Fórmula química de aminoácidos. Aminoácidos - nomenclatura, preparação, propriedades químicas
ESTRUTURA E PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS CONTENDO PROTEÍNAS. LINKS PEPTÍDEOS CONECTANDO AMINOÁCIDOS EM UMA CADEIA
As proteínas são moléculas poliméricas nas quais os aminoácidos servem como monômeros. Na composição das proteínas no corpo humano, apenas 20 α-aminoácidos são encontrados. Os mesmos aminoácidos estão presentes em proteínas com estruturas e funções diferentes. A individualidade das moléculas de proteína é determinada pela ordem de alternância de aminoácidos na proteína. Os aminoácidos podem ser considerados como as letras do alfabeto, com a ajuda das quais, como em uma palavra, as informações são registradas. A palavra carrega informações, por exemplo, sobre um objeto ou ação, e a sequência de aminoácidos em uma proteína carrega informações sobre a construção da estrutura espacial e função dessa proteína.
A. Estrutura e propriedades dos aminoácidos
1. Características estruturais gerais dos aminoácidos que compõem as proteínas
Uma característica estrutural comum dos aminoácidos é a presença de grupos amino e carboxila conectados ao mesmo átomo de carbono α. R - radical aminoácido - no caso mais simples, é representado por um átomo de hidrogênio (glicina), mas também pode ter uma estrutura mais complexa.
DENTRO soluções aquosas em pH neutro Os α-aminoácidos existem como íons bipolares.
DENTRO diferente de 19 outrosα-aminoácidos, a prolina é um iminoácido, cujo radical está ligado ao átomo de carbono α e ao grupo amino, como resultado do qual a molécula adquire uma estrutura cíclica.
19 dos 20 aminoácidos contêm um átomo de carbono assimétrico na posição α, ao qual estão ligados 4 grupos substituintes diferentes. Como resultado, esses aminoácidos na natureza podem estar em duas formas isoméricas diferentes - L e D. A exceção é a glicina, que não possui um átomo de carbono α assimétrico, pois seu radical é representado apenas por um átomo de hidrogênio. As proteínas contêm apenas L-isômeros de aminoácidos.
L- ou D-estereoisômeros puros podem se transformar espontaneamente e não enzimaticamente durante um longo período de tempo em uma mistura equimolar de L- e D-isômeros. Esse processo é chamado de racemização. A racemização de cada L-aminoácido a uma dada temperatura prossegue a uma certa taxa. Esta circunstância pode ser usada para determinar a idade de pessoas e animais. Assim, no esmalte duro dos dentes existe uma proteína de dentina, na qual o L-aspartato passa para o isômero D na temperatura do corpo humano a uma taxa de 0,01% ao ano. Durante o período de formação do dente, a dentina contém apenas o isômero L, de modo que a idade do paciente pode ser calculada a partir do conteúdo de D-aspartato.
Todos os 20 aminoácidos no corpo humano diferem na estrutura, tamanho e propriedades físico-químicas dos radicais ligados ao átomo de carbono α.
2. Classificação dos aminoácidos de acordo com a estrutura química dos radicais
De acordo com a estrutura química, os aminoácidos podem ser divididos em alifáticos, aromáticos e heterocíclicos (Tabelas 1-1).
Os radicais alifáticos podem conter grupos funcionais que lhes conferem propriedades específicas: carboxil (-COOH), amino (-NH2), tiol
(-SH), amida (-CO-NH2 ), hidroxil (-OH) e guanidina 
grupos.
Os nomes dos aminoácidos podem ser construídos de acordo com a nomenclatura substitucional, mas geralmente são usados nomes triviais (Tabelas 1-2).
Tabela 1-1. Classificação dos principais aminoácidos das proteínas de acordo com sua estrutura química
Tabela 1-2. Exemplos de nomes de aminoácidos de acordo com a nomenclatura substitucional e nomes triviais correspondentes
Nome do aminoácido |
Fórmula de aminoácidos |
Nome trivial |
substituição |
||
nomenclatura |
||
2-amino-3- |
||
ácido hidroxipropanóico |
||
Metionina |
||
ácido metiltiobutírico |
||
Para registrar os resíduos de aminoácidos em moléculas de peptídeos e proteínas, são usadas abreviações de três letras de seus nomes triviais e, em alguns casos, símbolos de uma única letra (ver Tabelas 1-1).
Nomes triviais são frequentemente derivados do nome da fonte da qual foram isolados pela primeira vez, ou das propriedades de um determinado aminoácido. Assim, a série foi isolada pela primeira vez da fibroína da seda (do latim serieum - sedosa), e a glicina recebeu esse nome por causa do sabor doce (do grego glykos - doce).
3. Classificação dos aminoácidos de acordo com a solubilidade de seus radicais em água
Todos os 20 aminoácidos nas proteínas do corpo humano podem ser agrupados de acordo com a capacidade de seus radicais se dissolverem na água. Os radicais podem ser dispostos em uma série contínua, começando completamente hidrofóbicos e terminando com altamente hidrofílicos.
A solubilidade dos radicais de aminoácidos é determinada pela polaridade dos grupos funcionais que compõem a molécula (grupos polares atraem a água, os apolares a repelem).
Aminoácidos com radicais apolares
Não polares (hidrofóbicos) incluem radicais com cadeias de hidrocarbonetos alifáticos (radicais de alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina e metionina) e anéis aromáticos (radicais de fenilalanina e triptofano). Os radicais de tais aminoácidos na água tendem um ao outro ou a outras moléculas hidrofóbicas, como resultado da diminuição da superfície de seu contato com a água.
Aminoácidos com radicais polares não carregados
Os radicais desses aminoácidos se dissolvem em água melhor que os radicais hidrofóbicos, pois contêm grupos funcionais polares que formam ligações de hidrogênio com a água. Estes incluem séries, treonina e tirosina, que têm
grupos hidroxila, asparagina e glutamina contendo grupos amida e cisteína com seu grupo tiol.
A cisteína e a tirosina contêm, respectivamente, grupos tiol e hidroxila capazes de dissociar com a formação de H+, mas em um pH de cerca de 7,0, mantido nas células, esses grupos praticamente não se dissociam.
Aminoácidos com radicais polares carregados negativamente
Este grupo inclui aminoácidos aspárticos e glutamina, que possuem um grupo carboxila adicional no radical, dissociando-se em pH cerca de 7,0 com a formação de COO- e H+. Portanto, os radicais desses aminoácidos são ânions. As formas ionizadas dos ácidos glutâmico e aspártico são chamadas de glutamato e aspartato, respectivamente.
Aminoácidos com radicais polares carregados positivamente
A lisina e a arginina têm um grupo adicional carregado positivamente no radical. Na lisina, o segundo grupo amino, capaz de ligar H+, está localizado na posição α- da cadeia alifática, e na arginina, o grupo chuanidina adquire carga positiva. , com flutuações fisiológicas nos valores de pH (de 6,9 a 7,4), a histidina é carregada neutra ou positivamente. Com o aumento do número de prótons no meio, o grupo imidazol da histidina é capaz de adicionar um próton, adquirindo carga positiva, e com o aumento da concentração de grupos hidroxila, pode doar um próton, perdendo a carga positiva. do radical. Radicais carregados positivamente são cátions (veja o diagrama abaixo).
Os radicais carregados polares dos aminoácidos têm a maior solubilidade em água.
4. Mudança na carga total de aminoácidos dependendo do pH do meio
Em valores de pH neutros, todos os grupos funcionais ácidos (capazes de doar H+) e todos os básicos (capazes de ligar H+) estão em um estado dissociado.
Portanto, em um ambiente neutro, aminoácidos contendo um radical não dissociante têm uma carga total zero. Os aminoácidos contendo grupos funcionais ácidos têm uma carga total negativa e os aminoácidos contendo grupos funcionais básicos têm uma carga positiva (Tabelas 1-3).
Uma mudança no pH para o lado ácido (ou seja, um aumento na concentração de H+ no meio) leva à supressão da dissociação dos grupos ácidos. Em um ambiente fortemente ácido, todos os aminoácidos adquirem uma carga positiva.
Pelo contrário, um aumento na concentração de grupos OH- provoca a eliminação de H+ dos principais grupos funcionais, o que leva a uma diminuição da carga positiva. Em um ambiente fortemente alcalino, todos os aminoácidos têm uma carga líquida negativa.
5. Aminoácidos modificados presentes nas proteínas
Apenas 20 aminoácidos listados estão diretamente envolvidos na síntese de proteínas no corpo humano. No entanto, em algumas proteínas existem aminoácidos modificados fora do padrão - derivados de um desses 20 aminoácidos. Por exemplo, na molécula de colágeno (proteína fibrilar da matriz intercelular) existem derivados hidroxi de lisina e prolina - 5-hidroxilisina e 4-hidroxiprolina.
Modificações de resíduos de aminoácidos são realizadas já na composição de proteínas, ou seja, só
Aminoácidos modificados encontrados em proteínas
após a conclusão de sua síntese. A introdução de grupos funcionais adicionais na estrutura dos aminoácidos confere às proteínas propriedades que
Esquema. Estrutura de aminoácidos carregados polares na forma dissociada
Tabela 1-3. Mudança na carga total de aminoácidos dependendo do pH do meio
necessários para desempenhar suas funções específicas. Assim, o ácido α-carboxiglutâmico é um componente das proteínas envolvidas na coagulação do sangue, e dois grupos carboxila próximos em sua estrutura são necessários para a ligação dos fatores proteicos aos íons Ca2+. A violação da carboxilação do glutamato leva a uma diminuição da coagulação do sangue.
6. Reações químicas usadas para detectar aminoácidos
A capacidade dos aminoácidos de entrar em certas reações químicas é determinada pela presença de grupos funcionais em sua composição. Como todos os aminoácidos que compõem as proteínas contêm grupos amino e carboxila no átomo de carbono α, eles podem entrar em reações químicas características de todos os aminoácidos. A presença de quaisquer grupos funcionais nos radicais de aminoácidos individuais determina sua capacidade de entrar em reações específicas para esses aminoácidos.
Reação de ninidrina para α-aminoácidos
A reação de ninidrina pode ser usada para detectar e quantificar aminoácidos em solução.
Esta reação baseia-se no fato de que a ninidrina incolor, reagindo com um aminoácido, condensa na forma de um dímero através de um átomo de nitrogênio separado do grupo α-amino do aminoácido. Como resultado, um pigmento vermelho-violeta é formado. Simultaneamente, ocorre a descarboxilação do aminoácido, o que leva à formação de CO2 e do aldeído correspondente. A reação da ninidrina é amplamente utilizada no estudo da estrutura primária das proteínas (veja o diagrama abaixo).
Como a intensidade da cor é proporcional ao número de aminoácidos na solução, ela é usada para medir a concentração de aminoácidos α.
Reação de ninidrina usada para determinar α aminoácidos
Reações específicas a aminoácidos individuais
A determinação qualitativa e quantitativa de aminoácidos individuais é possível devido à presença de grupos funcionais especiais em seus radicais.
A arginina é determinada usando uma reação qualitativa para o grupo guanidina (reação de Sakaguchi), e a cisteína é detectada pela reação de Fohl, específica para o grupo SH desse aminoácido. A presença de aminoácidos aromáticos em solução é determinada pela reação xantoproteica (reação de nitração), e a presença de um grupo hidroxila no anel aromático da tirosina é determinada pela reação de Millon.
B. Ligação peptídica. A estrutura e as propriedades biológicas dos peptídeos
Os α-aminoácidos podem ser ligados covalentemente uns aos outros através de ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é formada entre o grupo α-carboxil de um aminoácido e o grupo α-amino de outro, ou seja, é uma ligação amida. Neste caso, uma molécula de água é separada (ver Esquema A).
1. Estrutura peptídica
O número de aminoácidos nos peptídeos pode variar muito. Peptídeos contendo até 10 aminoácidos são chamados de oligopeptídeos. Muitas vezes, o número de aminoácidos que compõem o oligopeptídeo é indicado no nome de tais moléculas: tripeptídeo, pentapeptídeo, ocgapeptídeo, etc.
Os peptídeos contendo mais de 10 aminoácidos são chamados de "polipeptídeos" e os polipeptídeos que consistem em mais de 50 resíduos de aminoácidos são geralmente chamados de proteínas. No entanto, esses nomes são arbitrários, uma vez que na literatura o termo "proteína" é frequentemente usado para se referir a um polipeptídeo contendo menos de 50 resíduos de aminoácidos. Por exemplo, o hormônio glucagon, que consiste em 29 aminoácidos, é chamado de hormônio proteico.
Os monômeros de aminoácidos que compõem as proteínas são chamados de "resíduos de aminoácidos". Um resíduo de aminoácido com um grupo amino livre é chamado de N-terminal e está escrito à esquerda, e tendo um grupo ?-carboxila livre é chamado de C-terminal e está escrito à direita. Os péptidos são escritos e lidos a partir do terminal N. A cadeia de átomos repetidos na cadeia -NH-CH-CO-polipeptídeo é chamada "espinha dorsal peptídica"(ver diagrama B).
Ao nomear um polipeptídeo, o sufixo -il é adicionado ao nome abreviado dos resíduos de aminoácidos, exceto para o aminoácido C-terminal. Por exemplo, o tetrapeptídeo Ser-Gly-Pro-Ala é lido como serilglicilprolilalanina.
A ligação peptídica formada pelo grupo imino da prolina difere de outras ligações peptídicas, pois o átomo de nitrogênio do grupo peptídico está ligado não ao hidrogênio, mas a um radical.
Os peptídeos diferem na composição de aminoácidos, número e ordem dos aminoácidos.
Serilglicilprolilalanina
Esquema A. Formação de dipeptídeos
Esquema B. Estrutura de peptídeos
Ser-Gis-Pro-Ala e Ala-Pro-Gis-Ser são dois peptídeos diferentes, apesar de terem a mesma composição quantitativa e qualitativa de aminoácidos.
2. Caracterização da ligação peptídica
A ligação peptídica tem a característica de uma ligação parcialmente dupla, por isso é mais curta que o resto das ligações do esqueleto peptídico e, como resultado, tem pouca mobilidade. A estrutura eletrônica da ligação peptídica determina a estrutura rígida planar do grupo peptídico. Os planos dos grupos peptídicos estão localizados em ângulo entre si (Fig. 1-1).
A ligação entre o átomo de carbono α e o grupo α-amino ou grupo α-carboxila é capaz de rotação livre (embora limitada pelo tamanho e natureza dos radicais), o que permite que a cadeia polipeptídica assuma várias configurações.
As ligações peptídicas estão geralmente localizadas na configuração trans, ou seja, Os átomos de carbono α estão localizados em lados opostos da ligação peptídica. Como resultado, os radicais laterais dos aminoácidos estão na distância mais remota uns dos outros no espaço (Fig. 1-2).
As ligações peptídicas são muito fortes e não se rompem espontaneamente em condições normais que existem nas células (ambiente neutro, temperatura corporal). Em condições de laboratório, a hidrólise das ligações peptídicas das proteínas é realizada em uma ampola selada com ácido clorídrico concentrado (6 mol/l), a uma temperatura superior a 105 ° C, e a hidrólise completa da proteína em aminoácidos livres leva cerca de um dia.
Nos organismos vivos, as ligações peptídicas nas proteínas são quebradas com a ajuda de enzimas proteolíticas especiais (do inglês, proteína - proteína, lise - destruição), também chamadas de proteases ou hidrolases peptídicas.
Para detectar proteínas e peptídeos em uma solução, bem como quantificá-los, é utilizada uma reação de biureto (resultado positivo para substâncias que contenham pelo menos duas ligações peptídicas em sua composição).
3. Papel biológico dos peptídeos
O corpo humano produz muitos peptídeos que estão envolvidos na regulação de vários processos biológicos e possuem alta atividade fisiológica.
Arroz. 1-1. Planos de localização de grupos peptídicos e átomos de carbono α no espaço.
Arroz. 1-2. Configuração trans de ligações peptídicas. Grupos funcionais-CO- e -NH-,
formando ligações peptídicas não são ionizadas, mas polares, e podem participar da formação de ligações de hidrogênio.
O número de resíduos de aminoácidos na estrutura de peptídeos biologicamente ativos pode variar de 3 a 50. O hormônio liberador de tireotropina e glutationa (tripeptídeos), assim como as encefalinas, que possuem 5 aminoácidos em sua composição, podem ser atribuídos a um dos os “menores” peptídeos. No entanto, a maioria dos peptídeos biologicamente ativos contém mais de 10 aminoácidos, por exemplo, o neuropeptídeo Y (regulador de apetite) contém 36 aminoácidos e a corticoliberina - 41 aminoácidos.
Alguns dos peptídeos, em particular a maioria dos hormônios peptídicos, contêm ligações peptídicas formadas pelo grupo a-amino e pelo grupo a-carboxil de aminoácidos vizinhos. Como regra, eles são sintetizados a partir de precursores proteicos inativos nos quais enzimas proteolíticas específicas quebram certas ligações peptídicas.
A angiotensina II é um octapeptídeo formado a partir de uma grande proteína plasmática, o angiotensinogênio, como resultado da ação sequencial de duas enzimas proteolíticas.
A primeira enzima proteolítica, renina, cliva um peptídeo contendo 10 aminoácidos chamado angiotensina I do angiotensinogênio do terminal N. A segunda enzima proteolítica, carboxidipeptidil peptidase, cliva do terminal C
Aminoácidos, proteínas e peptídeos são exemplos dos compostos descritos abaixo. Muitas moléculas biologicamente ativas incluem vários grupos funcionais quimicamente distintos que podem interagir entre si e com os grupos funcionais uns dos outros.
Aminoácidos.
Aminoácidos- compostos orgânicos bifuncionais, que incluem um grupo carboxila - UNSD, e o grupo amino - NH 2 .
participação α E β - aminoácidos:
Principalmente encontrado na natureza α - ácidos. As proteínas são compostas por 19 aminoácidos e um iminoácido ( C 5 H 9NÃO 2 ):
O mais simples aminoácido- glicina. Os aminoácidos restantes podem ser divididos nos seguintes grupos principais:
1) homólogos de glicina - alanina, valina, leucina, isoleucina.
Obtendo aminoácidos.
Propriedades químicas dos aminoácidos.
Aminoácidos- estes são compostos anfotéricos, tk. contêm em sua composição 2 grupos funcionais opostos - um grupo amino e um grupo hidroxila. Portanto, eles reagem com ácidos e álcalis:
A conversão ácido-base pode ser representada como:
Os aminoácidos são compostos heterofuncionais que necessariamente contêm dois grupos funcionais: um grupo amino - NH 2 e um grupo carboxila -COOH associado a um radical hidrocarboneto. A fórmula geral dos aminoácidos mais simples pode ser escrita da seguinte forma:
Como os aminoácidos contêm dois grupos funcionais diferentes que influenciam um ao outro, as reações características diferem daquelas dos ácidos carboxílicos e das aminas.
Propriedades dos aminoácidos
O grupo amino - NH 2 determina as propriedades básicas dos aminoácidos, pois é capaz de ligar um cátion hidrogênio a si mesmo de acordo com o mecanismo doador-aceptor devido à presença de um par de elétrons livre no átomo de nitrogênio.
O grupo -COOH (grupo carboxila) determina as propriedades ácidas desses compostos. Portanto, os aminoácidos são compostos orgânicos anfotéricos. Eles reagem com álcalis como ácidos:
Com ácidos fortes - como bases - aminas:
Além disso, o grupo amino em um aminoácido interage com seu grupo carboxila, formando um sal interno:
A ionização das moléculas de aminoácidos depende da natureza ácida ou alcalina do meio:
Como os aminoácidos em soluções aquosas se comportam como compostos anfotéricos típicos, em organismos vivos eles desempenham o papel de substâncias tampão que mantêm uma certa concentração de íons de hidrogênio.
Os aminoácidos são substâncias cristalinas incolores que se fundem com decomposição a temperaturas acima de 200°C. São solúveis em água e insolúveis em éter. Dependendo do radical R, eles podem ser doces, amargos ou insípidos.
Os aminoácidos são divididos em naturais (encontrados em organismos vivos) e sintéticos. Entre os aminoácidos naturais (cerca de 150), destacam-se os aminoácidos proteinogênicos (cerca de 20), que fazem parte das proteínas. Eles são em forma de L. Aproximadamente metade desses aminoácidos são indispensável, porque não são sintetizados no corpo humano. Os ácidos essenciais são valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteína, metionina, histidina, triptofano. Essas substâncias entram no corpo humano com alimentos. Se sua quantidade nos alimentos for insuficiente, o desenvolvimento e o funcionamento normais do corpo humano são interrompidos. Em certas doenças, o corpo não é capaz de sintetizar alguns outros aminoácidos. Assim, com fenilcetonúria, a tirosina não é sintetizada. A propriedade mais importante dos aminoácidos é a capacidade de entrar em condensação molecular com a liberação de água e a formação de um grupo amida -NH-CO-, por exemplo:
Os compostos macromoleculares obtidos como resultado de tal reação contêm um grande número de fragmentos de amida e, portanto, são chamados de poliamidas.
Além da fibra de nylon sintética acima mencionada, estas incluem, por exemplo, o enanto, que é formado durante a policondensação do ácido aminoenântico. As fibras sintéticas são adequadas para aminoácidos com grupos amino e carboxila nas extremidades das moléculas.
As poliamidas de alfa-aminoácidos são chamadas de peptídeos. Com base no número de resíduos de aminoácidos dipeptídeos, tripeptídeos, polipeptídeos. Nesses compostos, os grupos -NH-CO- são chamados de grupos peptídicos.
Entre a variedade de aminoácidos, apenas 20 estão envolvidos na síntese proteica intracelular. aminoácidos proteinogênicos). Além disso, cerca de 40 aminoácidos não proteinogênicos foram encontrados no corpo humano. Todos os aminoácidos proteinogênicos são α- aminoácidos e pelo seu exemplo é possível mostrar maneiras adicionais classificação.
De acordo com a estrutura do radical lateral
distribuir
- alifático(alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, glicina),
- aromático(fenilalanina, tirosina, triptofano),
- contendo enxofre(cisteína, metionina),
- contendo grupo OH(serina, treonina, novamente tirosina),
- contendo adicional Grupo COOH(ácidos aspártico e glutâmico),
- adicional grupo NH 2(lisina, arginina, histidina, também glutamina, asparagina).
Normalmente, os nomes dos aminoácidos são abreviados para 3 letras. Profissionais em biologia molecular também usam símbolos de uma única letra para cada aminoácido.
A estrutura dos aminoácidos proteinogênicos
De acordo com a polaridade do radical lateral
Existir não polar aminoácidos (aromáticos, alifáticos) e polar(descarregado, carregado negativamente e positivamente).
De acordo com as propriedades ácido-base
Eles são classificados de acordo com suas propriedades ácido-base. neutro(maioria), azedo(ácidos aspártico e glutâmico) e a Principal(lisina, arginina, histidina) aminoácidos.
Por indispensabilidade
De acordo com a necessidade do organismo, os que não são sintetizados no organismo são isolados e devem ser supridos com alimentos - insubstituível aminoácidos (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, metionina). PARA substituível incluem esses aminoácidos, cujo esqueleto de carbono é formado em reações metabólicas e é capaz de obter de alguma forma um grupo amino com a formação do aminoácido correspondente. Dois aminoácidos são condicionalmente insubstituível (arginina, histidina), i.e. sua síntese ocorre em quantidades insuficientes, especialmente para crianças.
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