Aminoskābju ķīmijas formula. Aminoskābes - nomenklatūra, sagatavošana, ķīmiskās īpašības

PROTEĪNUS SATUROŠO AMINOKĀBJU STRUKTŪRA UN ĪPAŠĪBAS. PEPTĪDU SAITES, KAS SAVIENO AMINOKĀBES ĶĒDE

Olbaltumvielas ir polimēru molekulas, kurās aminoskābes kalpo kā monomēri. Cilvēka ķermeņa olbaltumvielu sastāvā ir tikai 20 α-aminoskābes. Tās pašas aminoskābes ir olbaltumvielās ar atšķirīgu struktūru un funkcijām. Olbaltumvielu molekulu individualitāti nosaka aminoskābju maiņas secība olbaltumvielās. Aminoskābes var uzskatīt par alfabēta burtiem, ar kuru palīdzību, kā ar vārdu sakot, tiek ierakstīta informācija. Vārds nes informāciju, piemēram, par objektu vai darbību, un aminoskābju secība proteīnā nes informāciju par šī proteīna telpiskās struktūras uzbūvi un funkciju.

A. Aminoskābju struktūra un īpašības

1. Olbaltumvielu veidojošo aminoskābju vispārīgās struktūras iezīmes

Kopēja aminoskābju struktūras iezīme ir aminoskābju un karboksilgrupu klātbūtne, kas savienotas ar vienu un to pašu α-oglekļa atomu. R - aminoskābes radikālis - vienkāršākajā gadījumā to attēlo ūdeņraža atoms (glicīns), taču tam var būt arī sarežģītāka struktūra.

IN ūdens šķīdumi ar neitrālu pH līmeniα-aminoskābes pastāv kā bipolāri joni.

IN atšķiras no 19 citiemα-aminoskābes, prolīns ir iminoskābe, kuras radikālis ir saistīts gan ar α-oglekļa atomu, gan aminogrupu, kā rezultātā molekula iegūst ciklisku struktūru.

19 no 20 aminoskābēm satur asimetrisku oglekļa atomu α-pozīcijā, kuram ir pievienotas 4 dažādas aizvietotāju grupas. Rezultātā šīs aminoskābes dabā var būt divās dažādās izomēru formās - L un D. Izņēmums ir glicīns, kuram nav asimetriska α-oglekļa atoma, jo tā radikāli attēlo tikai ūdeņraža atoms. Olbaltumvielas satur tikai aminoskābju L-izomērus.

Tīri L- vai D-stereoizomēri var spontāni un neenzimātiski pārvērsties ilgā laika periodā par ekvimolāru L- un D-izomēru maisījumu. Šo procesu sauc par racemizāciju. Katras L-aminoskābes racemizācija noteiktā temperatūrā notiek ar noteiktu ātrumu. Šo apstākli var izmantot, lai noteiktu cilvēku un dzīvnieku vecumu. Tātad zobu cietajā emaljā ir dentīna proteīns, kurā L-aspartāts cilvēka ķermeņa temperatūrā pāriet D-izomērā ar ātrumu 0,01% gadā. Zobu veidošanās periodā dentīns satur tikai L-izomēru, tāpēc subjekta vecumu var aprēķināt pēc D-aspartāta satura.

Visas 20 cilvēka organismā esošās aminoskābes atšķiras pēc α-oglekļa atomam piesaistīto radikāļu struktūras, lieluma un fizikāli ķīmiskajām īpašībām.

2. Aminoskābju klasifikācija pēc radikāļu ķīmiskās struktūras

Pēc ķīmiskās struktūras aminoskābes var iedalīt alifātiskajās, aromātiskajās un heterocikliskajās (1.-1. tabula).

Alifātiskie radikāļi var saturēt funkcionālās grupas, kas tiem piešķir specifiskas īpašības: karboksilgrupa (-COOH), aminogrupa (-NH2), tiols.

(-SH), amīds (-CO-NH2), hidroksilgrupa (-OH) un guanidīns grupas.

Aminoskābju nosaukumus var veidot pēc aizvietošanas nomenklatūras, taču parasti tiek izmantoti triviāli nosaukumi (1.-2. tabula).

Tabula 1-1. Olbaltumvielu galveno aminoskābju klasifikācija pēc to ķīmiskās struktūras

1-2 tabula. Aminoskābju nosaukumu piemēri saskaņā ar aizstājējnomenklatūru un atbilstošiem triviāliem nosaukumiem

Aminoskābju nosaukums	Aminoskābju formula	Triviāls nosaukums
aizstāšana
nomenklatūra
2-amino-3-
hidroksipropānskābe
		Metionīns
metiltiosviestskābe

Lai reģistrētu aminoskābju atlikumus peptīdu un olbaltumvielu molekulās, tiek izmantoti to triviālo nosaukumu trīsburtu saīsinājumi un dažos gadījumos viena burta simboli (sk. 1.-1. tabulu).

Triviālie nosaukumi bieži tiek atvasināti no tā avota nosaukuma, no kura tie pirmo reizi tika izolēti, vai no konkrētās aminoskābes īpašībām. Tātad sērija vispirms tika izolēta no zīda fibroīna (no latīņu serieum - zīdains), un glicīns savu nosaukumu ieguva saldās garšas dēļ (no grieķu glykos - salds).

3. Aminoskābju klasifikācija pēc to radikāļu šķīdības ūdenī

Visas 20 cilvēka ķermeņa proteīnos esošās aminoskābes var grupēt pēc to radikāļu spējas izšķīst ūdenī. Radikāļus var sakārtot nepārtrauktā virknē, sākot no pilnīgi hidrofobiem un beidzot ar ļoti hidrofiliem.

Aminoskābju radikāļu šķīdību nosaka molekulu veidojošo funkcionālo grupu polaritāte (polārās grupas pievelk ūdeni, nepolārās to atgrūž).

Aminoskābes ar nepolāriem radikāļiem

Pie nepolāriem (hidrofobiem) pieder radikāļi ar alifātiskām ogļūdeņražu ķēdēm (alanīna, valīna, leicīna, izoleicīna, prolīna un metionīna radikāļi) un aromātiskajiem gredzeniem (fenilalanīna un triptofāna radikāļi). Šādu aminoskābju radikāļi ūdenī tiecas viens pret otru vai uz citām hidrofobām molekulām, kā rezultātā samazinās to saskares virsma ar ūdeni.

Aminoskābes ar polāriem neuzlādētiem radikāļiem

Šo aminoskābju radikāļi ūdenī izšķīst labāk nekā hidrofobie radikāļi, jo tie satur polāras funkcionālās grupas, kas veido ūdeņraža saites ar ūdeni. Tie ietver sērijas, treonīnu un tirozīnu, kuriem ir

hidroksilgrupas, asparagīns un glutamīns, kas satur amīdu grupas, un cisteīns ar tā tiola grupu.

Cisteīns un tirozīns satur attiecīgi tiola un hidroksilgrupas, kas spēj atdalīties, veidojot H+, bet pie pH aptuveni 7,0, kas tiek uzturēts šūnās, šīs grupas praktiski nedisociējas.

Aminoskābes ar polāriem negatīvi lādētiem radikāļiem

Šajā grupā ietilpst asparagīnskābes un glutamīna aminoskābes, kurām radikālā ir papildu karboksilgrupa, kas disociējas pie pH aptuveni 7,0, veidojot COO- un H+. Tāpēc šo aminoskābju radikāļi ir anjoni. Glutamīnskābes un asparagīnskābes jonizētās formas sauc attiecīgi par glutamātu un aspartātu.

Aminoskābes ar polāriem pozitīvi lādētiem radikāļiem

Lizīnam un arginīnam ir papildu pozitīvi lādēta grupa radikālā. Lizīnā otrā aminogrupa, kas spēj piesaistīt H +, atrodas alifātiskās ķēdes α- pozīcijā, bet arginīnā pozitīvu lādiņu iegūst chuanidīna grupa.Turklāt histidīns satur vāji jonizētu imidazola grupu, tāpēc , ar fizioloģiskām pH svārstībām (no 6,9 līdz 7,4) histidīns ir neitrāli vai pozitīvi uzlādēts. Palielinoties protonu skaitam vidē, histidīna imidazola grupa spēj pievienot protonu, iegūstot pozitīvu lādiņu, un, palielinoties hidroksilgrupu koncentrācijai, tā var ziedot protonu, zaudējot pozitīvo lādiņu. no radikāļiem. Pozitīvi lādēti radikāļi ir katjoni (sk. diagrammu zemāk).

Aminoskābju polārajiem lādētajiem radikāļiem ir visaugstākā šķīdība ūdenī.

4. Kopējā aminoskābju lādiņa izmaiņas atkarībā no barotnes pH

Pie neitrālām pH vērtībām visas skābās (kas spēj dot H+) un visas bāzes (kas spēj piesaistīt H+) funkcionālās grupas ir disociētā stāvoklī.

Tāpēc neitrālā vidē aminoskābēm, kas satur nedisociējošo radikāļu, kopējais lādiņš ir nulle. Aminoskābēm, kas satur skābes funkcionālās grupas, ir kopējais negatīvs lādiņš, un aminoskābēm, kas satur bāziskās funkcionālās grupas, ir pozitīvs lādiņš (1.-3. tabula).

PH izmaiņas uz skābes pusi (t.i., H+ koncentrācijas palielināšanās vidē) noved pie skābju grupu disociācijas nomākšanas. Stipri skābā vidē visas aminoskābes iegūst pozitīvu lādiņu.

Gluži pretēji, OH- grupu koncentrācijas palielināšanās izraisa H+ izvadīšanu no galvenajām funkcionālajām grupām, kas noved pie pozitīvā lādiņa samazināšanās. Spēcīgi sārmainā vidē visām aminoskābēm ir neto negatīvs lādiņš.

5. Modificētas aminoskābes, kas atrodas olbaltumvielās

Tikai 20 uzskaitītās aminoskābes ir tieši iesaistītas olbaltumvielu sintēzē cilvēka organismā. Tomēr dažos proteīnos ir nestandarta modificētas aminoskābes - vienas no šīm 20 aminoskābēm atvasinājumi. Piemēram, kolagēna (starpšūnu matricas fibrilārā proteīna) molekulā ir lizīna un prolīna hidroksiatvasinājumi - 5-hidroksilizīns un 4-hidroksiprolīns.

Aminoskābju atlikumu modifikācijas tiek veiktas jau olbaltumvielu sastāvā, t.i. tikai

Modificētas aminoskābes, kas atrodamas olbaltumvielās

pēc to sintēzes pabeigšanas. Papildu funkcionālo grupu ieviešana aminoskābju struktūrā piešķir proteīniem īpašības, kas

Shēma. Polāro lādētu aminoskābju struktūra disociētā formā

1-3 tabula. Izmaiņas kopējā aminoskābju lādiņā atkarībā no barotnes pH

kas nepieciešami to specifisko funkciju veikšanai. Tādējādi α-karboksiglutamīnskābe ir daļa no olbaltumvielām, kas iesaistītas asins sarecēšanā, un divas cieši izvietotas karboksilgrupas to struktūrā ir nepieciešamas proteīna faktoru saistīšanai ar Ca2+ joniem. Glutamāta karboksilēšanas pārkāpums izraisa asins recēšanas samazināšanos.

6. Ķīmiskās reakcijas, ko izmanto aminoskābju noteikšanai

Aminoskābju spēju iesaistīties noteiktās ķīmiskās reakcijās nosaka funkcionālo grupu klātbūtne to sastāvā. Tā kā visas aminoskābes, kas veido olbaltumvielas, satur amino- un karboksilgrupas pie α-oglekļa atoma, tās var iesaistīties ķīmiskās reakcijās, kas raksturīgas visām aminoskābēm. Jebkuru funkcionālo grupu klātbūtne atsevišķu aminoskābju radikāļos nosaka to spēju iesaistīties reakcijās, kas raksturīgas šīm aminoskābēm.

Ninhidrīna reakcija uz α-aminoskābēm

Ninhidrīna reakciju var izmantot, lai noteiktu un kvantitatīvi noteiktu aminoskābes šķīdumā.

Šīs reakcijas pamatā ir fakts, ka bezkrāsains ninhidrīns, reaģējot ar aminoskābi, kondensējas dimēra veidā caur slāpekļa atomu, kas atdalīts no aminoskābes α-aminogrupas. Tā rezultātā veidojas sarkani violets pigments. Vienlaikus notiek aminoskābes dekarboksilēšana, kas izraisa CO2 un atbilstošā aldehīda veidošanos. Ninhidrīna reakciju plaši izmanto proteīnu primārās struktūras izpētē (sk. diagrammu zemāk).

Tā kā krāsas intensitāte ir proporcionāla aminoskābju skaitam šķīdumā, to izmanto α aminoskābju koncentrācijas mērīšanai.

Ninhidrīna reakcija, ko izmanto, lai noteiktu α aminoskābes

Specifiskas reakcijas uz atsevišķām aminoskābēm

Atsevišķu aminoskābju kvalitatīva un kvantitatīva noteikšana ir iespējama, jo to radikāļos ir īpašas funkcionālās grupas.

Arginīnu nosaka, izmantojot kvalitatīvu reakciju guanidīna grupai (Sakaguchi reakcija), un cisteīnu nosaka Fohl reakcija, kas raksturīga šīs aminoskābes SH grupai. Aromātisko aminoskābju klātbūtni šķīdumā nosaka ksantoproteīna reakcija (nitrēšanas reakcija), bet hidroksilgrupas klātbūtni tirozīna aromātiskajā gredzenā nosaka Milona reakcija.

B. Peptīdu saite. Peptīdu struktūra un bioloģiskās īpašības

α-aminoskābes var būt kovalenti saistītas viena ar otru, izmantojot peptīdu saites. Peptīdu saite veidojas starp vienas aminoskābes α-karboksilgrupu un citas aminoskābes α-aminogrupu, t.i. ir amīda saite. Šajā gadījumā ūdens molekula tiek atdalīta (sk. A shēmu).

1. Peptīdu struktūra

Aminoskābju skaits peptīdos var ievērojami atšķirties. Peptīdus, kas satur līdz 10 aminoskābēm, sauc par oligopeptīdiem.Bieži vien šādu molekulu nosaukumā ir norādīts to aminoskābju skaits, kas veido oligopeptīdu: tripeptīds, pentapeptīds, okgapeptīds u.c.

Peptīdus, kas satur vairāk nekā 10 aminoskābes, sauc par "polipeptīdiem", un polipeptīdus, kas sastāv no vairāk nekā 50 aminoskābju atlikumiem, parasti sauc par proteīniem. Tomēr šie nosaukumi ir patvaļīgi, jo literatūrā termins "olbaltumviela" bieži tiek lietots, lai apzīmētu polipeptīdu, kas satur mazāk nekā 50 aminoskābju atlikumus. Piemēram, hormonu glikagonu, kas sastāv no 29 aminoskābēm, sauc par proteīna hormonu.

Tiek saukti aminoskābju monomēri, kas veido olbaltumvielas "aminoskābju atlikumi". Aminoskābes atlikumu ar brīvu aminogrupu sauc par N-galu un raksta kreisajā pusē, bet ar brīvu β-karboksilgrupu sauc par C-galu, un tas ir rakstīts labajā pusē. Peptīdi tiek rakstīti un lasīti no N-gala. Atkārtotu atomu ķēdi -NH-CH-CO-polipeptīda ķēdē sauc "peptīdu mugurkauls"(skatiet diagrammu B).

Nosaucot polipeptīdu, aminoskābju atlikumu saīsinātajam nosaukumam, izņemot C-gala aminoskābi, pievieno sufiksu -il. Piemēram, Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptīds tiek lasīts kā serilglicilprolilalanīns.

Peptīdu saite, ko veido prolīna imino grupa, atšķiras no citām peptīdu saitēm, jo ​​peptīdu grupas slāpekļa atoms ir saistīts nevis ar ūdeņradi, bet ar radikāli.

Peptīdi atšķiras pēc aminoskābju sastāva, aminoskābju skaita un secības.

Serilglicilprolilalalanīns

Shēma A. Dipeptīdu veidošanās

Shēma B. Peptīdu struktūra

Ser-Gis-Pro-Ala un Ala-Pro-Gis-Ser ir divi dažādi peptīdi, neskatoties uz to, ka tiem ir vienāds aminoskābju kvantitatīvais un kvalitatīvais sastāvs.

2.Peptīdu saites raksturojums

Peptīdu saitei ir daļēji dubultsaites raksturlielums, tāpēc tā ir īsāka par pārējām peptīdu mugurkaula saitēm un līdz ar to tai ir maza mobilitāte. Peptīdu saites elektroniskā struktūra nosaka peptīdu grupas planāro stingro struktūru. Peptīdu grupu plaknes atrodas viena pret otru leņķī (1.-1. att.).

Saite starp α oglekļa atomu un α-aminogrupu vai α-karboksilgrupu spēj brīvi griezties (lai gan to ierobežo radikāļu lielums un raksturs), kas ļauj polipeptīdu ķēdei iegūt dažādas konfigurācijas.

Peptīdu saites parasti atrodas trans konfigurācijā, t.i. α-oglekļa atomi atrodas peptīdu saites pretējās pusēs. Rezultātā aminoskābju sānu radikāļi atrodas vistālākajā attālumā viens no otra telpā (1.-2. att.).

Peptīdu saites ir ļoti spēcīgas un normālos apstākļos, kas pastāv šūnās (neitrāla vide, ķermeņa temperatūra), spontāni nepārtrūkst. Laboratorijas apstākļos proteīnu peptīdu saišu hidrolīzi veic noslēgtā ampulā ar koncentrētu (6 mol/l) sālsskābi, temperatūrā, kas pārsniedz 105 ° C, un pilnīgu proteīna hidrolīzi līdz brīvajām aminoskābēm. aizņem apmēram dienu.

Dzīvos organismos peptīdu saites olbaltumvielās tiek sarautas ar īpašu proteolītisko enzīmu palīdzību (no angļu val. proteīns - proteīns, līze - destrukcija), ko sauc arī par proteāzēm jeb peptīdu hidrolāzēm.

Olbaltumvielu un peptīdu noteikšanai šķīdumā, kā arī to kvantitatīvai noteikšanai tiek izmantota biureta reakcija (pozitīvs rezultāts vielām, kuru sastāvā ir vismaz divas peptīdu saites).

3. Peptīdu bioloģiskā loma

Cilvēka organisms ražo daudzus peptīdus, kas ir iesaistīti dažādu bioloģisko procesu regulēšanā un kuriem ir augsta fizioloģiskā aktivitāte.

Rīsi. 1-1. Peptīdu grupu un α-oglekļa atomu izvietojuma plaknes telpā.

Rīsi. 1-2. Peptīdu saišu transkonfigurācija. Funkcionālās grupas-CO- un -NH-,

veidojošās peptīdu saites nav jonizētas, bet polāras un var piedalīties ūdeņraža saišu veidošanā.

Aminoskābju atlikumu skaits bioloģiski aktīvo peptīdu struktūrā var svārstīties no 3 līdz 50. Tirotropīnu atbrīvojošo hormonu un glutationu (tripeptīdus), kā arī enkefalīnus, kuru sastāvā ir 5 aminoskābes, var attiecināt uz kādu no "mazākie" peptīdi. Tomēr lielākā daļa bioloģiski aktīvo peptīdu satur vairāk nekā 10 aminoskābes, piemēram, neiropeptīds Y (apetītes regulators) satur 36 aminoskābes, bet kortikoliberīns - 41 aminoskābi.

Daži peptīdi, jo īpaši lielākā daļa peptīdu hormonu, satur peptīdu saites, ko veido blakus esošo aminoskābju a-aminogrupa un a-karboksilgrupa. Parasti tos sintezē no neaktīviem proteīnu prekursoriem, kuros specifiski proteolītiskie enzīmi sarauj noteiktas peptīdu saites.

Angiotenzīns II ir oktapeptīds, kas divu proteolītisko enzīmu secīgas darbības rezultātā veidojas no liela plazmas proteīna – angiotenzinogēna.

Pirmais proteolītiskais enzīms renīns no N-gala no angiotenzinogēna atdala peptīdu, kas satur 10 aminoskābes, ko sauc par angiotenzīnu I. Otrais proteolītiskais enzīms, karboksidipeptidilpeptidāze, atdala no C-gala.

Aminoskābes, proteīni un peptīdi ir tālāk aprakstīto savienojumu piemēri. Daudzas bioloģiski aktīvās molekulas ietver vairākas ķīmiski atšķirīgas funkcionālās grupas, kas var mijiedarboties savā starpā un viena ar otras funkcionālajām grupām.

Aminoskābes.

Aminoskābes- organiski bifunkcionāli savienojumi, kas ietver karboksilgrupu, UNSD un aminogrupa - NH 2 .

dalīties α Un β - aminoskābes:

Pārsvarā sastopams dabā α - skābes. Olbaltumvielas sastāv no 19 aminoskābēm un vienas iminoskābes ( C5H9NĒ 2 ):

Vienkāršākais aminoskābe- glicīns. Atlikušās aminoskābes var iedalīt šādās galvenajās grupās:

1) glicīna homologi - alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns.

Aminoskābju iegūšana.

Aminoskābju ķīmiskās īpašības.

Aminoskābes- tie ir amfotēriski savienojumi, tk. satur 2 pretējas funkcionālās grupas - aminogrupu un hidroksilgrupu. Tāpēc tie reaģē gan ar skābēm, gan sārmiem:

Skābes-bāzes konversiju var attēlot šādi:

Aminoskābes ir heterofunkcionāli savienojumi, kas obligāti satur divas funkcionālās grupas: aminogrupu - NH 2 un karboksilgrupu -COOH, kas saistīta ar ogļūdeņraža radikāli.Vienkāršāko aminoskābju vispārīgo formulu var uzrakstīt šādi:

Tā kā aminoskābes satur divas dažādas funkcionālās grupas, kas ietekmē viena otru, raksturīgās reakcijas atšķiras no karbonskābēm un amīniem.

Aminoskābju īpašības

Aminogrupa - NH 2 nosaka aminoskābju pamatīpašības, jo tā spēj piesaistīt sev ūdeņraža katjonu saskaņā ar donora-akceptora mehānismu, jo slāpekļa atomā ir brīvs elektronu pāris.

-COOH grupa (karboksilgrupa) nosaka šo savienojumu skābes īpašības. Tāpēc aminoskābes ir amfoteriski organiski savienojumi. Tie reaģē ar sārmiem, piemēram, skābēm:

Ar stiprām skābēm, piemēram, bāzēm, amīniem:

Turklāt aminoskābē esošā aminogrupa mijiedarbojas ar tās karboksilgrupu, veidojot iekšējo sāli:

Aminoskābju molekulu jonizācija ir atkarīga no barotnes skābās vai sārmainās dabas:

Tā kā aminoskābes ūdens šķīdumos uzvedas kā tipiski amfotēriski savienojumi, dzīvos organismos tās pilda bufervielu lomu, kas uztur noteiktu ūdeņraža jonu koncentrāciju.

Aminoskābes ir bezkrāsainas kristāliskas vielas, kas kūst, sadaloties temperatūrā virs 200 °C. Tie šķīst ūdenī un nešķīst ēterī. Atkarībā no R-radikāļa tie var būt saldi, rūgti vai bezgaršīgi.

Aminoskābes iedala dabiskajās (atrodas dzīvos organismos) un sintētiskajās. No dabiskajām aminoskābēm (apmēram 150) izšķir proteīnogēnās aminoskābes (apmēram 20), kas ir daļa no olbaltumvielām. Tie ir L formas. Apmēram puse no šīm aminoskābēm ir neaizstājams, jo tie netiek sintezēti cilvēka organismā. Neaizstājamās skābes ir valīns, leicīns, izoleicīns, fenilalanīns, lizīns, treonīns, cisteīns, metionīns, histidīns, triptofāns. Šīs vielas nonāk cilvēka organismā ar pārtiku. Ja to daudzums pārtikā ir nepietiekams, tiek traucēta cilvēka organisma normāla attīstība un darbība. Dažu slimību gadījumā organisms nespēj sintezēt dažas citas aminoskābes. Tātad ar fenilketonūriju tirozīns netiek sintezēts. Vissvarīgākā aminoskābju īpašība ir spēja iekļūt molekulārā kondensācijā ar ūdens izdalīšanos un amīda grupas -NH-CO- veidošanos, piemēram:

Šādas reakcijas rezultātā iegūtie lielmolekulārie savienojumi satur lielu skaitu amīda fragmentu un tāpēc tiek saukti. poliamīdi.

Papildus iepriekš minētajai sintētiskajai neilona šķiedrai, tie ietver, piemēram, enantu, kas veidojas aminoenantskābes polikondensācijas laikā. Sintētiskās šķiedras ir piemērotas aminoskābēm, kuru molekulu galos ir aminogrupas un karboksilgrupas.

Tiek saukti alfa-aminoskābju poliamīdi peptīdi. Pamatojoties uz aminoskābju atlikumu skaitu dipeptīdi, tripeptīdi, polipeptīdi. Šādos savienojumos -NH-CO- grupas sauc par peptīdu grupām.

No dažādām aminoskābēm tikai 20 ir iesaistītas intracelulārajā olbaltumvielu sintēzē ( proteinogēnās aminoskābes). Tāpat cilvēka organismā ir atrastas aptuveni 40 neproteinogēnas aminoskābes. Visas proteinogēnās aminoskābes ir α- aminoskābes un ar to piemēru var parādīt papildu veidi klasifikācija.

Atbilstoši sānu radikāļa uzbūvei

Piešķirt

• alifātisks(alanīns, valīns, leicīns, izoleicīns, prolīns, glicīns),
• aromātisks(fenilalanīns, tirozīns, triptofāns),
• sēru saturošs(cisteīns, metionīns),
• kas satur OH grupa(serīns, treonīns, atkal tirozīns),
• kas satur papildu COOH grupa(asparagīnskābe un glutamīnskābe),
• papildu NH 2 grupa(lizīns, arginīns, histidīns, arī glutamīns, asparagīns).

Parasti aminoskābju nosaukumus saīsina līdz 3 burtiem. Molekulārās bioloģijas profesionāļi katrai aminoskābei izmanto arī viena burta simbolus.

Proteinogēno aminoskābju struktūra

Atbilstoši sānu radikāļa polaritātei

Pastāv nepolārs aminoskābes (aromātiskās, alifātiskās) un polārais(neuzlādēts, negatīvi un pozitīvi uzlādēts).

Saskaņā ar skābju-bāzes īpašībām

Tos klasificē pēc to skābju-bāzes īpašībām. neitrāla(vairums), skābs(asparagīnskābe un glutamīnskābe) un galvenais(lizīns, arginīns, histidīns) aminoskābes.

Pēc neaizstājamības

Atbilstoši organisma nepieciešamībai tiek izolēti tie, kas organismā netiek sintezēti un jāapgādā ar pārtiku - neaizstājams aminoskābes (leicīns, izoleicīns, valīns, fenilalanīns, triptofāns, treonīns, lizīns, metionīns). UZ nomaināms ietver tādas aminoskābes, kuru oglekļa karkass veidojas vielmaiņas reakcijās un spēj kaut kādā veidā iegūt aminogrupu ar atbilstošās aminoskābes veidošanos. Ir divas aminoskābes nosacīti neaizstājams (arginīns, histidīns), t.i. to sintēze notiek nepietiekamā daudzumā, īpaši bērniem.

Organiskās (karbonskābes) skābes, kas parasti satur vienu vai divas aminogrupas (NH2). Atkarībā no aminogrupas stāvokļa oglekļa ķēdē attiecībā pret karboksilgrupu izšķir a, b, y u.c.. A. dabā ir plaši izplatītas a A., ... ... Bioloģiskā enciklopēdiskā vārdnīca

AMINOKĀBES, organisko savienojumu klase, kas satur karboksilgrupas (COOH) un aminogrupas (NH2); piemīt gan skābju, gan bāzu īpašības. Piedalīties visu organismu slāpekļa vielu metabolismā (sākotnējie savienojumi hormonu biosintēzē, ... ... Mūsdienu enciklopēdija

Organisko savienojumu klase, kas satur karboksilgrupas (COOH) un aminogrupas (NH2); piemīt gan skābju, gan bāzu īpašības. Tie piedalās slāpekļa vielu metabolismā visos organismos (sākotnējais savienojums hormonu, vitamīnu, ... Lielā enciklopēdiskā vārdnīca

AMINOKĀBES, no, vienībām aminoskābe, s, fem. (speciālists.). Organisko savienojumu klase, kam piemīt gan skābju, gan bāzu īpašības. | adj. aminoskābe, ak, ak. Ožegova skaidrojošā vārdnīca. S.I. Ožegovs, N.Ju. Švedova. 1949 1992 ... Ožegova skaidrojošā vārdnīca

Org. savienojumi ar skābes dubultfunkciju, jo ir karboksilgrupa (sk. karboksilgrupa), un bāziska, kas saistīta ar aminogrupas (NH2) vai (retāk) imino grupas (NH) klātbūtni, kas parasti ir daļa no heterocikla. Piemēri... Ģeoloģiskā enciklopēdija

aminoskābes- organiskie savienojumi, kas satur vienu vai divas aminogrupas; karbonskābju atvasinājumi, kuros ūdeņradis radikālā ir aizstāts ar aminogrupu; proteīna molekulas struktūrvienības. olbaltumvielas: alanīns. arginīns. asparagīns. prolīns. asparagīns...... Krievu valodas ideogrāfiskā vārdnīca

aminoskābes- - karbonskābes, kurās vismaz viens oglekļa atoms ogļūdeņraža ķēdē ir aizstāts ar aminogrupu ... Īsa bioķīmisko terminu vārdnīca

AMINOSKĀBES- AMINOKĀBES, organiskās skābes (satur COOH grupu), kurās viens vai vairāki H atomi spirta radikālā ir aizstāti ar sārmainām aminogrupām (NHa), kā rezultātā A. pieder Mr.n. amfoteriskie savienojumi. Atkarībā no…… Lielā medicīnas enciklopēdija

Aminoskābes- * aminoskābes * aminoskābes ir organisko savienojumu klase, ko raksturo gan karbonskābju, gan amīnu īpašības (tabula). Tie atšķiras viens no otra ar sānu ķēžu (grupu) ķīmisko raksturu. Pamatojoties uz A. grupu polaritāti, tās var ... Ģenētika. enciklopēdiskā vārdnīca

AMINOSKĀBES- organisko savienojumu klase, kuru molekulas satur aminogrupas (NH2) un karboksilgrupas (COOH). A. ir plaši izplatīti dabā, ir daļa no olbaltumvielu molekulām. Visas A. cietas kristāliskas vielas, labi šķīst ūdenī ... ... Lielā Politehniskā enciklopēdija