai ir nefermentiškai per ilgą laiką virsti ekvimoliniu L- ir D-izomerų mišiniu. Šis procesas vadinamas racemizavimu. Kiekvienos L-aminorūgšties racemizacija tam tikroje temperatūroje vyksta tam tikru greičiu. Pagal šią aplinkybę galima nustatyti žmonių ir gyvūnų amžių. Taigi kietame dantų emalyje yra dentino baltymas, kuriame L-aspartatas žmogaus kūno temperatūroje patenka į D-izomerą 0,01% per metus greičiu. Danties formavimosi laikotarpiu dentine yra tik L-izomeras, todėl tiriamojo amžių galima apskaičiuoti pagal D-aspartato kiekį.

Visos 20 žmogaus organizme esančių aminorūgščių skiriasi prie α-anglies atomo prisijungusių radikalų struktūra, dydžiu ir fizikinėmis bei cheminėmis savybėmis.

2. Aminorūgščių klasifikavimas pagal radikalų cheminę struktūrą

Pagal cheminę struktūrą aminorūgštys gali būti skirstomos į alifatines, aromatines ir heterociklines (1-1 lentelės).

Alifatiniuose radikaluose gali būti funkcinių grupių, kurios suteikia jiems specifinių savybių: karboksilo (-COOH), amino (-NH2), tiolio

(-SH), amidas (-CO-NH2), hidroksilas (-OH) ir guanidinas grupėse.

Aminorūgščių pavadinimai gali būti sudaryti pagal pakaitinę nomenklatūrą, tačiau dažniausiai naudojami trivialūs pavadinimai (1-2 lentelės).

1-1 lentelė. Pagrindinių baltymų aminorūgščių klasifikavimas pagal jų cheminę struktūrą

1-2 lentelė. Aminorūgščių pavadinimų pavyzdžiai pagal pakaitinę nomenklatūrą ir atitinkamus trivialius pavadinimus

Amino rūgšties pavadinimas	Aminorūgščių formulė	Trivialus vardas
pakeitimas
nomenklatūra
2-amino-3-
hidroksipropano rūgštis
		metioninas
metiltiosviesto rūgštis

Aminorūgščių likučiams peptidų ir baltymų molekulėse fiksuoti naudojami triraidžių jų pavadinimų trumpiniai, o kai kuriais atvejais net ir vienos raidės simboliai (žr. 1-1 lenteles).

Nereikšmingi pavadinimai dažnai yra kilę iš šaltinio, iš kurio jie pirmą kartą buvo išskirti, pavadinimo arba iš tam tikros aminorūgšties savybių. Taigi, serija pirmiausia buvo išskirta iš šilko fibroino (iš lotynų serieum - šilkinis), o glicinas gavo savo pavadinimą dėl saldaus skonio (iš graikų glykos - saldus).

3. Aminorūgščių klasifikavimas pagal jų radikalų tirpumą vandenyje

Visas 20 žmogaus organizmo baltymuose esančių aminorūgščių galima sugrupuoti pagal jų radikalų gebėjimą ištirpti vandenyje. Radikalai gali būti išdėstyti ištisine seka, pradedant visiškai hidrofobiniais ir baigiant labai hidrofiliškais.

Aminorūgščių radikalų tirpumą lemia molekulę sudarančių funkcinių grupių poliškumas (polinės grupės traukia vandenį, nepolinės – atstumia).

Aminorūgštys su nepoliniais radikalais

Nepoliniai (hidrofobiniai) apima radikalus, turinčius alifatines angliavandenilių grandines (alanino, valino, leucino, izoleucino, prolino ir metionino radikalus) ir aromatinius žiedus (fenilalanino ir triptofano radikalus). Tokių aminorūgščių radikalai vandenyje linkę vienas į kitą arba į kitas hidrofobines molekules, dėl to sumažėja jų sąlyčio su vandeniu paviršius.

Amino rūgštys su poliniais neįkrautais radikalais

Šių aminorūgščių radikalai vandenyje tirpsta geriau nei hidrofobiniai, nes juose yra polinių funkcinių grupių, kurios sudaro vandenilinius ryšius su vandeniu. Tai apima serijas, treoniną ir tiroziną, kurie turi

hidroksilo grupės, asparaginas ir glutaminas, kurių sudėtyje yra amido grupių, ir cisteinas su tiolio grupe.

Cisteine ​​ir tirozine yra atitinkamai tiolio ir hidroksilo grupių, galinčių atsiskirti susidarant H+, tačiau esant maždaug 7,0 pH ląstelėse, šios grupės praktiškai nesiskiria.

Amino rūgštys su poliniais neigiamai įkrautais radikalais

Šiai grupei priklauso asparto ir glutamino aminorūgštys, kurių radikaluose yra papildoma karboksilo grupė, disocijuojančios esant maždaug 7,0 pH, susidarant COO- ir H+. Todėl šių aminorūgščių radikalai yra anijonai. Jonizuotos glutamo ir asparto rūgščių formos vadinamos atitinkamai glutamatu ir aspartatu.

Amino rūgštys su poliariniais teigiamai įkrautais radikalais

Lizinas ir argininas radikaluose turi papildomą teigiamo krūvio grupę. Lizine antroji amino grupė, galinti prijungti H +, yra alifatinės grandinės α- padėtyje, o arginine teigiamą krūvį įgauna chuanidino grupė, be to, histidinas turi silpnai jonizuotą imidazolo grupę, todėl , esant fiziologiniams pH svyravimams (nuo 6,9 iki 7,4), histidinas yra neutraliai arba teigiamai įkrautas. Didėjant protonų skaičiui terpėje, histidino imidazolo grupė gali pridėti protoną, įgydama teigiamą krūvį, o padidėjus hidroksilo grupių koncentracijai, ji gali paaukoti protoną, prarasdama teigiamą krūvį. radikalų. Teigiamai įkrauti radikalai yra katijonai (žr. diagramą žemiau).

Poliariniai įkrauti aminorūgščių radikalai geriausiai tirpsta vandenyje.

4. Bendro aminorūgščių krūvio pokytis priklausomai nuo terpės pH

Esant neutralioms pH vertėms, visos rūgštinės (galinčios duoti H+) ir visos bazinės (galinčios prijungti H+) funkcinės grupės yra disocijuotos būsenos.

Todėl neutralioje aplinkoje aminorūgštys, turinčios nedisocijuojančią radikalą, turi bendrą nulinį krūvį. Aminorūgštys, kuriose yra rūgščių funkcinių grupių, turi bendrą neigiamą krūvį, o aminorūgštys, kuriose yra bazinių funkcinių grupių, turi teigiamą krūvį (1-3 lentelės).

PH pokytis į rūgšties pusę (t.y. H+ koncentracijos padidėjimas terpėje) sukelia rūgščių grupių disociacijos slopinimą. Stipriai rūgščioje aplinkoje visos aminorūgštys įgauna teigiamą krūvį.

Priešingai, OH- grupių koncentracijos padidėjimas sukelia H+ pašalinimą iš pagrindinių funkcinių grupių, o tai lemia teigiamo krūvio sumažėjimą. Stipriai šarminėje aplinkoje visos aminorūgštys turi grynąjį neigiamą krūvį.

5. Modifikuotos aminorūgštys, esančios baltymuose

Tik 20 išvardytų aminorūgščių tiesiogiai dalyvauja baltymų sintezėje žmogaus organizme. Tačiau kai kuriuose baltymuose yra nestandartinių modifikuotų aminorūgščių – vienos iš šių 20 aminorūgščių darinių. Pavyzdžiui, kolageno (tarpląstelinės matricos fibrilinio baltymo) molekulėje yra lizino ir prolino hidroksi dariniai – 5-hidroksilizinas ir 4-hidroksiprolinas.

Aminorūgščių likučių modifikacijos atliekamos jau baltymų sudėtyje, t.y. tik

Modifikuotos aminorūgštys, randamos baltymuose

pasibaigus jų sintezei. Papildomų funkcinių grupių įvedimas į aminorūgščių struktūrą suteikia baltymams savybių, kurios

Schema. Poliarinio krūvio aminorūgščių struktūra disocijuotoje formoje

1-3 lentelė. Bendro aminorūgščių krūvio pokytis priklausomai nuo terpės pH

reikalingos savo specifinėms funkcijoms atlikti. Taigi, α-karboksiglutamo rūgštis yra baltymų, dalyvaujančių kraujo krešėjimui, komponentas, o jų struktūroje dvi glaudžiai išdėstytos karboksilo grupės yra būtinos baltymų faktoriams prijungti prie Ca2+ jonų. Glutamato karboksilinimo pažeidimas sumažina kraujo krešėjimą.

6. Cheminės reakcijos, naudojamos amino rūgštims aptikti

Aminorūgščių gebėjimą dalyvauti tam tikrose cheminėse reakcijose lemia funkcinių grupių buvimas jų sudėtyje. Kadangi visose aminorūgštyse, sudarančiose baltymus, α-anglies atome yra amino ir karboksilo grupių, jos gali dalyvauti cheminėse reakcijose, būdingose ​​visoms aminorūgštims. Bet kokių funkcinių grupių buvimas atskirų aminorūgščių radikaluose lemia jų gebėjimą įsitraukti į reakcijas, būdingas šioms aminorūgštims.

Ninhidrino reakcija į α-aminorūgštis

Ninhidrino reakcija gali būti naudojama aminorūgštims tirpale aptikti ir kiekybiškai įvertinti.

Ši reakcija pagrįsta tuo, kad bespalvis ninhidrinas, reaguodamas su aminorūgštimi, kondensuojasi dimero pavidalu per azoto atomą, atskirtą nuo aminorūgšties α-amino grupės. Dėl to susidaro raudonai violetinis pigmentas. Tuo pačiu metu vyksta aminorūgšties dekarboksilinimas, dėl kurio susidaro CO2 ir atitinkamas aldehidas. Ninhidrino reakcija plačiai naudojama tiriant pirminę baltymų struktūrą (žr. diagramą žemiau).

Kadangi spalvos intensyvumas yra proporcingas aminorūgščių skaičiui tirpale, jis naudojamas α aminorūgščių koncentracijai matuoti.

Ninhidrino reakcija, naudojama α aminorūgštims nustatyti

Specifinės reakcijos į atskiras aminorūgštis

Atskirų aminorūgščių kokybinis ir kiekybinis nustatymas galimas dėl to, kad jų radikaluose yra specialių funkcinių grupių.

Argininas nustatomas naudojant kokybinę guanidino grupės reakciją (Sakaguchi reakcija), o cisteinas aptinkamas Fohl reakcija, būdinga šios aminorūgšties SH grupei. Aromatinių aminorūgščių buvimą tirpale lemia ksantoproteino reakcija (nitravimo reakcija), o hidroksilo grupės buvimą aromatiniame tirozino žiede – Millono reakcija.

B. Peptidinė jungtis. Peptidų struktūra ir biologinės savybės

α-aminorūgštys gali būti kovalentiškai sujungtos viena su kita peptidinėmis jungtimis. Peptidinis ryšys susidaro tarp vienos aminorūgšties α-karboksilo grupės ir kitos aminorūgšties α-amino grupės, t.y. yra amido jungtis. Tokiu atveju vandens molekulė yra atskiriama (žr. A schemą).

1. Peptidų struktūra

Aminorūgščių skaičius peptiduose gali labai skirtis. Peptidai, kuriuose yra iki 10 aminorūgščių, vadinami oligopeptidais.Dažnai tokių molekulių pavadinime nurodomas aminorūgščių, sudarančių oligopeptidą, skaičius: tripeptidas, pentapeptidas, okgapeptidas ir kt.

Peptidai, kuriuose yra daugiau nei 10 aminorūgščių, vadinami „polipeptidais“, o polipeptidai, susidedantys iš daugiau nei 50 aminorūgščių liekanų, paprastai vadinami baltymais. Tačiau šie pavadinimai yra savavališki, nes literatūroje terminas „baltymas“ dažnai vartojamas kalbant apie polipeptidą, kuriame yra mažiau nei 50 aminorūgščių liekanų. Pavyzdžiui, hormonas gliukagonas, kurį sudaro 29 aminorūgštys, vadinamas baltyminiu hormonu.

Aminorūgščių monomerai, sudarantys baltymus, vadinami „aminorūgščių likučiai“. Aminorūgščių liekana, turinti laisvą amino grupę, vadinama N-galu ir parašyta kairėje, o turinti laisvą β-karboksilo grupę vadinama C-galu ir rašoma dešinėje. Peptidai rašomi ir skaitomi iš N galo. Pasikartojančių atomų grandinė -NH-CH-CO-polipeptidinėje grandinėje vadinama "peptidų stuburas"(žr. B diagramą).

Pavadinant polipeptidą, prie sutrumpinto aminorūgščių liekanų pavadinimo, išskyrus C-galo aminorūgštį, pridedama priesaga -il. Pavyzdžiui, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptidas skaitomas kaip serilglicilprolilalalaninas.

Peptidinė jungtis, kurią sudaro prolino imino grupė, skiriasi nuo kitų peptidinių jungčių, nes peptidinės grupės azoto atomas yra prijungtas ne prie vandenilio, o su radikalu.

Peptidai skiriasi aminorūgščių sudėtimi, aminorūgščių skaičiumi ir tvarka.

Serilglicilprolilalalaninas

Schema A. Dipeptidų susidarymas

Schema B. Peptidų struktūra

Ser-Gis-Pro-Ala ir Ala-Pro-Gis-Ser yra du skirtingi peptidai, nepaisant to, kad jie turi tą pačią kiekybinę ir kokybinę aminorūgščių sudėtį.

2. Peptidinės jungties apibūdinimas

Peptidinė jungtis turi iš dalies dvigubos jungties charakteristikas, todėl yra trumpesnė už likusias peptidinio pagrindo jungtis ir dėl to yra mažai judri. Peptidinės jungties elektroninė struktūra lemia plokščią standžią peptidinės grupės struktūrą. Peptidinių grupių plokštumos išsidėsčiusios viena kitos atžvilgiu kampu (1-1 pav.).

Ryšys tarp α anglies atomo ir α-amino grupės arba α-karboksilo grupės gali laisvai suktis (nors jį riboja radikalų dydis ir pobūdis), todėl polipeptidinė grandinė gali įgyti įvairias konfigūracijas.

Peptidinės jungtys dažniausiai būna trans konfigūracijoje, t.y. α-anglies atomai yra priešingose ​​peptidinės jungties pusėse. Dėl to šoniniai aminorūgščių radikalai erdvėje yra labiausiai nutolę vienas nuo kito (1-2 pav.).

Peptidiniai ryšiai yra labai stiprūs ir normaliomis ląstelėse egzistuojančiomis sąlygomis (neutrali aplinka, kūno temperatūra) savaime nenutrūksta. Laboratorinėmis sąlygomis baltymų peptidinių jungčių hidrolizė atliekama sandarioje ampulėje su koncentruota (6 mol/l) druskos rūgštimi aukštesnėje nei 105 °C temperatūroje ir visiška baltymo hidrolizė iki laisvųjų aminorūgščių. trunka apie dieną.

Gyvuose organizmuose peptidiniai ryšiai baltymuose suardomi specialių proteolitinių fermentų (iš anglų kalbos proteinas – proteinas, lizė – destrukcija), dar vadinamų proteazėmis, arba peptidų hidrolazėmis, pagalba.

Norint aptikti baltymus ir peptidus tirpale, taip pat kiekybiškai įvertinti, naudojama biureto reakcija (teigiamas rezultatas medžiagoms, kurių sudėtyje yra bent dvi peptidinės jungtys).

3. Biologinis peptidų vaidmuo

Žmogaus organizmas gamina daug peptidų, kurie dalyvauja įvairių biologinių procesų reguliavime ir pasižymi dideliu fiziologiniu aktyvumu.

Ryžiai. 1-1. Peptidinių grupių ir α-anglies atomų išsidėstymo erdvėje plokštumos.

Ryžiai. 1-2. Peptidinių jungčių trans konfigūracija. Funkcinės grupės-CO- ir -NH-,

formuojantys peptidiniai ryšiai yra ne jonizuoti, o poliniai ir gali dalyvauti formuojant vandenilinius ryšius.

Aminorūgščių liekanų skaičius biologiškai aktyvių peptidų struktūroje gali svyruoti nuo 3 iki 50. Tirotropiną atpalaiduojantis hormonas ir glutationas (tripeptidai), taip pat enkefalinai, kurių sudėtyje yra 5 aminorūgštys, gali būti priskirti vienai iš „mažiausi“ peptidai. Tačiau daugumoje biologiškai aktyvių peptidų yra daugiau nei 10 aminorūgščių, pavyzdžiui, neuropeptide Y (apetito reguliatorius) yra 36 aminorūgštys, o kortikoliberine – 41 aminorūgštis.

Kai kuriuose peptiduose, ypač daugumoje peptidinių hormonų, yra peptidinių jungčių, kurias sudaro gretimų aminorūgščių a-amino grupė ir a-karboksilo grupė. Paprastai jie yra sintetinami iš neaktyvių baltymų pirmtakų, kuriuose specifiniai proteolitiniai fermentai suardo tam tikrus peptidinius ryšius.

Angiotenzinas II yra oktapeptidas, susidarantis iš didelio plazmos baltymo, angiotenzinogeno, nuosekliai veikiant dviem proteolitiniams fermentams.

Pirmasis proteolitinis fermentas reninas iš N-galo iš angiotenzinogeno skaido peptidą, turintį 10 aminorūgščių, vadinamą angiotenzinu I. Antrasis proteolitinis fermentas, karboksidipeptidilpeptidazė, atskelia nuo C-galo.

Amino rūgštys, baltymai ir peptidai yra toliau aprašytų junginių pavyzdžiai. Daugelis biologiškai aktyvių molekulių apima keletą chemiškai skirtingų funkcinių grupių, kurios gali sąveikauti viena su kita ir viena su kitos funkcinėmis grupėmis.

Amino rūgštys.

Amino rūgštys- organiniai bifunkciniai junginiai, kuriuose yra karboksilo grupė, UNSD ir amino grupė - NH 2 .

Dalintis α Ir β - amino rūgštys:

Dažniausiai randama gamtoje α - rūgštys. Baltymai susideda iš 19 aminorūgščių ir vienos imino rūgšties ( C 5 H 9NE 2 ):

Paprasčiausias amino rūgštis- glicinas. Likusios aminorūgštys gali būti suskirstytos į šias pagrindines grupes:

1) glicino homologai – alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas.

Aminorūgščių gavimas.

Aminorūgščių cheminės savybės.

Amino rūgštys- tai amfoteriniai junginiai, tk. jų sudėtyje yra 2 priešingos funkcinės grupės - amino grupė ir hidroksilo grupė. Todėl jie reaguoja ir su rūgštimis, ir su šarmais:

Rūgščių ir šarmų konversija gali būti pavaizduota taip:

Aminorūgštys yra heterofunkciniai junginiai, kuriuose būtinai yra dvi funkcinės grupės: amino grupė - NH 2 ir karboksilo grupė -COOH, susieta su angliavandenilio radikalu.Paprasčiausių aminorūgščių bendrąją formulę galima parašyti taip:

Kadangi aminorūgštys turi dvi skirtingas funkcines grupes, kurios turi įtakos viena kitai, būdingos reakcijos skiriasi nuo karboksirūgščių ir aminų.

Aminorūgščių savybės

Amino grupė - NH 2 lemia pagrindines aminorūgščių savybes, nes ji gali prijungti prie savęs vandenilio katijoną pagal donoro-akceptoriaus mechanizmą, nes azoto atome yra laisvoji elektronų pora.

-COOH grupė (karboksilo grupė) lemia šių junginių rūgštines savybes. Todėl aminorūgštys yra amfoteriniai organiniai junginiai. Jie reaguoja su šarmais, pavyzdžiui, rūgštimis:

Su stipriomis rūgštimis – kaip bazėmis – aminais:

Be to, aminorūgšties amino grupė sąveikauja su jos karboksilo grupe, sudarydama vidinę druską:

Aminorūgščių molekulių jonizacija priklauso nuo terpės rūgštinės ar šarminės prigimties:

Kadangi aminorūgštys vandeniniuose tirpaluose elgiasi kaip tipiški amfoteriniai junginiai, gyvuose organizmuose jos atlieka buferinių medžiagų, palaikančių tam tikrą vandenilio jonų koncentraciją, vaidmenį.

Amino rūgštys yra bespalvės kristalinės medžiagos, kurios lydosi irdamos aukštesnėje nei 200 °C temperatūroje. Jie tirpsta vandenyje ir netirpsta eteryje. Priklausomai nuo R-radikalo, jie gali būti saldūs, kartūs arba beskoniai.

Aminorūgštys skirstomos į natūralias (randamas gyvuose organizmuose) ir sintetines. Tarp natūralių aminorūgščių (apie 150) išskiriamos proteinogeninės aminorūgštys (apie 20), kurios yra baltymų dalis. Jie yra L formos. Maždaug pusė šių aminorūgščių yra būtinas, nes žmogaus organizme jie nėra sintetinami. Esminės rūgštys yra valinas, leucinas, izoleucinas, fenilalaninas, lizinas, treoninas, cisteinas, metioninas, histidinas, triptofanas. Šios medžiagos į žmogaus organizmą patenka su maistu. Jei jų kiekis maiste yra nepakankamas, sutrinka normali žmogaus organizmo raida ir veikla. Sergant tam tikromis ligomis, organizmas nepajėgia susintetinti kai kurių kitų aminorūgščių. Taigi, sergant fenilketonurija, tirozinas nesintetinamas. Svarbiausia aminorūgščių savybė yra gebėjimas patekti į molekulinę kondensaciją, išsiskiriant vandeniui ir susidaro amido grupė -NH-CO-, pavyzdžiui:

Tokios reakcijos metu gauti stambiamolekuliniai junginiai turi daug amido fragmentų, todėl jie vadinami poliamidai.

Be jau minėto sintetinio nailono pluošto, tai, pavyzdžiui, enantas, kuris susidaro aminoenanto rūgšties polikondensacijos metu. Sintetiniai pluoštai tinka aminorūgštims, kurių molekulių galuose yra amino ir karboksilo grupės.

Alfa aminorūgščių poliamidai vadinami peptidai. Remiantis aminorūgščių likučių skaičiumi dipeptidai, tripeptidai, polipeptidai. Tokiuose junginiuose -NH-CO- grupės vadinamos peptidinėmis grupėmis.

Tarp įvairių aminorūgščių tik 20 dalyvauja ląstelių baltymų sintezėje ( proteinogeninės aminorūgštys). Taip pat žmogaus organizme rasta apie 40 neproteinogeninių aminorūgščių. Visos proteinogeninės aminorūgštys yra α- amino rūgščių ir jų pavyzdžiu galima parodyti papildomų būdų klasifikacija.

Pagal šoninio radikalo sandarą

Paskirstyti

• alifatinis(alaninas, valinas, leucinas, izoleucinas, prolinas, glicinas),
• aromatingas(fenilalaninas, tirozinas, triptofanas),
• sieros turinčių(cisteinas, metioninas),
• kuriuose yra OH grupė(serinas, treoninas, dar kartą tirozinas),
• kuriuose yra papildomų COOH grupė(asparto ir glutamo rūgštys),
• papildomas NH2 grupė(lizinas, argininas, histidinas, taip pat glutaminas, asparaginas).

Paprastai aminorūgščių pavadinimai sutrumpinami iki 3 raidžių. Molekulinės biologijos specialistai kiekvienai aminorūgščiai taip pat naudoja vienos raidės simbolius.

Proteinogeninių aminorūgščių struktūra

Pagal šoninio radikalo poliškumą

Egzistuoti nepoliarinis aminorūgštys (aromatinės, alifatinės) ir poliarinis(neįkrautas, neigiamai ir teigiamai įkrautas).

Pagal rūgščių-šarmų savybes

Jie klasifikuojami pagal rūgščių-šarmų savybes. neutralus(dauguma), rūgštus(asparto ir glutamo rūgštys) ir pagrindinis(lizinas, argininas, histidinas) aminorūgštys.

Pagal būtinumą

Pagal organizmo poreikį izoliuojami tie, kurie organizme nesintetinami ir turi būti aprūpinti maistu - nepakeičiamas aminorūgštys (leucinas, izoleucinas, valinas, fenilalaninas, triptofanas, treoninas, lizinas, metioninas). KAM keičiamas apima tokias aminorūgštis, kurių anglies karkasas susidaro vykstant medžiagų apykaitos reakcijoms ir sugeba kažkaip gauti amino grupę susidarant atitinkamai aminorūgščiai. Yra dvi aminorūgštys sąlyginai nepakeičiamas (argininas, histidinas), t.y. jų sintezė vyksta nepakankamais kiekiais, ypač vaikams.

Organinės (karboksi) rūgštys, kurių, kaip taisyklė, yra viena arba dvi aminogrupės (NH2). Priklausomai nuo amino grupės padėties anglies grandinėje karboksilo atžvilgiu išskiriami a, b, y ir tt A. gamtoje yra plačiai paplitę a A., ... ... Biologinis enciklopedinis žodynas

AMINORŪGŠTIS, organinių junginių klasė, kurioje yra karboksilo (COOH) ir amino grupių (NH2); turi ir rūgščių, ir bazių savybių. Dalyvauti visų organizmų azotinių medžiagų apykaitoje (pradiniai junginiai hormonų biosintezėje, ... ... Šiuolaikinė enciklopedija

Organinių junginių, kuriuose yra karboksilo (COOH) ir amino grupių (NH2), klasė; turi ir rūgščių, ir bazių savybių. Jie dalyvauja visų organizmų azotinių medžiagų apykaitoje (pradinis junginys hormonų, vitaminų, ... Didysis enciklopedinis žodynas

AMINORŪGŠČIŲ, nuo, vnt aminorūgštis, s, fem. (specialistas.). Organinių junginių klasė, turinti ir rūgščių, ir bazių savybių. | adj. aminorūgštis, oi, oi. Aiškinamasis Ožegovo žodynas. S.I. Ožegovas, N. Yu. Švedova. 1949 1992... Aiškinamasis Ožegovo žodynas

Org. junginiai, turintys dvigubą rūgšties funkciją dėl karboksilo grupės (žr. karboksilo) ir bazinės, susijusios su aminogrupe (NH2) arba (rečiau) imino grupe (NH), kuri dažniausiai yra heterociklo dalis. Pavyzdžiai... Geologijos enciklopedija

amino rūgštys- organiniai junginiai, turintys vieną arba dvi aminogrupes; karboksirūgščių dariniai, kuriuose vandenilis radikale yra pakeistas amino grupe; baltymo molekulės struktūriniai vienetai. baltymas: alaninas. argininas. asparaginas. prolinas. asparto ...... Ideografinis rusų kalbos žodynas

amino rūgštys- - karboksirūgštys, kuriose bent vienas anglies atomas angliavandenilių grandinėje yra pakeistas amino grupe ... Glaustas biocheminių terminų žodynas

AMINO RŪGŠTYS- AMINORŪGŠTIES, organinės rūgštys (turinčios COOH grupę), kuriose vienas ar keli H atomai alkoholio radikale pakeisti šarminėmis amino grupėmis (NHa), dėl ko A. priklauso p. n. amfoteriniai junginiai. Priklausomai nuo… … Didžioji medicinos enciklopedija

Amino rūgštys- * aminorūgštys * aminorūgštys – tai organinių junginių klasė, kuriai būdingos ir karboksirūgščių, ir aminų savybės (lentelė). Jos skiriasi viena nuo kitos chemine šoninių grandinių (grupių) prigimtimi. Remiantis A. grupių poliškumu, jie gali ... Genetika. enciklopedinis žodynas

AMINO RŪGŠTYS- organinių junginių klasė, kurios molekulėse yra amino grupių (NH2) ir karboksilo grupių (COOH). A. yra plačiai paplitę gamtoje, yra baltymų molekulių dalis. Visos A. kietos kristalinės medžiagos, gerai tirpsta vandenyje ... ... Didžioji politechnikos enciklopedija