Az aminosavak kémiai képlete. Aminosavak - nómenklatúra, előállítás, kémiai tulajdonságok
A FEHÉRJÉT TARTALMAZÓ AMINOSAVAK SZERKEZETE, TULAJDONSÁGAI. AMINOSAVAK LÁNCBAN ÖSSZEKÖTŐ PEPTID LINKEK
A fehérjék olyan polimer molekulák, amelyekben az aminosavak monomerként szolgálnak. Az emberi szervezetben a fehérjék összetételében csak 20 α-aminosav található. Ugyanazok az aminosavak vannak jelen a különböző szerkezetű és funkciójú fehérjékben. A fehérjemolekulák egyéniségét a fehérjében lévő aminosavak váltakozási sorrendje határozza meg. Az aminosavak az ábécé betűinek tekinthetők, amelyek segítségével, mint egy szó, rögzítik az információkat. A szó információt hordoz például egy tárgyról vagy cselekvésről, a fehérjében lévő aminosavak sorrendje pedig e fehérje térbeli szerkezetének felépítéséről és működéséről.
A. Az aminosavak szerkezete és tulajdonságai
1. A fehérjéket alkotó aminosavak általános szerkezeti jellemzői
Az aminosavak közös szerkezeti jellemzője az azonos α-szénatomhoz kapcsolódó amino- és karboxilcsoportok jelenléte. R - aminosav gyök - a legegyszerűbb esetben hidrogénatommal (glicin) képviseli, de bonyolultabb szerkezetű is lehet.
BAN BEN semleges pH-jú vizes oldatok Az α-aminosavak bipoláris ionként léteznek.
BAN BEN különbözik 19 másiktólα-aminosavak, a prolin egy iminosav, melynek gyöke mind az α-szénatomhoz, mind az aminocsoporthoz kötődik, aminek következtében a molekula ciklikus szerkezetet vesz fel.
20 aminosavból 19 tartalmaz aszimmetrikus szénatomot az α-helyzetben, amelyhez 4 különböző szubsztituens csoport kapcsolódik. Ennek eredményeként ezek az aminosavak a természetben két különböző izomer formában lehetnek - L és D. Ez alól kivétel a glicin, amely nem rendelkezik aszimmetrikus α-szénatommal, mivel gyökét csak egy hidrogénatom képviseli. A fehérjék csak az aminosavak L-izomerjeit tartalmazzák.
A tiszta L- vagy D-sztereoizomerek hosszú időn keresztül spontán és nem enzimatikusan átalakulhatnak L- és D-izomerek ekvimoláris keverékévé. Ezt a folyamatot racemizációnak nevezik. Az egyes L-aminosavak racemizálódása adott hőmérsékleten meghatározott sebességgel megy végbe. Ez a körülmény felhasználható az emberek és állatok életkorának meghatározására. Tehát a fogak kemény zománcában van egy dentin fehérje, amelyben az L-aszpartát az emberi test hőmérsékletén 0,01% -os sebességgel megy át a D-izomerbe. A fogképződés időszakában a dentin csak L-izomert tartalmaz, így a D-aszpartát tartalomból kiszámítható az alany életkora.
Az emberi szervezetben található mind a 20 aminosav különbözik az α-szénatomhoz kapcsolódó gyökök szerkezetében, méretében és fizikai-kémiai tulajdonságaiban.
2. Az aminosavak osztályozása a gyökök kémiai szerkezete szerint
Kémiai szerkezetük szerint az aminosavak alifás, aromás és heterociklusos aminosavakra oszthatók (1-1. táblázat).
Az alifás gyökök olyan funkciós csoportokat tartalmazhatnak, amelyek specifikus tulajdonságokat adnak nekik: karboxil (-COOH), amino (-NH2), tiol
(-SH), amid (-CO-NH2), hidroxil (-OH) és guanidin 
csoportok.
Az aminosavak nevei a szubsztitúciós nómenklatúra szerint építhetők fel, de általában triviális elnevezéseket használnak (1-2. táblázat).
1-1. táblázat. A fehérjék főbb aminosavainak osztályozása kémiai szerkezetük szerint
táblázat 1-2. Példák az aminosavak elnevezésére a helyettesítő nómenklatúra szerint és a megfelelő triviális nevekre
Aminosav név |
Aminosav formula |
Triviális név |
helyettesítés |
||
elnevezéstan |
||
2-amino-3- |
||
hidroxi-propánsav |
||
metionin |
||
metil-tiovajsav |
||
A peptid- és fehérjemolekulák aminosav-maradékainak rögzítéséhez triviális nevük hárombetűs rövidítéseit, egyes esetekben pedig egybetűs szimbólumokat használnak (lásd 1-1. táblázat).
A triviális nevek gyakran annak a forrásnak a nevéből származnak, amelyből először izolálták őket, vagy egy adott aminosav tulajdonságaiból. Tehát a sorozatot először selyemfibroinból izolálták (a latin serieumból - selymes), és a glicin az édes íz miatt kapta a nevét (a görög glykos - édes).
3. Az aminosavak osztályozása gyökeik vízben való oldhatósága szerint
Az emberi szervezet fehérjéiben található mind a 20 aminosav csoportosítható aszerint, hogy a gyökök mennyire képesek vízben oldódni. A gyökök folyamatos sorozatba rendeződhetnek, kezdve teljesen hidrofóbtól és erősen hidrofilig.
Az aminosavgyökök oldhatóságát a molekulát alkotó funkciós csoportok polaritása határozza meg (a poláris csoportok vonzzák a vizet, a nem polárisak taszítják).
Nem poláris gyököket tartalmazó aminosavak
A nem poláros (hidrofób) csoportok közé tartoznak az alifás szénhidrogén láncokkal (alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin és metionin gyökök) és aromás gyűrűkkel (fenilalanin és triptofán gyökök) rendelkező gyökök. Az ilyen aminosavak gyökei a vízben egymáshoz vagy más hidrofób molekulákhoz hajlanak, aminek következtében a vízzel való érintkezésük felülete csökken.
Poláris töltetlen gyököket tartalmazó aminosavak
Ezen aminosavak gyökei jobban oldódnak vízben, mint a hidrofób gyökök, mivel poláris funkciós csoportokat tartalmaznak, amelyek hidrogénkötést képeznek a vízzel. Ide tartoznak a sorozatok, a treonin és a tirozin, amelyek rendelkeznek
hidroxilcsoportok, aszparagin és glutamin tartalmú amidcsoportok, valamint cisztein tiolcsoportjával.
A cisztein és a tirozin tiol- és hidroxilcsoportokat tartalmaz, amelyek képesek a H+ képződésével disszociálni, de a sejtekben fenntartott körülbelül 7,0 pH-értéken ezek a csoportok gyakorlatilag nem disszociálnak.
Poláris negatív töltésű gyököket tartalmazó aminosavak
Ebbe a csoportba tartoznak az aszparaginsav és glutamin aminosavak, amelyek egy további karboxilcsoportot tartalmaznak a gyökben, és körülbelül 7,0 pH-értéknél disszociálnak COO- és H+ képződésével. Ezért ezen aminosavak gyökei anionok. A glutaminsav és az aszparaginsav ionizált formáit glutamátnak, illetve aszpartátnak nevezik.
Poláris pozitív töltésű gyököket tartalmazó aminosavak
A lizinnek és az argininnek van egy további pozitív töltésű csoportja a gyökben. A lizinben a második, H + kötésére képes aminocsoport az alifás lánc α- pozíciójában található, az argininben pedig a chuanidin csoport kap pozitív töltést, emellett a hisztidin gyengén ionizált imidazolcsoportot tartalmaz, ezért fiziológiás pH-ingadozásokkal (6,9 és 7,4 között) a hisztidin vagy semleges, vagy pozitív töltésű. A közegben lévő protonok számának növekedésével a hisztidin imidazolcsoportja képes protont hozzáadni, pozitív töltést szerezve, és a hidroxilcsoportok koncentrációjának növekedésével protont adományozhat, elveszítve a pozitív töltést. a radikálisé. A pozitív töltésű gyökök kationok (lásd az alábbi ábrát).
Az aminosavak poláris töltésű gyökeinek vízoldékonysága a legjobb.
4. Az aminosavak össztöltésének változása a táptalaj pH-jától függően
Semleges pH-értékeken az összes savas (H+-t adni képes) és minden bázikus (H+-t kötni képes) funkciós csoport disszociált állapotban van.
Ezért semleges környezetben a nem disszociáló gyököt tartalmazó aminosavak teljes töltése nulla. A savas funkciós csoportokat tartalmazó aminosavak teljes negatív, a bázikus funkciós csoportokat tartalmazó aminosavak pedig pozitív töltésűek (1-3. táblázat).
A pH savoldali változása (azaz a H+ koncentrációjának növekedése a közegben) a savas csoportok disszociációjának visszaszorulásához vezet. Erősen savas környezetben minden aminosav pozitív töltést kap.
Éppen ellenkezőleg, az OH- csoportok koncentrációjának növekedése a H+ eliminációját okozza a fő funkciós csoportokból, ami a pozitív töltés csökkenéséhez vezet. Erősen lúgos környezetben minden aminosav nettó negatív töltéssel rendelkezik.
5. A fehérjékben jelenlévő módosított aminosavak
Csak 20 felsorolt aminosav vesz részt közvetlenül a fehérjék szintézisében az emberi szervezetben. Egyes fehérjékben azonban vannak nem szabványos módosított aminosavak – ezek a 20 aminosav valamelyikének származékai. Például a kollagén (az intercelluláris mátrix fibrilláris fehérje) molekulájában a lizin és a prolin hidroxiszármazékai találhatók - 5-hidroxi-lizin és 4-hidroxiprolin.
Az aminosavak módosításait már a fehérjék összetételében hajtják végre, pl. csak
A fehérjékben található módosított aminosavak
szintézisük befejezése után. További funkciós csoportok bevitele az aminosavak szerkezetébe olyan tulajdonságokat ad a fehérjéknek, amelyek
Rendszer. Poláris töltésű aminosavak felépítése disszociált formában
táblázat 1-3. Az aminosavak össztöltésének változása a közeg pH-jától függően
speciális funkcióik ellátásához szükségesek. Így az α-karboxiglutaminsav a véralvadásban részt vevő fehérjék része, szerkezetükben két egymáshoz közel elhelyezkedő karboxilcsoport szükséges a fehérjefaktorok Ca2+-ionokhoz való kötődéséhez. A glutamát karboxilezésének megsértése a véralvadás csökkenéséhez vezet.
6. Aminosavak kimutatására használt kémiai reakciók
Az aminosavak bizonyos kémiai reakciókba való belépési képességét a funkciós csoportok összetételükben való jelenléte határozza meg. Mivel a fehérjéket alkotó összes aminosav tartalmaz amino- és karboxilcsoportokat az α-szénatomon, így az összes aminosavra jellemző kémiai reakciókba léphetnek. Bármely funkciós csoport jelenléte az egyes aminosavak gyököiben meghatározza azt a képességét, hogy ezekre az aminosavakra specifikus reakciókba lépjenek.
Ninhidrin reakció α-aminosavakért
A ninhidrin reakció felhasználható az oldatban lévő aminosavak kimutatására és mennyiségi meghatározására.
Ez a reakció azon a tényen alapul, hogy a színtelen ninhidrin egy aminosavval reagálva dimer formájában kondenzálódik az aminosav α-aminocsoportjáról leszakadt nitrogénatomon keresztül. Ennek eredményeként vörös-lila pigment képződik. Ezzel egyidejűleg megtörténik az aminosav dekarboxilezése, ami CO2 és a megfelelő aldehid képződéséhez vezet. A ninhidrin reakciót széles körben alkalmazzák a fehérjék elsődleges szerkezetének vizsgálatában (lásd az alábbi diagramot).
Mivel a színintenzitás arányos az oldatban lévő aminosavak számával, az α aminosavak koncentrációjának mérésére szolgál.
Az α aminosavak meghatározására használt ninhidrin reakció
Specifikus reakciók az egyes aminosavakra
Az egyes aminosavak minőségi és mennyiségi meghatározása lehetséges a gyököikben lévő speciális funkciós csoportok jelenléte miatt.
Az arginint a guanidincsoport kvalitatív reakciójával határozzák meg (Sakaguchi-reakció), a ciszteint pedig a Fohl-reakcióval, amely ennek az aminosavnak az SH-csoportjára specifikus. Az aromás aminosavak jelenlétét az oldatban a xantoprotein reakció (nitrálási reakció), a hidroxilcsoport jelenlétét a tirozin aromás gyűrűjében pedig a Millon-reakció határozza meg.
B. Peptidkötés. A peptidek szerkezete és biológiai tulajdonságai
Az α-aminosavak kovalensen kapcsolódhatnak egymáshoz peptidkötéseken keresztül. Az egyik aminosav α-karboxilcsoportja és egy másik aminosav α-aminocsoportja között peptidkötés jön létre, azaz. egy amid kötés. Ebben az esetben egy vízmolekula leszakad (lásd az A sémát).
1. Peptid szerkezet
A peptidekben található aminosavak száma nagymértékben változhat. A legfeljebb 10 aminosavat tartalmazó peptideket oligopeptideknek nevezzük, gyakran az ilyen molekulák nevében feltüntetik az oligopeptidet alkotó aminosavak számát: tripeptid, pentapeptid, ocgapeptid stb.
A 10-nél több aminosavat tartalmazó peptideket "polipeptideknek", az 50-nél több aminosavból álló polipeptideket pedig általában fehérjéknek nevezik. Ezek az elnevezések azonban önkényesek, mivel az irodalomban a „protein” kifejezést gyakran használják olyan polipeptidekre, amelyek 50 aminosavnál kevesebbet tartalmaznak. Például a glukagon hormont, amely 29 aminosavból áll, fehérje hormonnak nevezik.
A fehérjéket alkotó aminosav-monomereket ún "aminosavmaradékok". A szabad aminocsoportot tartalmazó aminosavmaradékot N-terminálisnak nevezzük, és a bal oldalra írjuk, a szabad p-karboxilcsoportot pedig C-terminálisnak nevezzük, és jobbra írjuk. A peptidek az N-terminálisról íródnak és olvashatók. Az ismétlődő atomok láncát az -NH-CH-CO-polipeptid láncban ún "peptid gerinc"(lásd a B ábrát).
A polipeptid elnevezésekor az aminosavak rövidített nevéhez a -il utótagot adjuk, kivéve a C-terminális aminosavat. Például a Ser-Gly-Pro-Ala tetrapeptidet szerilglicil-prolilalaninként értelmezzük.
A prolin iminocsoportja által létrehozott peptidkötés különbözik a többi peptidkötéstől, mivel a peptidcsoport nitrogénatomja nem hidrogénhez, hanem egy gyökhöz kapcsolódik.
A peptidek különböznek egymástól az aminosav-összetételben, az aminosavak számában és sorrendjében.
Szerilglicil-prolilalalanin
A reakcióvázlat. Dipeptid képződés
B séma. Peptidek szerkezete
A Ser-Gis-Pro-Ala és az Ala-Pro-Gis-Ser két különböző peptid, annak ellenére, hogy az aminosavak mennyiségi és minőségi összetétele azonos.
2.A peptidkötés jellemzése
A peptidkötés a részlegesen kettős kötés jellemzőivel rendelkezik, így rövidebb, mint a peptidváz többi kötése, és ennek következtében kevés a mobilitása. A peptidkötés elektronszerkezete határozza meg a peptidcsoport planáris merev szerkezetét. A peptidcsoportok síkjai egymással szöget zárnak be (1-1. ábra).
Az α szénatom és az α-aminocsoport vagy α-karboxilcsoport közötti kötés képes szabad forgásra (bár korlátozza a gyökök mérete és természete), ami lehetővé teszi, hogy a polipeptidlánc különféle konfigurációkat vegyen fel.
A peptidkötések általában transz konfigurációban helyezkednek el, azaz. Az α-szénatomok a peptidkötés ellentétes oldalán helyezkednek el. Ennek eredményeként az aminosavak oldalgyökei térben a legtávolabb vannak egymástól (1-2. ábra).
A peptidkötések nagyon erősek, és a sejtekben fennálló normál körülmények között (semleges környezet, testhőmérséklet) nem szakadnak fel spontán módon. Laboratóriumi körülmények között a fehérjék peptidkötéseinek hidrolízisét egy lezárt ampullában tömény (6 mol/l) sósavval, 105 °C feletti hőmérsékleten végezzük, majd a fehérje teljes hidrolízisét szabad aminosavakká. körülbelül egy napot vesz igénybe.
Az élő szervezetekben a fehérjékben lévő peptidkötések speciális proteolitikus enzimek (angolul protein - protein, lysis - destruction) segítségével szakadnak meg, más néven proteázok, vagy peptid-hidrolázok.
Az oldatban lévő fehérjék és peptidek kimutatására, valamint mennyiségi meghatározására biuretreakciót alkalmaznak (pozitív eredmény azoknál az anyagoknál, amelyek összetételükben legalább két peptidkötést tartalmaznak).
3. A peptidek biológiai szerepe
Az emberi szervezet számos peptidet termel, amelyek különböző biológiai folyamatok szabályozásában vesznek részt, és magas élettani aktivitással rendelkeznek.
Rizs. 1-1. Peptidcsoportok és α-szénatomok elhelyezkedési síkjai a térben.
Rizs. 1-2. A peptidkötések transz-konfigurációja. Funkcionális csoportok-CO- és -NH-,
A kialakuló peptidkötések nem ionizáltak, hanem polárisak, és részt vehetnek a hidrogénkötések kialakításában.
A biológiailag aktív peptidek szerkezetében található aminosavak száma 3 és 50 között változhat. A tirotropin-felszabadító hormon és a glutation (tripeptidek), valamint az enkefalinok, amelyek összetételében 5 aminosavat tartalmaznak, az egyikhez köthetők. a „legkisebb” peptidek. A legtöbb biológiailag aktív peptid azonban több mint 10 aminosavat tartalmaz, például az Y neuropeptid (étvágyszabályozó) 36 aminosavat, a kortikoliberin pedig 41 aminosavat tartalmaz.
Egyes peptidek, különösen a peptidhormonok többsége peptidkötéseket tartalmaznak, amelyeket a szomszédos aminosavak a-aminocsoportja és a-karboxilcsoportja képez. Általában inaktív fehérje-prekurzorokból szintetizálják őket, amelyekben specifikus proteolitikus enzimek megszakítanak bizonyos peptidkötéseket.
Az angiotenzin II egy oktapeptid, amely egy nagy plazmafehérjéből, az angiotenzinogénből képződik, két proteolitikus enzim egymás utáni hatásának eredményeként.
Az első proteolitikus enzim, a renin egy 10 aminosavat tartalmazó, angiotenzin I nevű peptidet hasít le az angiotenzinogénből az N-terminálisról, a második proteolitikus enzim, a karboxidipeptidil-peptidáz pedig a C-terminálisról.
Aminosavak, fehérjék és peptidek példák az alábbiakban ismertetett vegyületekre. Sok biológiailag aktív molekula több kémiailag elkülönülő funkciós csoportot tartalmaz, amelyek kölcsönhatásba léphetnek egymással és egymás funkciós csoportjaival.
Aminosavak.
Aminosavak- szerves bifunkciós vegyületek, amelyek karboxilcsoportot tartalmaznak, UNSDés az aminocsoport - NH 2 .
részvény α És β - aminosavak:
Leginkább a természetben található α - savak. A fehérjék 19 aminosavból és egy iminosavból állnak ( C 5 H 9NEM 2 ):
A legegyszerűbb aminosav- glicin. A fennmaradó aminosavak a következő fő csoportokra oszthatók:
1) glicin homológok - alanin, valin, leucin, izoleucin.
Az aminosavak beszerzése.
Az aminosavak kémiai tulajdonságai.
Aminosavak- ezek amfoter vegyületek, tk. összetételükben 2 ellentétes funkciós csoportot tartalmaznak - egy aminocsoportot és egy hidroxilcsoportot. Ezért savakkal és lúgokkal egyaránt reagálnak:
A sav-bázis konverziót a következőképpen ábrázolhatjuk:
Az aminosavak heterofunkcionális vegyületek, amelyek szükségszerűen tartalmaznak két funkciós csoportot: egy aminocsoportot - NH 2 és egy karboxilcsoportot -COOH, amely szénhidrogéncsoporthoz kapcsolódik. A legegyszerűbb aminosavak általános képlete a következőképpen írható fel:
Mivel az aminosavak két különböző funkciós csoportot tartalmaznak, amelyek befolyásolják egymást, a jellemző reakciók eltérnek a karbonsavak és aminok reakcióitól.
Az aminosavak tulajdonságai
Az aminocsoport - NH 2 meghatározza az aminosavak alapvető tulajdonságait, mivel a nitrogénatomon szabad elektronpár jelenléte miatt a donor-akceptor mechanizmus szerint képes hidrogénkationt kötni magához.
A -COOH csoport (karboxilcsoport) határozza meg ezeknek a vegyületeknek a savas tulajdonságait. Ezért az aminosavak amfoter szerves vegyületek. Lúgokkal, például savakkal reagálnak:
Erős savakkal - például bázisokkal - aminokkal:
Ezenkívül az aminosavban lévő aminocsoport kölcsönhatásba lép a karboxilcsoportjával, és belső sót képez:
Az aminosavmolekulák ionizációja a közeg savas vagy lúgos természetétől függ:
Mivel a vizes oldatokban az aminosavak tipikus amfoter vegyületekként viselkednek, az élő szervezetekben pufferanyagokként játszanak szerepet, amelyek fenntartják a hidrogénionok bizonyos koncentrációját.
Az aminosavak színtelen kristályos anyagok, amelyek 200 °C feletti hőmérsékleten bomlás közben megolvadnak. Vízben oldódnak és éterben nem oldódnak. Az R-gyöktől függően lehetnek édesek, keserűek vagy íztelenek.
Az aminosavakat természetes (élő szervezetekben található) és szintetikus aminosavra osztják. A természetes aminosavak közül (kb. 150) megkülönböztetik a proteinogén aminosavakat (kb. 20), amelyek a fehérjék részét képezik. L alakúak. Ezeknek az aminosavaknak körülbelül a fele elengedhetetlen, mert az emberi szervezetben nem szintetizálódnak. Esszenciális savak: valin, leucin, izoleucin, fenilalanin, lizin, treonin, cisztein, metionin, hisztidin, triptofán. Ezek az anyagok táplálékkal kerülnek az emberi szervezetbe. Ha mennyiségük a táplálékban nem elegendő, az emberi szervezet normális fejlődése és működése megzavarodik. Bizonyos betegségekben a szervezet nem képes más aminosavakat szintetizálni. Tehát fenilketonuria esetén a tirozin nem szintetizálódik. Az aminosavak legfontosabb tulajdonsága, hogy képesek molekuláris kondenzációba lépni víz felszabadulásával és egy -NH-CO- amidcsoport képződésével, például:
Az ilyen reakció eredményeként kapott makromolekuláris vegyületek nagyszámú amid fragmentumot tartalmaznak, ezért ún. poliamidok.
A fent említett szintetikus nejlonszálon kívül ezek közé tartozik például az enant, amely az aminoenantsav polikondenzációja során keletkezik. A szintetikus szálak alkalmasak olyan aminosavakra, amelyekben amino- és karboxilcsoportok találhatók a molekulák végén.
Az alfa-aminosavak poliamidjait nevezzük peptidek. Az aminosavak száma alapján dipeptidek, tripeptidek, polipeptidek. Az ilyen vegyületekben az -NH-CO- csoportokat peptidcsoportoknak nevezik.
A különféle aminosavak közül csak 20 vesz részt az intracelluláris fehérjeszintézisben ( proteinogén aminosavak). Ezenkívül körülbelül 40 nem-proteinogén aminosavat találtak az emberi szervezetben. Minden proteinogén aminosav α- aminosavak és példájukkal meg lehet mutatni további módokon osztályozás.
Az oldalgyök szerkezete szerint
Kioszt
- alifás(alanin, valin, leucin, izoleucin, prolin, glicin),
- aromás(fenilalanin, tirozin, triptofán),
- kéntartalmú(cisztein, metionin),
- tartalmazó OH csoport(szerin, treonin, ismét tirozin),
- tartalmaz további COOH csoport(aszparaginsav és glutaminsav),
- további NH 2 csoport(lizin, arginin, hisztidin, glutamin is, aszparagin).
Általában az aminosavak nevét 3 betűre rövidítik. A molekuláris biológia szakemberei egybetűs szimbólumokat is használnak minden aminosavhoz.
A proteinogén aminosavak szerkezete
Az oldalgyök polaritása szerint
Létezik nem poláris aminosavak (aromás, alifás) és poláris(töltésmentes, negatív és pozitív töltésű).
Sav-bázis tulajdonságok szerint
Sav-bázis tulajdonságaik szerint osztályozzák őket. semleges(többség), savanyú(aszparaginsav és glutaminsav) és fő-(lizin, arginin, hisztidin) aminosavak.
A nélkülözhetetlenség szerint
A szervezet szükségletei szerint azokat, amelyek nem szintetizálódnak a szervezetben, izolálják, és táplálékkal kell ellátni őket - pótolhatatlan aminosavak (leucin, izoleucin, valin, fenilalanin, triptofán, treonin, lizin, metionin). NAK NEK helyettesíthető Ide tartoznak azok az aminosavak, amelyek szénváza anyagcsere-reakciók során jön létre, és a megfelelő aminosav képződésével valamilyen módon aminocsoportot tud előállítani. Két aminosav van feltételesen pótolhatatlan (arginin, hisztidin), azaz. szintézisük nem elegendő mennyiségben megy végbe, különösen a gyermekek számára.
Szerves (karbon)savak, amelyek általában egy vagy két aminocsoportot (NH2) tartalmaznak. Attól függően, hogy az aminocsoport a szénláncban a karboxilcsoporthoz képest hol helyezkedik el, megkülönböztetjük a, b, y stb. A. a természetben elterjedt az A., ... ... Biológiai enciklopédikus szótár
AMINOSAVAK, karboxil- (COOH) és aminocsoportokat (NH2) tartalmazó szerves vegyületek osztálya; savak és bázisok tulajdonságaival is rendelkeznek. Részt vesz az összes szervezet nitrogéntartalmú anyagainak metabolizmusában (a hormonok bioszintézisének kezdeti vegyületei, ... ... Modern Enciklopédia
Karboxil- (COOH) és aminocsoportokat (NH2) tartalmazó szerves vegyületek osztálya; savak és bázisok tulajdonságaival is rendelkeznek. Részt vesznek a nitrogéntartalmú anyagok metabolizmusában minden szervezetben (a hormonok, vitaminok, ... Nagy enciklopédikus szótár
AMINOSAVAK, tól, egység aminosav, s, fem. (szakember.). A szerves vegyületek egy osztálya, amely savak és bázisok tulajdonságaival is rendelkezik. | adj. aminosav, oh, oh. Ozhegov magyarázó szótára. S.I. Ozhegov, N. Yu. Shvedova. 1949 1992... Ozhegov magyarázó szótára
Org. olyan vegyületek, amelyek kettős funkciójú sav, egy karboxilcsoport (lásd karboxil) és egy bázikus funkciójú, aminocsoport (NH2) vagy (ritkábban) iminocsoport (NH) jelenléte miatt, amely általában a heterociklus része. Példák... Földtani Enciklopédia
aminosavak- egy vagy két aminocsoportot tartalmazó szerves vegyületek; karbonsavak származékai, amelyekben a gyökben a hidrogént aminocsoport helyettesíti; egy fehérjemolekula szerkezeti egységei. fehérje: alanin. arginin. aszparagin. prolin. aszparagin...... Az orosz nyelv ideográfiai szótára
aminosavak- - karbonsavak, amelyekben a szénhidrogénlánc legalább egy szénatomja aminocsoporttal van helyettesítve... Biokémiai kifejezések tömör szótára
AMINOSAVAK- AMINOSAVAK, szerves savak (COOH csoportot tartalmaznak), amelyekben az alkoholgyökben egy vagy több H atomot lúgos aminocsoportok (NHa) helyettesítenek, aminek következtében A. úr n. amfoter vegyületek. Attól függően, hogy…… Nagy Orvosi Enciklopédia
Aminosavak- * aminosavak * aminosavak a szerves vegyületek egy osztálya, amelyeket mind a karbonsavak, mind az aminok tulajdonságai jellemeznek (táblázat). Az oldalláncok (csoportok) kémiai természetében különböznek egymástól. Az A. csoportok polaritása alapján képesek ... Genetika. enciklopédikus szótár
AMINOSAVAK- olyan szerves vegyületek osztálya, amelyek molekulái aminocsoportokat (NH2) és karboxilcsoportokat (COOH) tartalmaznak. A. a természetben elterjedt, fehérjemolekulák részét képezik. Minden A. szilárd kristályos anyag, jól oldódik vízben ...... Nagy Politechnikai Enciklopédia