aminoácidos B. Qual é a melhor proporção de BCAA? Maximizando a queima de gordura

ESTRUTURA E PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS CONTENDO PROTEÍNAS. LINKS PEPTÍDEOS CONECTANDO AMINOÁCIDOS EM UMA CADEIA

As proteínas são moléculas poliméricas nas quais os aminoácidos servem como monômeros. Na composição das proteínas no corpo humano, apenas 20 α-aminoácidos são encontrados. Os mesmos aminoácidos estão presentes em proteínas com estruturas e funções diferentes. A individualidade das moléculas de proteína é determinada pela ordem de alternância de aminoácidos na proteína. Os aminoácidos podem ser considerados as letras do alfabeto, com a ajuda das quais, como em uma palavra, as informações são registradas. A palavra carrega informações, por exemplo, sobre um objeto ou ação, e a sequência de aminoácidos em uma proteína carrega informações sobre a construção da estrutura espacial e função dessa proteína.

A. Estrutura e propriedades dos aminoácidos

1. Características estruturais gerais dos aminoácidos que compõem as proteínas

Uma característica estrutural comum dos aminoácidos é a presença de grupos amino e carboxila conectados ao mesmo átomo de carbono α. R - radical aminoácido - no caso mais simples, é representado por um átomo de hidrogênio (glicina), mas também pode ter uma estrutura mais complexa.

DENTRO soluções aquosas em pH neutro Os α-aminoácidos existem como íons bipolares.

DENTRO diferente de 19 outrosα-aminoácidos, a prolina é um iminoácido, cujo radical está ligado ao átomo de carbono α e ao grupo amino, como resultado do qual a molécula adquire uma estrutura cíclica.

19 dos 20 aminoácidos contêm um átomo de carbono assimétrico na posição α, ao qual estão ligados 4 grupos substituintes diferentes. Como resultado, esses aminoácidos na natureza podem estar em duas formas isoméricas diferentes - L e D. A exceção é a glicina, que não possui um átomo de carbono α assimétrico, pois seu radical é representado apenas por um átomo de hidrogênio. As proteínas contêm apenas L-isômeros de aminoácidos.

L- ou D-estereoisômeros puros podem se transformar espontaneamente e não enzimaticamente durante um longo período de tempo em uma mistura equimolar de L- e D-isômeros. Esse processo é chamado de racemização. A racemização de cada L-aminoácido a uma dada temperatura prossegue a uma certa taxa. Esta circunstância pode ser usada para determinar a idade de pessoas e animais. Assim, no esmalte duro dos dentes existe uma proteína de dentina, na qual o L-aspartato passa para o isômero D na temperatura do corpo humano a uma taxa de 0,01% ao ano. Durante o período de formação do dente, a dentina contém apenas o isômero L, de modo que a idade do paciente pode ser calculada a partir do conteúdo de D-aspartato.

Todos os 20 aminoácidos no corpo humano diferem na estrutura, tamanho e propriedades físico-químicas dos radicais ligados ao átomo de carbono α.

2. Classificação dos aminoácidos de acordo com a estrutura química dos radicais

De acordo com a estrutura química, os aminoácidos podem ser divididos em alifáticos, aromáticos e heterocíclicos (Tabelas 1-1).

Os radicais alifáticos podem conter grupos funcionais que lhes conferem propriedades específicas: carboxil (-COOH), amino (-NH2), tiol

(-SH), amida (-CO-NH2 ), hidroxil (-OH) e guanidina grupos.

Os nomes dos aminoácidos podem ser construídos de acordo com a nomenclatura substitucional, mas geralmente são usados ​​nomes triviais (Tabelas 1-2).

Tabela 1-1. Classificação dos principais aminoácidos das proteínas de acordo com sua estrutura química

Tabela 1-2. Exemplos de nomes de aminoácidos de acordo com a nomenclatura substitucional e nomes triviais correspondentes

Nome do aminoácido	Fórmula de aminoácidos	Nome trivial
substituição
nomenclatura
2-amino-3-
ácido hidroxipropanóico
		Metionina
ácido metiltiobutírico

Para registrar resíduos de aminoácidos em moléculas de peptídeos e proteínas, são usadas abreviações de três letras de seus nomes triviais e, em alguns casos, até símbolos de uma única letra (ver Tabelas 1-1).

Nomes triviais são frequentemente derivados do nome da fonte da qual foram isolados pela primeira vez, ou das propriedades de um determinado aminoácido. Assim, a série foi isolada pela primeira vez da fibroína da seda (do latim serieum - sedosa), e a glicina recebeu esse nome por causa do sabor doce (do grego glykos - doce).

3. Classificação dos aminoácidos de acordo com a solubilidade de seus radicais em água

Todos os 20 aminoácidos nas proteínas do corpo humano podem ser agrupados de acordo com a capacidade de seus radicais se dissolverem na água. Os radicais podem ser dispostos em uma série contínua, começando completamente hidrofóbicos e terminando com altamente hidrofílicos.

A solubilidade dos radicais de aminoácidos é determinada pela polaridade dos grupos funcionais que compõem a molécula (grupos polares atraem a água, os apolares a repelem).

Aminoácidos com radicais apolares

Não polares (hidrofóbicos) incluem radicais com cadeias de hidrocarbonetos alifáticos (radicais de alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina e metionina) e anéis aromáticos (radicais de fenilalanina e triptofano). Os radicais de tais aminoácidos na água tendem um ao outro ou a outras moléculas hidrofóbicas, como resultado da diminuição da superfície de seu contato com a água.

Aminoácidos com radicais polares não carregados

Os radicais desses aminoácidos se dissolvem em água melhor que os radicais hidrofóbicos, pois contêm grupos funcionais polares que formam ligações de hidrogênio com a água. Estes incluem séries, treonina e tirosina, que têm

grupos hidroxila, asparagina e glutamina contendo grupos amida e cisteína com seu grupo tiol.

A cisteína e a tirosina contêm grupos tiol e hidroxila, respectivamente, capazes de se dissociar com a formação de H+, mas em um pH de cerca de 7,0 mantido nas células, esses grupos praticamente não se dissociam.

Aminoácidos com radicais polares carregados negativamente

Este grupo inclui aminoácidos aspárticos e glutamina, que possuem um grupo carboxila adicional no radical, dissociando-se em pH cerca de 7,0 com a formação de COO- e H+. Portanto, os radicais desses aminoácidos são ânions. As formas ionizadas dos ácidos glutâmico e aspártico são chamadas de glutamato e aspartato, respectivamente.

Aminoácidos com radicais polares carregados positivamente

A lisina e a arginina têm um grupo adicional carregado positivamente no radical. Na lisina, o segundo grupo amino, capaz de ligar H+, está localizado na posição α- da cadeia alifática, e na arginina, o grupo chuanidina adquire carga positiva. , com flutuações fisiológicas nos valores de pH (de 6,9 ​​a 7,4), a histidina é carregada neutra ou positivamente. Com o aumento do número de prótons no meio, o grupo imidazol da histidina é capaz de adicionar um próton, adquirindo carga positiva, e com o aumento da concentração de grupos hidroxila, pode doar um próton, perdendo a carga positiva do radical. Radicais carregados positivamente são cátions (veja o diagrama abaixo).

Os radicais carregados polares dos aminoácidos têm a maior solubilidade em água.

4. Mudança na carga total de aminoácidos dependendo do pH do meio

Em valores de pH neutros, todos os grupos funcionais ácidos (capazes de doar H+) e todos os básicos (capazes de ligar H+) estão em um estado dissociado.

Portanto, em um ambiente neutro, aminoácidos contendo um radical não dissociante têm uma carga total zero. Os aminoácidos contendo grupos funcionais ácidos têm uma carga total negativa e os aminoácidos contendo grupos funcionais básicos têm uma carga positiva (Tabelas 1-3).

Uma mudança no pH para o lado ácido (ou seja, um aumento na concentração de H+ no meio) leva à supressão da dissociação dos grupos ácidos. Em um ambiente fortemente ácido, todos os aminoácidos adquirem uma carga positiva.

Pelo contrário, um aumento na concentração de grupos OH- provoca a eliminação de H+ dos principais grupos funcionais, o que leva a uma diminuição da carga positiva. Em um ambiente fortemente alcalino, todos os aminoácidos têm uma carga líquida negativa.

5. Aminoácidos modificados presentes nas proteínas

Apenas 20 aminoácidos listados estão diretamente envolvidos na síntese de proteínas no corpo humano. No entanto, em algumas proteínas existem aminoácidos modificados fora do padrão - derivados de um desses 20 aminoácidos. Por exemplo, na molécula de colágeno (proteína fibrilar da matriz intercelular) existem derivados hidroxi de lisina e prolina - 5-hidroxilisina e 4-hidroxiprolina.

Modificações de resíduos de aminoácidos são realizadas já na composição de proteínas, ou seja, só

Aminoácidos modificados encontrados em proteínas

após a conclusão de sua síntese. A introdução de grupos funcionais adicionais na estrutura dos aminoácidos confere às proteínas propriedades que

Esquema. Estrutura de aminoácidos carregados polares na forma dissociada

Tabela 1-3. Mudança na carga total de aminoácidos dependendo do pH do meio

necessários para desempenhar suas funções específicas. Assim, o ácido α-carboxiglutâmico é um componente de proteínas envolvidas na coagulação do sangue, e dois grupos carboxila próximos em sua estrutura são necessários para a ligação de fatores proteicos a íons Ca2+. A violação da carboxilação do glutamato leva a uma diminuição da coagulação do sangue.

6. Reações químicas usadas para detectar aminoácidos

A capacidade dos aminoácidos de entrar em certas reações químicas é determinada pela presença de grupos funcionais em sua composição. Como todos os aminoácidos que compõem as proteínas contêm grupos amino e carboxila no átomo de carbono α, eles podem entrar em reações químicas características de todos os aminoácidos. A presença de quaisquer grupos funcionais nos radicais de aminoácidos individuais determina sua capacidade de entrar em reações específicas para esses aminoácidos.

Reação de ninidrina para α-aminoácidos

A reação de ninidrina pode ser usada para detectar e quantificar aminoácidos em solução.

Esta reação baseia-se no fato de que a ninidrina incolor, reagindo com um aminoácido, condensa na forma de um dímero através de um átomo de nitrogênio separado do grupo α-amino do aminoácido. Como resultado, um pigmento vermelho-violeta é formado. Simultaneamente, ocorre a descarboxilação do aminoácido, o que leva à formação de CO2 e do aldeído correspondente. A reação da ninidrina é amplamente utilizada no estudo da estrutura primária das proteínas (veja o diagrama abaixo).

Como a intensidade da cor é proporcional ao número de aminoácidos na solução, ela é usada para medir a concentração de aminoácidos α.

Reação de ninidrina usada para determinar α aminoácidos

Reações específicas a aminoácidos individuais

A determinação qualitativa e quantitativa de aminoácidos individuais é possível devido à presença de grupos funcionais especiais em seus radicais.

A arginina é determinada usando uma reação qualitativa para o grupo guanidina (reação de Sakaguchi), e a cisteína é detectada pela reação de Fohl, específica para o grupo SH desse aminoácido. A presença de aminoácidos aromáticos em solução é determinada pela reação xantoproteica (reação de nitração), e a presença de um grupo hidroxila no anel aromático da tirosina é determinada pela reação de Millon.

B. Ligação peptídica. A estrutura e as propriedades biológicas dos peptídeos

Os α-aminoácidos podem ser ligados covalentemente uns aos outros através de ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é formada entre o grupo α-carboxil de um aminoácido e o grupo α-amino de outro, ou seja, é uma ligação amida. Neste caso, uma molécula de água é separada (ver Esquema A).

1. Estrutura peptídica

O número de aminoácidos nos peptídeos pode variar muito. Peptídeos contendo até 10 aminoácidos são chamados de oligopeptídeos. Muitas vezes, o número de aminoácidos que compõem o oligopeptídeo é indicado no nome de tais moléculas: tripeptídeo, pentapeptídeo, ocgapeptídeo, etc.

Os peptídeos contendo mais de 10 aminoácidos são chamados de "polipeptídeos" e os polipeptídeos que consistem em mais de 50 resíduos de aminoácidos são geralmente chamados de proteínas. No entanto, esses nomes são arbitrários, uma vez que na literatura o termo "proteína" é frequentemente usado para se referir a um polipeptídeo contendo menos de 50 resíduos de aminoácidos. Por exemplo, o hormônio glucagon, que consiste em 29 aminoácidos, é chamado de hormônio proteico.

Os monômeros de aminoácidos que compõem as proteínas são chamados de "resíduos de aminoácidos". Um resíduo de aminoácido com um grupo amino livre é chamado de N-terminal e está escrito à esquerda, e tendo um grupo ?-carboxila livre é chamado de C-terminal e está escrito à direita. Os péptidos são escritos e lidos a partir do terminal N. A cadeia de átomos repetidos na cadeia -NH-CH-CO-polipeptídeo é chamada "espinha dorsal peptídica"(ver diagrama B).

Ao nomear um polipeptídeo, o sufixo -il é adicionado ao nome abreviado dos resíduos de aminoácidos, exceto para o aminoácido C-terminal. Por exemplo, o tetrapeptídeo Ser-Gly-Pro-Ala é lido como serilglicilprolilalanina.

A ligação peptídica formada pelo grupo imino da prolina difere de outras ligações peptídicas, pois o átomo de nitrogênio do grupo peptídico está ligado não ao hidrogênio, mas a um radical.

Os peptídeos diferem na composição de aminoácidos, número e ordem dos aminoácidos.

Serilglicilprolilalanina

Esquema A. Formação de dipeptídeos

Esquema B. Estrutura de peptídeos

Ser-Gis-Pro-Ala e Ala-Pro-Gis-Ser são dois peptídeos diferentes, apesar de terem a mesma composição quantitativa e qualitativa de aminoácidos.

2. Caracterização da ligação peptídica

A ligação peptídica tem a característica de uma ligação parcialmente dupla, por isso é mais curta que o resto das ligações do esqueleto peptídico e, como resultado, tem pouca mobilidade. A estrutura eletrônica da ligação peptídica determina a estrutura rígida planar do grupo peptídico. Os planos dos grupos peptídicos estão localizados em ângulo entre si (Fig. 1-1).

A ligação entre o átomo de carbono α e o grupo α-amino ou grupo α-carboxila é capaz de rotação livre (embora limitada pelo tamanho e natureza dos radicais), o que permite que a cadeia polipeptídica assuma várias configurações.

As ligações peptídicas estão geralmente localizadas na configuração trans, ou seja, Os átomos de carbono α estão localizados em lados opostos da ligação peptídica. Como resultado, os radicais laterais dos aminoácidos estão na distância mais remota uns dos outros no espaço (Fig. 1-2).

As ligações peptídicas são muito fortes e não se rompem espontaneamente em condições normais que existem nas células (ambiente neutro, temperatura corporal). Em condições de laboratório, a hidrólise das ligações peptídicas das proteínas é realizada em uma ampola selada com ácido clorídrico concentrado (6 mol/l), a uma temperatura superior a 105 ° C, e a hidrólise completa da proteína em aminoácidos livres leva cerca de um dia.

Nos organismos vivos, as ligações peptídicas nas proteínas são quebradas com a ajuda de enzimas proteolíticas especiais (do inglês, proteína - proteína, lise - destruição), também chamadas de proteases ou hidrolases peptídicas.

Para detectar proteínas e peptídeos em uma solução, bem como quantificá-los, é utilizada uma reação de biureto (resultado positivo para substâncias que contenham pelo menos duas ligações peptídicas em sua composição).

3. Papel biológico dos peptídeos

O corpo humano produz muitos peptídeos que estão envolvidos na regulação de vários processos biológicos e possuem alta atividade fisiológica.

Arroz. 1-1. Planos de localização de grupos peptídicos e átomos de carbono α no espaço.

Arroz. 1-2. Configuração trans de ligações peptídicas. Grupos funcionais-CO- e -NH-,

formando ligações peptídicas não são ionizadas, mas polares, e podem participar da formação de ligações de hidrogênio.

O número de resíduos de aminoácidos na estrutura de peptídeos biologicamente ativos pode variar de 3 a 50. O hormônio liberador de tireotropina e glutationa (tripeptídeos), assim como as encefalinas, que possuem 5 aminoácidos em sua composição, podem ser atribuídos a um dos os “menores” peptídeos. No entanto, a maioria dos peptídeos biologicamente ativos contém mais de 10 aminoácidos, por exemplo, o neuropeptídeo Y (regulador de apetite) contém 36 aminoácidos e a corticoliberina - 41 aminoácidos.

Alguns dos peptídeos, em particular a maioria dos hormônios peptídicos, contêm ligações peptídicas formadas pelo grupo a-amino e pelo grupo a-carboxil de aminoácidos vizinhos. Como regra, eles são sintetizados a partir de precursores proteicos inativos nos quais enzimas proteolíticas específicas quebram certas ligações peptídicas.

A angiotensina II é um octapeptídeo formado a partir de uma grande proteína plasmática, o angiotensinogênio, como resultado da ação sequencial de duas enzimas proteolíticas.

A primeira enzima proteolítica, renina, cliva um peptídeo contendo 10 aminoácidos chamado angiotensina I do angiotensinogênio do terminal N. A segunda enzima proteolítica, carboxidipeptidil peptidase, cliva do terminal C

Aula nº 1

TÓPICO: "Aminoácidos".

Plano de aula:

1. Caracterização de aminoácidos

2. Peptídeos.

Caracterização de aminoácidos.

Os aminoácidos são compostos orgânicos, derivados de hidrocarbonetos, cujas moléculas incluem grupos carboxila e amino.

As proteínas são formadas por resíduos de aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Para analisar a composição de aminoácidos, é realizada a hidrólise de proteínas, seguida do isolamento dos aminoácidos. Consideremos os principais padrões característicos de aminoácidos nas proteínas.

Foi agora estabelecido que a composição das proteínas inclui um conjunto de aminoácidos de ocorrência constante e frequente. São 18. Além dos indicados, foram encontrados mais 2 aminoácidos amidas - asparagina e glutamina. Todos eles foram nomeados principal aminoácidos (frequentes). Eles são muitas vezes referidos figurativamente "Magia" aminoácidos. Além dos principais aminoácidos, existem também os raros, aqueles que não são frequentemente encontrados na composição das proteínas naturais. Eles são chamados menor.

Quase todos os aminoácidos das proteínas são α - aminoácidos(o grupo amino está localizado no primeiro átomo de carbono após o grupo carboxila). Com base no exposto, para a maioria dos aminoácidos, a fórmula geral é válida:

NH 2 -CH-COOH

Onde R são radicais com estruturas diferentes.

Considere as fórmulas de aminoácidos de proteínas, Tabela. 2.

Tudo α - os aminoácidos, exceto o aminoacético (glicina), têm uma α é um átomo de carbono e existe como dois enantiômeros. Com raras exceções, os aminoácidos naturais pertencem à série L. Apenas na composição das paredes celulares de bactérias e em antibióticos foram encontrados aminoácidos da série genética D. O valor do ângulo de rotação é 20-30 0 graus. A rotação pode ser para a direita (7 aminoácidos) e para a esquerda (10 aminoácidos).

H— *—NH 2 H 2 N—*—H

D - configuração L-configuração

(aminoácidos naturais)

Dependendo da predominância de grupos amino ou carboxila, os aminoácidos são divididos em 3 subclasses:

aminoácidos ácidos. Os grupos carboxil (ácido) predominam sobre os grupos amino (básicos), por exemplo, ácidos aspártico e glutâmico.

Aminoácidos neutros O número de grupos é igual. Glicina, alanina, etc.

Aminoácidos básicos. Básicos (grupos amino) predominam sobre carboxil (ácido), por exemplo, lisina.

Em propriedades físicas e químicas, os aminoácidos diferem nitidamente dos ácidos e bases correspondentes. São mais solúveis em água do que em solventes orgânicos; bem cristalizado; têm alta densidade e pontos de fusão excepcionalmente altos. Essas propriedades indicam a interação de grupos amina e ácido, como resultado de que os aminoácidos no estado sólido e em solução (em uma ampla faixa de pH) estão na forma zwitteriônica (ou seja, como sais internos). A influência mútua dos grupos é especialmente pronunciada em α-aminoácidos, onde ambos os grupos estão próximos.

H 2 N - CH 2 COOH ↔ H 3 N + - CH 2 COO -

zwitterion

Zwitter - a estrutura iônica dos aminoácidos é confirmada pelo seu grande momento dipolar (não inferior a 5010 -30 C  m), bem como pela banda de absorção no espectro IR de um aminoácido sólido ou sua solução.

Os aminoácidos são capazes de entrar em reações de policondensação, levando à formação de polipeptídeos de diferentes comprimentos, que constituem a estrutura primária da molécula de proteína.

H 2 N–CH(R 1)-COOH + H 2 N– CH(R 2) – COOH → H 2 N – CH(R 1) – CO-NH– CH(R 2) – COOH

dipeptídeo

A ligação C-N é chamada peptídeo conexão.

Além dos 20 aminoácidos mais comuns discutidos acima, alguns outros aminoácidos foram isolados dos hidrolisados ​​de algumas proteínas especializadas. Todos eles são, via de regra, derivados de aminoácidos comuns, ou seja, aminoácidos modificados.

4-hidroxiprolina , encontrado na proteína fibrilar colágeno e algumas proteínas vegetais; 5-oxilisina encontrada em hidrolisados ​​de colágeno, desmosy n e isodesmosina isolado a partir de hidrolisados ​​de proteína fibrilar elastina. Parece que esses aminoácidos são encontrados apenas nesta proteína. Sua estrutura é incomum: as quartas moléculas de lisina, conectadas por seus grupos R, formam um anel de piridina substituído. É possível que, devido a essa mesma estrutura, esses aminoácidos possam formar 4 cadeias peptídicas radialmente divergentes. O resultado é que a elastina, ao contrário de outras proteínas fibrilares, é capaz de se deformar (esticar) em duas direções mutuamente perpendiculares. etc.

A partir dos aminoácidos protéicos listados, os organismos vivos sintetizam um grande número de diversos compostos proteicos. Muitas plantas e bactérias podem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam a partir de compostos inorgânicos simples. No corpo de humanos e animais, cerca de metade dos aminoácidos também são sintetizados, a outra parte dos aminoácidos pode entrar no corpo humano apenas com proteínas alimentares.

- Aminoácidos essenciais - não são sintetizados no corpo humano, mas vêm apenas com os alimentos. Os aminoácidos essenciais incluem 8 aminoácidos: valina, fenilalanina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, triptofano, fenilalanina.

- aminoácidos não essenciais - pode ser sintetizado no corpo humano a partir de outros componentes. Os aminoácidos não essenciais incluem 12 aminoácidos.

Para uma pessoa, ambos os tipos de aminoácidos são igualmente importantes: substituíveis e insubstituíveis. A maioria dos aminoácidos é usada para construir as próprias proteínas do corpo, mas o corpo não pode existir sem aminoácidos essenciais. As proteínas, que contêm aminoácidos essenciais, devem ser cerca de 16-20% na dieta dos adultos (20-30g com uma ingestão diária de proteína de 80-100g). Na nutrição infantil, a proporção de proteína aumenta para 30% para escolares e até 40% para pré-escolares. Isso se deve ao fato de que o corpo da criança está em constante crescimento e, portanto, precisa de uma grande quantidade de aminoácidos como material plástico para construir proteínas nos músculos, vasos sanguíneos, sistema nervoso, pele e todos os outros tecidos e órgãos.

Nestes dias de fast food e da paixão geral por fast food, a dieta é muitas vezes dominada por alimentos ricos em carboidratos e gorduras facilmente digeríveis, e a proporção de alimentos proteicos é visivelmente reduzida. Com a falta de aminoácidos na dieta ou durante a fome no corpo humano por um curto período de tempo, as proteínas do tecido conjuntivo, sangue, fígado e músculos podem ser destruídas, e o “material de construção” obtido deles - os aminoácidos vão para manter o funcionamento normal dos órgãos mais importantes - o coração e o cérebro. O corpo humano pode ser deficiente em aminoácidos essenciais e não essenciais. A deficiência de aminoácidos, especialmente os essenciais, leva à falta de apetite, crescimento e desenvolvimento atrofiados, fígado gorduroso e outros distúrbios graves. Os primeiros "anúncios" da falta de aminoácidos podem ser uma diminuição do apetite, deterioração da pele, perda de cabelo, fraqueza muscular, fadiga, diminuição da imunidade, anemia. Tais manifestações podem ocorrer em indivíduos que, para reduzir o peso, seguem uma dieta hipocalórica desequilibrada com forte restrição de produtos proteicos.

Mais frequentemente do que outros, manifestações de falta de aminoácidos, especialmente os essenciais, são enfrentadas por vegetarianos que deliberadamente evitam incluir proteína animal completa em sua dieta.

O excesso de aminoácidos é bastante raro nos dias de hoje, mas pode causar o desenvolvimento de doenças graves, principalmente em crianças e adolescentes. Os mais tóxicos são a metionina (provoca o risco de ataque cardíaco e acidente vascular cerebral), tirosina (pode provocar o desenvolvimento de hipertensão arterial, levar à ruptura da glândula tireóide) e histidina (pode contribuir para a deficiência de cobre no organismo e levar ao desenvolvimento de aneurisma da aorta, doenças articulares, cabelos grisalhos precoces). , anemia grave). Em condições normais de funcionamento do corpo, quando há uma quantidade suficiente de vitaminas (B 6, B 12, ácido fólico) e antioxidantes (vitaminas A, E, C e selênio), um excesso de aminoácidos rapidamente se transforma em útil componentes e não tem tempo para "danificar" o corpo. Com uma dieta desequilibrada, há deficiência de vitaminas e oligoelementos, e o excesso de aminoácidos pode atrapalhar o funcionamento de sistemas e órgãos. Essa opção é possível com a adesão de longo prazo a dietas proteicas ou com baixo teor de carboidratos, bem como com a ingestão descontrolada de produtos proteico-energéticos (coquetéis de aminoácidos-vitaminas) pelos atletas para aumentar o peso e desenvolver os músculos.

Entre os métodos químicos, o método mais comum pontuação de aminoácidos (pontuação - pontuação, contagem). Baseia-se na comparação da composição de aminoácidos da proteína do produto avaliado com a composição de aminoácidos proteína padrão (ideal). Após uma determinação química quantitativa do conteúdo de cada um dos aminoácidos essenciais na proteína em estudo, o escore de aminoácidos (AC) é determinado para cada um deles de acordo com a fórmula

CA = (m ak . pesquisa / m ak . ideal ) 100

m acc. pesquisa - o conteúdo de um aminoácido essencial (em mg) em 1 g da proteína em estudo.

m acc. ideal - o conteúdo de um aminoácido essencial (em mg) em 1 g de uma proteína padrão (ideal).

Amostra de aminoácidos da FAO/OMS

Simultaneamente com a determinação do escore de aminoácidos, aminoácido essencial limitante para uma determinada proteína , ou seja aquele para o qual a velocidade é a menor.

Peptídeos.

Dois aminoácidos podem ser ligados covalentemente via peptídeo ligação com a formação de um dipeptídeo.

Três aminoácidos podem ser ligados através de duas ligações peptídicas para formar um tripeptídeo. Vários aminoácidos formam oligopeptídeos, um grande número de aminoácidos forma polipeptídeos. Os peptídeos contêm apenas um grupo -amino e um grupo -carboxila. Esses grupos podem ser ionizados em determinados valores de pH. Como os aminoácidos, eles têm curvas de titulação características e pontos isoelétricos nos quais não se movem em um campo elétrico.

Como outros compostos orgânicos, os peptídeos participam de reações químicas que são determinadas pela presença de grupos funcionais: um grupo amino livre, um grupo carboxi livre e grupos R. As ligações peptídicas são suscetíveis à hidrólise por um ácido forte (por exemplo, HCl 6M) ou uma base forte para formar aminoácidos. A hidrólise das ligações peptídicas é um passo necessário para determinar a composição de aminoácidos das proteínas. As ligações peptídicas podem ser quebradas pela ação de enzimas proteases.

Muitos peptídeos naturais são biologicamente ativos em concentrações muito baixas.

Peptídeos são preparações farmacêuticas potencialmente ativas, existem três caminhos recebendo-os:

1) excreção de órgãos e tecidos;

2) engenharia genética;

3) síntese química direta.

Neste último caso, são impostas altas exigências ao rendimento dos produtos em todas as etapas intermediárias.

Os aminoácidos são as unidades químicas estruturais ou "blocos de construção" que compõem as proteínas. Os aminoácidos são 16% de nitrogênio, que é sua principal diferença química dos outros dois nutrientes mais importantes - carboidratos e gorduras. A importância dos aminoácidos para o corpo é determinada pelo enorme papel que as proteínas desempenham em todos os processos da vida.

Todo organismo vivo, desde os maiores animais até os minúsculos micróbios, é composto de proteínas. Várias formas de proteínas estão envolvidas em todos os processos que ocorrem em organismos vivos. No corpo humano, as proteínas formam músculos, ligamentos, tendões, todos os órgãos e glândulas, cabelos, unhas. As proteínas fazem parte dos fluidos e dos ossos. Enzimas e hormônios que catalisam e regulam todos os processos do corpo também são proteínas. A deficiência desses nutrientes no organismo pode levar ao desequilíbrio hídrico, o que causa inchaço.

Cada proteína no corpo é única e existe para propósitos específicos. As proteínas não são intercambiáveis. Eles são sintetizados no corpo a partir de aminoácidos, que são formados como resultado da quebra de proteínas encontradas nos alimentos. Assim, são os aminoácidos, e não as proteínas em si, que são os elementos mais valiosos da nutrição. Além do fato de que os aminoácidos formam proteínas que compõem os tecidos e órgãos do corpo humano, alguns deles atuam como neurotransmissores (neurotransmissores) ou são seus precursores.

Os neurotransmissores são substâncias químicas que transmitem impulsos nervosos de uma célula nervosa para outra. Assim, alguns aminoácidos são essenciais para o funcionamento normal do cérebro. Os aminoácidos contribuem para que as vitaminas e os minerais desempenhem adequadamente suas funções. Alguns aminoácidos fornecem energia diretamente ao tecido muscular.

No corpo humano, muitos aminoácidos são sintetizados no fígado. No entanto, alguns deles não podem ser sintetizados no corpo, então uma pessoa deve obtê-los com alimentos. Esses aminoácidos essenciais incluem histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Aminoácidos que são sintetizados no fígado: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, citrulina, cisteína, ácido gama-aminobutírico, glutamina e ácido glutâmico, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirosina.

O processo de síntese de proteínas está em curso no corpo. No caso de falta de pelo menos um aminoácido essencial, a formação de proteínas é interrompida. Isso pode levar a uma ampla variedade de problemas sérios - de indigestão a depressão e crescimento atrofiado.

Como surge tal situação? Mais fácil do que você imagina. Muitos fatores levam a isso, mesmo que sua dieta seja equilibrada e você consuma proteína suficiente. Má absorção no trato gastrointestinal, infecção, trauma, estresse, certos medicamentos, o processo de envelhecimento e outros desequilíbrios de nutrientes no corpo podem levar a deficiências de aminoácidos essenciais.

Deve-se ter em mente que todos os itens acima não significam que comer uma grande quantidade de proteína ajudará a resolver quaisquer problemas. Na verdade, não contribui para a preservação da saúde.

O excesso de proteína gera estresse adicional para os rins e o fígado, que precisam processar os produtos do metabolismo das proteínas, sendo o principal deles a amônia. É muito tóxico para o corpo, de modo que o fígado o processa imediatamente em uréia, que então entra na corrente sanguínea para os rins, onde é filtrada e excretada.

Desde que a quantidade de proteína não seja muito alta e o fígado esteja funcionando bem, a amônia é neutralizada imediatamente e não faz mal. Mas se houver muito e o fígado não conseguir lidar com sua neutralização (como resultado de desnutrição, indigestão e / ou doença hepática), um nível tóxico de amônia é criado no sangue. Neste caso, muitos problemas de saúde graves podem surgir, até encefalopatia hepática e coma.

Uma concentração muito alta de ureia também causa danos nos rins e dores nas costas. Portanto, não é a quantidade que importa, mas a qualidade das proteínas consumidas com os alimentos. Atualmente, é possível obter aminoácidos essenciais e não essenciais na forma de suplementos alimentares biologicamente ativos.

Isso é especialmente importante em várias doenças e ao usar dietas de redução. Os vegetarianos precisam de tais suplementos contendo aminoácidos essenciais para que o corpo receba tudo o que é necessário para a síntese normal de proteínas.

Existem diferentes tipos de suplementos de aminoácidos. Os aminoácidos fazem parte de alguns multivitamínicos, misturas de proteínas. Existem fórmulas comercialmente disponíveis contendo complexos de aminoácidos ou contendo um ou dois aminoácidos. Apresentam-se em várias formas: cápsulas, comprimidos, líquidos e pós.

A maioria dos aminoácidos existe em duas formas, a estrutura química de um sendo uma imagem espelhada do outro. Eles são chamados de formas D e L, como D-cistina e L-cistina.

D significa dextra (direita em latim), e L significa levo (respectivamente, esquerda). Esses termos denotam a direção de rotação da hélice, que é a estrutura química de uma determinada molécula. As proteínas de organismos animais e vegetais são criadas principalmente pelas formas L de aminoácidos (com exceção da fenilalanina, que é representada pelas formas D, L).

Suplementos alimentares contendo L-aminoácidos são considerados mais adequados para os processos bioquímicos do corpo humano.
Aminoácidos livres ou não ligados são a forma mais pura. Portanto, ao escolher um suplemento de aminoácidos, deve-se dar preferência a produtos que contenham aminoácidos L-cristalinos padronizados pela Farmacopeia Americana (USP). Eles não precisam ser digeridos e são absorvidos diretamente na corrente sanguínea. Após a administração oral, eles são absorvidos muito rapidamente e, via de regra, não causam reações alérgicas.

Aminoácidos individuais são tomados com o estômago vazio, de preferência de manhã ou entre as refeições com uma pequena quantidade de vitaminas B6 e C. Se você estiver tomando um complexo de aminoácidos que inclui todos os aminoácidos essenciais, é melhor fazê-lo 30 minutos após ou 30 minutos antes de uma refeição. É melhor tomar aminoácidos essenciais individuais e um complexo de aminoácidos, mas em momentos diferentes. Aminoácidos separados não devem ser tomados por muito tempo, especialmente em altas doses. Recomende a recepção no prazo de 2 meses com uma pausa de 2 meses.

Alanina

A alanina contribui para a normalização do metabolismo da glicose. Foi estabelecida uma relação entre o excesso de alanina e a infecção pelo vírus Epstein-Barr, bem como a síndrome da fadiga crônica. Uma forma de alanina, beta-alanina, é um constituinte do ácido pantotênico e da coenzima A, um dos catalisadores mais importantes do corpo.

Arginina

A arginina retarda o crescimento de tumores, incluindo câncer, estimulando o sistema imunológico do corpo. Aumenta a atividade e o tamanho do timo, que produz linfócitos T. A este respeito, a arginina é útil para pessoas que sofrem de infecção por HIV e neoplasias malignas.

Também é usado para doenças do fígado (cirrose e degeneração gordurosa), promove processos de desintoxicação no fígado (principalmente a neutralização da amônia). O fluido seminal contém arginina, por isso às vezes é usado no tratamento da infertilidade em homens. Há também uma grande quantidade de arginina no tecido conjuntivo e na pele, por isso seu uso é eficaz para diversas lesões. A arginina é um componente metabólico importante no tecido muscular. Ajuda a manter um equilíbrio ideal de nitrogênio no corpo, pois está envolvido no transporte e neutralização do excesso de nitrogênio no corpo.

A arginina ajuda a reduzir o peso, pois causa alguma redução nas reservas de gordura corporal.

A arginina faz parte de muitas enzimas e hormônios. Tem um efeito estimulante na produção de insulina pelo pâncreas como componente da vasopressina (hormônio pituitário) e ajuda na síntese do hormônio do crescimento. Embora a arginina seja sintetizada no organismo, sua produção pode ser reduzida em recém-nascidos. As fontes de arginina são chocolate, coco, laticínios, gelatina, carne, aveia, amendoim, soja, nozes, farinha branca, trigo e gérmen de trigo.

Pessoas com infecções virais, incluindo Herpes simplex, não devem tomar suplementos de arginina e devem evitar alimentos ricos em arginina. Gestantes e lactantes não devem tomar suplementos de arginina. Tomar pequenas doses de arginina é recomendado para doenças das articulações e do tecido conjuntivo, para intolerância à glicose, doenças e lesões hepáticas. O uso a longo prazo não é recomendado.

Asparagina

A asparagina é necessária para manter o equilíbrio nos processos que ocorrem no sistema nervoso central: evita tanto a excitação excessiva quanto a inibição excessiva. Está envolvido na síntese de aminoácidos no fígado.

Como este aminoácido aumenta a vitalidade, a suplementação com base nele é usada para fadiga. Também desempenha um papel importante nos processos metabólicos. O ácido aspártico é frequentemente prescrito para doenças do sistema nervoso. É útil para atletas, bem como para violações da função hepática. Além disso, estimula o sistema imunológico aumentando a produção de imunoglobulinas e anticorpos.

O ácido aspártico é encontrado em grandes quantidades em proteínas vegetais obtidas de sementes germinadas e em produtos cárneos.

Carnitina

A rigor, a carnitina não é um aminoácido, mas sua estrutura química é semelhante à dos aminoácidos e, portanto, geralmente são considerados juntos. A carnitina não está envolvida na síntese de proteínas e não é um neurotransmissor. Sua principal função no organismo é o transporte de ácidos graxos de cadeia longa, no processo de oxidação dos quais a energia é liberada. É uma das principais fontes de energia para o tecido muscular. Assim, a carnitina aumenta a conversão de gordura em energia e previne a deposição de gordura no corpo, principalmente no coração, fígado e músculos esqueléticos.

A carnitina reduz a probabilidade de desenvolver complicações do diabetes mellitus associadas a distúrbios do metabolismo da gordura, retarda a degeneração gordurosa do fígado no alcoolismo crônico e o risco de doença cardíaca. Tem a capacidade de reduzir os níveis de triglicérides no sangue, promover a perda de peso e aumentar a força muscular em pacientes com doenças neuromusculares, além de potencializar o efeito antioxidante das vitaminas C e E.

Acredita-se que algumas variantes de distrofias musculares estejam associadas à deficiência de carnitina. Com tais doenças, as pessoas devem receber mais dessa substância do que o exigido pelas normas.

Pode ser sintetizado no corpo na presença de ferro, tiamina, piridoxina e os aminoácidos lisina e metionina. A síntese de carnitina é realizada na presença também de uma quantidade suficiente de vitamina C. Uma quantidade insuficiente de qualquer um desses nutrientes no corpo leva a uma deficiência de carnitina. A carnitina entra no corpo com alimentos, principalmente com carne e outros produtos animais.

A maioria dos casos de deficiência de carnitina está associada a um defeito geneticamente determinado no processo de sua síntese. Possíveis manifestações de deficiência de carnitina incluem consciência prejudicada, dor no coração, fraqueza muscular e obesidade.

Os homens, devido à sua maior massa muscular, requerem mais carnitina do que as mulheres. Os vegetarianos são mais propensos a serem deficientes neste nutriente do que os não vegetarianos porque a carnitina não é encontrada nas proteínas vegetais.

Além disso, metionina e lisina (aminoácidos necessários para a síntese da carnitina) também não são encontradas em alimentos vegetais em quantidades suficientes.

Os vegetarianos devem tomar suplementos ou comer alimentos enriquecidos com lisina, como flocos de milho, para obter a carnitina de que precisam.

A carnitina é apresentada em suplementos alimentares em várias formas: na forma de D, L-carnitina, D-carnitina, L-carnitina, acetil-L-carnitina.
É preferível tomar L-carnitina.

citrulina

A citrulina é predominantemente encontrada no fígado. Aumenta o fornecimento de energia, estimula o sistema imunológico e, no processo de metabolismo, se transforma em L-arginina. Neutraliza a amônia, que danifica as células do fígado.

cisteína e cistina

Esses dois aminoácidos estão intimamente relacionados entre si, cada molécula de cistina consiste em duas moléculas de cisteína conectadas uma à outra. A cisteína é muito instável e se converte prontamente em L-cistina e, portanto, um aminoácido é prontamente convertido em outro quando necessário.

Ambos os aminoácidos contêm enxofre e desempenham um papel importante na formação dos tecidos da pele, são importantes para os processos de desintoxicação. A cisteína faz parte da alfa-queratina - a principal proteína das unhas, pele e cabelo. Promove a formação de colágeno e melhora a elasticidade e a textura da pele. A cisteína é um componente de outras proteínas do corpo, incluindo algumas enzimas digestivas.

A cisteína ajuda a neutralizar algumas substâncias tóxicas e protege o corpo dos efeitos nocivos da radiação. É um dos antioxidantes mais poderosos, e seu efeito antioxidante é potencializado quando tomado com vitamina C e selênio.

A cisteína é um precursor da glutationa, uma substância que tem um efeito protetor nas células do fígado e do cérebro contra danos causados ​​pelo álcool, certas drogas e substâncias tóxicas encontradas na fumaça do cigarro. A cisteína se dissolve melhor que a cistina e é mais rapidamente utilizada no corpo, por isso é mais usada no tratamento complexo de várias doenças. Este aminoácido é formado no corpo a partir de L-metionina, com a presença obrigatória de vitamina B6.

A ingestão adicional de cisteína é necessária para artrite reumatóide, doença arterial e câncer. Acelera a recuperação após as operações, queima, liga metais pesados ​​e ferro solúvel. Este aminoácido também acelera a queima de gordura e a formação de tecido muscular.

A L-cisteína tem a capacidade de quebrar o muco nas vias aéreas, razão pela qual é frequentemente usada para bronquite e enfisema. Acelera o processo de cicatrização em doenças respiratórias e desempenha um papel importante na ativação de leucócitos e linfócitos.

Uma vez que esta substância aumenta a quantidade de glutationa nos pulmões, rins, fígado e medula óssea vermelha, retarda o processo de envelhecimento, por exemplo, reduzindo o número de manchas da idade. A N-acetilcisteína é mais eficaz em aumentar os níveis de glutationa no corpo do que a cistina ou mesmo a própria glutationa.

Pessoas com diabetes devem ter cuidado ao tomar suplementos de cisteína, pois tem a capacidade de inativar a insulina. Se você tem cistinúria, uma condição genética rara que causa cálculos de cistina, você não deve tomar cisteína.

Dimetilglicina

A dimetilglicina é um derivado da glicina, o aminoácido mais simples. É um componente de muitas substâncias importantes, como os aminoácidos metionina e colina, alguns hormônios, neurotransmissores e DNA.

A dimetilglicina é encontrada em pequenas quantidades em produtos de carne, sementes e grãos. Embora nenhum sintoma esteja associado à deficiência de dimetilglicina, a suplementação de dimetilglicina tem vários efeitos benéficos, incluindo energia aprimorada e desempenho mental.

A dimetilglicina também estimula o sistema imunológico, reduz o colesterol e os triglicerídeos no sangue, ajuda a normalizar a pressão arterial e os níveis de glicose e também contribui para a normalização da função de muitos órgãos. Também é usado para crises epilépticas.

Ácido gama aminobutírico

O ácido gama-aminobutírico (GABA) atua como um neurotransmissor do sistema nervoso central no corpo e é indispensável para o metabolismo no cérebro. É formado a partir de outro aminoácido - glutamina. Reduz a atividade dos neurônios e evita a superexcitação das células nervosas.

O ácido gama-aminobutírico alivia a excitação e tem um efeito calmante, pode ser tomado da mesma forma que os tranquilizantes, mas sem risco de dependência. Este aminoácido é utilizado no tratamento complexo de epilepsia e hipertensão arterial. Por ter um efeito relaxante, é usado no tratamento de disfunções sexuais. Além disso, GABA é prescrito para transtorno de déficit de atenção. Um excesso de ácido gama-aminobutírico, no entanto, pode aumentar a ansiedade, causar falta de ar e tremores nos membros.

Ácido glutâmico

O ácido glutâmico é um neurotransmissor que transmite impulsos no sistema nervoso central. Este aminoácido desempenha um papel importante no metabolismo dos carboidratos e promove a penetração do cálcio através da barreira hematoencefálica.

Este aminoácido pode ser usado pelas células cerebrais como fonte de energia. Também neutraliza a amônia removendo átomos de nitrogênio no processo de formação de outro aminoácido - glutamina. Este processo é a única maneira de neutralizar a amônia no cérebro.

O ácido glutâmico é usado na correção de distúrbios comportamentais em crianças, bem como no tratamento de epilepsia, distrofia muscular, úlceras, condições hipoglicêmicas, complicações da terapia com insulina para diabetes mellitus e distúrbios do desenvolvimento mental.

Glutamina

A glutamina é o aminoácido mais comumente encontrado na forma livre nos músculos. Ele penetra muito facilmente na barreira hematoencefálica e nas células cerebrais passa para o ácido glutâmico e vice-versa, além disso, aumenta a quantidade de ácido gama-aminobutírico, necessário para manter o funcionamento normal do cérebro.

Este aminoácido também mantém um equilíbrio ácido-base normal no corpo e um estado saudável do trato gastrointestinal, e é necessário para a síntese de DNA e RNA.

A glutamina é um participante ativo no metabolismo do nitrogênio. Sua molécula contém dois átomos de nitrogênio e é formada a partir de ácido glutâmico pela adição de um átomo de nitrogênio. Assim, a síntese de glutamina ajuda a remover o excesso de amônia dos tecidos, principalmente do cérebro, e transporta nitrogênio dentro do corpo.

A glutamina é encontrada em grandes quantidades nos músculos e é usada para sintetizar proteínas nas células do músculo esquelético. Portanto, os suplementos de glutamina são usados ​​por fisiculturistas e em várias dietas, bem como para prevenir a perda muscular em doenças como neoplasias e AIDS, após cirurgias e durante o repouso prolongado no leito.

Além disso, a glutamina também é usada no tratamento de artrite, doenças autoimunes, fibrose, doenças do trato gastrointestinal, úlceras pépticas, doenças do tecido conjuntivo.

Este aminoácido melhora a atividade cerebral e, portanto, é usado para epilepsia, síndrome da fadiga crônica, impotência, esquizofrenia e demência senil. A L-glutamina reduz o desejo patológico de álcool, por isso é usada no tratamento do alcoolismo crônico.

A glutamina é encontrada em muitos alimentos, tanto vegetais quanto animais, mas é facilmente destruída pelo calor. Espinafre e salsa são boas fontes de glutamina, desde que consumidos crus.

Os suplementos alimentares contendo glutamina devem ser armazenados apenas em local seco, caso contrário a glutamina será convertida em amônia e ácido piroglutâmico. Não tome glutamina para cirrose hepática, doença renal, síndrome de Reye.

Glutationa

A glutationa, como a carnitina, não é um aminoácido. De acordo com a estrutura química, é um tripeptídeo obtido no organismo a partir de cisteína, ácido glutâmico e glicina.

A glutationa é um antioxidante. A maior parte da glutationa é encontrada no fígado (parte dela é liberada diretamente na corrente sanguínea), bem como nos pulmões e no trato gastrointestinal.

É necessário para o metabolismo dos carboidratos e também retarda o envelhecimento devido ao efeito no metabolismo dos lipídios e previne a ocorrência de aterosclerose. A deficiência de glutationa afeta principalmente o sistema nervoso, causando problemas de coordenação, processos de pensamento e tremores.

A quantidade de glutationa no corpo diminui com a idade. A este respeito, os idosos devem recebê-lo adicionalmente. No entanto, é preferível utilizar suplementos nutricionais contendo cisteína, ácido glutâmico e glicina – ou seja, substâncias que sintetizam a glutationa. O mais eficaz é a ingestão de N-acetilcisteína.

Glicina

A glicina retarda a degeneração do tecido muscular, pois é fonte de creatina, substância encontrada no tecido muscular e utilizada na síntese de DNA e RNA. A glicina é essencial para a síntese de ácidos nucleicos, ácidos biliares e aminoácidos não essenciais no corpo.

Faz parte de muitas preparações antiácidos usadas para doenças do estômago, é útil para reparar tecidos danificados, pois é encontrado em grandes quantidades na pele e no tecido conjuntivo.

Este aminoácido é essencial para o funcionamento normal do sistema nervoso central e para a manutenção da boa saúde da próstata. Atua como um neurotransmissor inibitório e, portanto, pode prevenir crises epilépticas.

A glicina é usada no tratamento da psicose maníaco-depressiva, também pode ser eficaz na hiperatividade. Um excesso de glicina no corpo causa uma sensação de fadiga, mas uma quantidade adequada fornece energia ao corpo. Se necessário, a glicina no corpo pode ser convertida em serina.

Histidina

A histidina é um aminoácido essencial que promove o crescimento e o reparo dos tecidos, faz parte das bainhas de mielina que protegem as células nervosas e também é necessária para a formação de glóbulos vermelhos e brancos. A histidina protege o corpo dos efeitos nocivos da radiação, promove a remoção de metais pesados ​​do corpo e ajuda na AIDS.

Um teor muito alto de histidina pode levar ao estresse e até mesmo distúrbios mentais (excitação e psicose).

Níveis inadequados de histidina no corpo pioram a artrite reumatóide e a surdez associada a danos no nervo auditivo. A metionina ajuda a diminuir o nível de histidina no corpo.

A histamina, um componente muito importante de muitas reações imunológicas, é sintetizada a partir da histidina. Também promove a excitação sexual. Nesse sentido, a ingestão simultânea de suplementos alimentares contendo histidina, niacina e piridoxina (necessários para a síntese de histamina) pode ser eficaz em distúrbios sexuais.

Como a histamina estimula a secreção do suco gástrico, o uso da histidina auxilia nos distúrbios digestivos associados à baixa acidez do suco gástrico.

Pessoas que sofrem de doença maníaco-depressiva não devem tomar histidina a menos que uma deficiência deste aminoácido tenha sido claramente estabelecida. A histidina é encontrada no arroz, trigo e centeio.

Isoleucina

A isoleucina é um dos BCAAs e aminoácidos essenciais necessários para a síntese da hemoglobina. Também estabiliza e regula os níveis de açúcar no sangue e os processos de fornecimento de energia.O metabolismo da isoleucina ocorre no tecido muscular.

Combinado com isoleucina e valina (BCAA) aumenta a resistência e promove a recuperação do tecido muscular, o que é especialmente importante para os atletas.

A isoleucina é essencial para muitas doenças mentais. A deficiência deste aminoácido leva a sintomas semelhantes à hipoglicemia.

As fontes alimentares de isoleucina incluem amêndoas, castanha de caju, carne de frango, grão de bico, ovos, peixe, lentilha, fígado, carne, centeio, a maioria das sementes, proteínas de soja.

Existem suplementos alimentares biologicamente ativos contendo isoleucina. Neste caso, é necessário manter o equilíbrio correto entre a isoleucina e os outros dois aminoácidos de cadeia ramificada BCAA - leucina e valina.

Leucina

A leucina é um aminoácido essencial, juntamente com a isoleucina e a valina, um dos três aminoácidos de cadeia ramificada BCAA. Atuando em conjunto, protegem o tecido muscular e são fontes de energia, além de contribuir para a restauração de ossos, pele, músculos, por isso seu uso é frequentemente recomendado durante o período de recuperação após lesões e operações.

A leucina também reduz um pouco os níveis de açúcar no sangue e estimula a liberação do hormônio do crescimento. As fontes alimentares de leucina incluem arroz integral, feijão, carne, nozes, soja e farinha de trigo.

Suplementos alimentares biologicamente ativos contendo leucina são usados ​​em combinação com valina e isoleucina. Eles devem ser tomados com cautela para não causar hipoglicemia. O excesso de leucina pode aumentar a quantidade de amônia no corpo.

Lisina

A lisina é um aminoácido essencial encontrado em quase todas as proteínas. É necessário para a formação e crescimento ósseo normal em crianças, promove a absorção de cálcio e mantém o metabolismo normal do nitrogênio em adultos.

Este aminoácido está envolvido na síntese de anticorpos, hormônios, enzimas, formação de colágeno e reparo tecidual. A lisina é usada no período de recuperação após operações e lesões esportivas. Também reduz os níveis séricos de triglicérides.

A lisina tem um efeito antiviral, especialmente contra vírus que causam herpes e infecções respiratórias agudas. A suplementação contendo lisina em combinação com vitamina C e bioflavonóides é recomendada para doenças virais.

A deficiência deste aminoácido essencial pode levar à anemia, sangramento no globo ocular, distúrbios enzimáticos, irritabilidade, fadiga e fraqueza, falta de apetite, crescimento lento e perda de peso, bem como distúrbios do sistema reprodutivo.

Alimentos fontes de lisina são queijo, ovos, peixe, leite, batatas, carne vermelha, soja e produtos de levedura.

Metionina

A metionina é um aminoácido essencial que ajuda a processar as gorduras, evitando a sua deposição no fígado e nas paredes das artérias. A síntese de taurina e cisteína depende da quantidade de metionina no corpo. Este aminoácido promove a digestão, proporciona processos de desintoxicação (principalmente a neutralização de metais tóxicos), reduz a fraqueza muscular, protege contra a exposição à radiação e é útil para osteoporose e alergias químicas.

Este aminoácido é usado na terapia complexa de artrite reumatóide e toxemia da gravidez. A metionina tem um efeito antioxidante pronunciado, pois é uma boa fonte de enxofre, que inativa os radicais livres. É usado para a síndrome de Gilbert, disfunção hepática. A metionina também é necessária para a síntese de ácidos nucleicos, colágeno e muitas outras proteínas. É útil para mulheres que tomam contraceptivos hormonais orais. A metionina reduz o nível de histamina no corpo, o que pode ser útil na esquizofrenia quando a quantidade de histamina é elevada.

A metionina no corpo é convertida em cisteína, que é o precursor da glutationa. Isso é muito importante em caso de envenenamento, quando uma grande quantidade de glutationa é necessária para neutralizar as toxinas e proteger o fígado.

Alimentos fontes de metionina: legumes, ovos, alho, lentilhas, carne, cebola, soja, sementes e iogurte.

Ornitina

A ornitina auxilia na liberação do hormônio do crescimento, que promove a queima de gordura no corpo. Este efeito é potencializado pelo uso de ornitina em combinação com arginina e carnitina. A ornitina também é necessária para o sistema imunológico e a função hepática, participando dos processos de desintoxicação e restauração das células hepáticas.

A ornitina no corpo é sintetizada a partir da arginina e, por sua vez, serve como precursor da citrulina, prolina e ácido glutâmico. Altas concentrações de ornitina são encontradas na pele e no tecido conjuntivo, então esse aminoácido ajuda a reparar os tecidos danificados.

Suplementos dietéticos contendo ornitina não devem ser administrados a crianças, gestantes ou lactantes, ou pessoas com histórico de esquizofrenia.

Fenilalanina

A fenilalanina é um aminoácido essencial. No corpo, pode se transformar em outro aminoácido - a tirosina, que, por sua vez, é usada na síntese de dois principais neurotransmissores: dopamina e norepinefrina. Portanto, esse aminoácido afeta o humor, reduz a dor, melhora a memória e a capacidade de aprendizado e suprime o apetite. É usado no tratamento de artrite, depressão, dor menstrual, enxaqueca, obesidade, doença de Parkinson e esquizofrenia.

A fenilalanina ocorre em três formas: L-fenilalanina (a forma natural e é ela quem faz parte da maioria das proteínas do corpo humano), D-fenilalanina (uma forma espelhada sintética, tem efeito analgésico), DL-fenilalanina (combina a propriedades benéficas das duas formas anteriores, geralmente é usado para a síndrome pré-menstrual.

Suplementos alimentares biologicamente ativos contendo fenilalanina não são administrados a mulheres grávidas, pessoas com ataques de ansiedade, diabetes, pressão alta, fenilcetonúria, melanoma pigmentar.

Prolina

A prolina melhora a condição da pele aumentando a produção de colágeno e reduzindo sua perda com a idade. Ajuda na restauração das superfícies cartilaginosas das articulações, fortalece os ligamentos e o músculo cardíaco. Para fortalecer o tecido conjuntivo, a prolina é melhor usada em combinação com a vitamina C.

A prolina entra no corpo principalmente a partir de produtos à base de carne.

Sereno

A serina é necessária para o metabolismo normal das gorduras e ácidos gordos, o crescimento do tecido muscular e a manutenção de um sistema imunitário normal.

A serina é sintetizada no corpo a partir da glicina. Como agente hidratante, está incluído em muitos produtos cosméticos e preparações dermatológicas.

Taurina

A taurina é encontrada em altas concentrações no músculo cardíaco, glóbulos brancos, músculos esqueléticos e no sistema nervoso central. Ele está envolvido na síntese de muitos outros aminoácidos e também faz parte do principal componente da bile, que é necessário para a digestão de gorduras, a absorção de vitaminas lipossolúveis e para manter os níveis normais de colesterol no sangue.

Portanto, a taurina é útil na aterosclerose, edema, doença cardíaca, hipertensão arterial e hipoglicemia. A taurina é essencial para o metabolismo normal do sódio, potássio, cálcio e magnésio. Previne a excreção de potássio do músculo cardíaco e, portanto, ajuda a prevenir certos distúrbios do ritmo cardíaco. A taurina tem um efeito protetor no cérebro, especialmente quando desidratada. É usado no tratamento de ansiedade e agitação, epilepsia, hiperatividade, convulsões.

Suplementos dietéticos com taurina são administrados a crianças com síndrome de Down e distrofia muscular. Em algumas clínicas, esse aminoácido é incluído na terapia complexa do câncer de mama. A excreção excessiva de taurina do corpo ocorre em várias condições e distúrbios metabólicos.

Arritmias, distúrbios da formação de plaquetas, candidíase, estresse físico ou emocional, doenças intestinais, deficiência de zinco e abuso de álcool levam a uma deficiência de taurina no organismo. O abuso de álcool também interrompe a capacidade do corpo de absorver a taurina.

Na diabetes, a necessidade de taurina do corpo aumenta e vice-versa, tomar suplementos alimentares contendo taurina e cistina reduz a necessidade de insulina. A taurina é encontrada em ovos, peixe, carne, leite, mas não é encontrada em proteínas vegetais.

É sintetizado no fígado a partir da cisteína e da metionina em outros órgãos e tecidos do corpo, desde que haja uma quantidade suficiente de vitamina B6. Com distúrbios genéticos ou metabólicos que interferem na síntese de taurina, é necessário tomar suplementos alimentares com este aminoácido.

Treonina

A treonina é um aminoácido essencial que contribui para a manutenção do metabolismo normal das proteínas no organismo. É importante para a síntese de colágeno e elastina, auxilia o fígado e está envolvido no metabolismo das gorduras em combinação com ácido aspártico e metionina.

A treonina é encontrada no coração, sistema nervoso central, músculos esqueléticos e previne a deposição de gordura no fígado. Este aminoácido estimula o sistema imunológico, pois promove a produção de anticorpos. A treonina é encontrada em quantidades muito pequenas em grãos, então os vegetarianos são mais propensos a serem deficientes neste aminoácido.

triptofano

O triptofano é um aminoácido essencial necessário para a produção de niacina. É usado para sintetizar a serotonina no cérebro, um dos neurotransmissores mais importantes. O triptofano é usado para insônia, depressão e para estabilizar o humor.

Ajuda na síndrome de hiperatividade em crianças, é usado para doenças cardíacas, para controlar o peso corporal, reduzir o apetite e também para aumentar a liberação do hormônio do crescimento. Ajuda nas crises de enxaqueca, ajuda a reduzir os efeitos nocivos da nicotina. A deficiência de triptofano e magnésio pode exacerbar os espasmos das artérias coronárias.

As fontes alimentares mais ricas de triptofano incluem arroz integral, queijo, carne, amendoim e proteína de soja.

Tirosina

A tirosina é um precursor dos neurotransmissores norepinefrina e dopamina. Este aminoácido está envolvido na regulação do humor; a falta de tirosina leva a uma deficiência de norepinefrina, que por sua vez leva à depressão. A tirosina suprime o apetite, ajuda a reduzir os depósitos de gordura, promove a produção de melatonina e melhora as funções das glândulas supra-renais, tireóide e hipófise.

A tirosina também está envolvida no metabolismo da fenilalanina. Os hormônios tireoidianos são formados pela adição de átomos de iodo à tirosina. Portanto, não é surpreendente que a baixa tirosina plasmática esteja associada ao hipotireoidismo.

Outros sintomas de deficiência de tirosina incluem pressão arterial baixa, baixa temperatura corporal e síndrome das pernas inquietas.

Suplementos dietéticos com tirosina são usados ​​para aliviar o estresse e acredita-se que ajudem na síndrome da fadiga crônica e na narcolepsia. Eles são usados ​​para ansiedade, depressão, alergias e dores de cabeça, bem como para abstinência de drogas. A tirosina pode ser útil na doença de Parkinson. As fontes naturais de tirosina são amêndoas, abacates, bananas, laticínios, sementes de abóbora e sementes de gergelim.

A tirosina pode ser sintetizada a partir da fenilalanina no corpo humano. Os suplementos de fenilalanina são melhor tomados na hora de dormir ou com alimentos ricos em carboidratos.

No contexto do tratamento com inibidores da monoamina oxidase (geralmente prescritos para depressão), você deve abandonar quase completamente os produtos que contêm tirosina e não tomar suplementos alimentares com tirosina, pois isso pode levar a um aumento inesperado e acentuado da pressão arterial.

Valina

A valina é um aminoácido essencial que tem um efeito estimulante, um dos aminoácidos BCAA, pelo que pode ser utilizado pelos músculos como fonte de energia. A valina é essencial para o metabolismo muscular, reparo de tecidos danificados e para manter o metabolismo normal do nitrogênio no corpo.

A valina é frequentemente usada para corrigir deficiências graves de aminoácidos resultantes da dependência de drogas. Seus níveis excessivamente altos no corpo podem levar a sintomas como parestesia (arrepios) até alucinações.
A valina é encontrada nos seguintes alimentos: cereais, carnes, cogumelos, laticínios, amendoim, proteína de soja.

A suplementação de valina deve ser balanceada com outros BCAAs, L-leucina e L-isoleucina.

Entre a variedade de aminoácidos, apenas 20 estão envolvidos na síntese proteica intracelular. aminoácidos proteinogênicos). Além disso, cerca de 40 aminoácidos não proteinogênicos foram encontrados no corpo humano. Todos os aminoácidos proteinogênicos são α- aminoácidos e pelo seu exemplo é possível mostrar maneiras adicionais classificação.

De acordo com a estrutura do radical lateral

distribuir

• alifático(alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, glicina),
• aromático(fenilalanina, tirosina, triptofano),
• contendo enxofre(cisteína, metionina),
• contendo grupo OH(serina, treonina, novamente tirosina),
• contendo adicional grupo COOH(ácidos aspártico e glutâmico),
• adicional grupo NH 2(lisina, arginina, histidina, também glutamina, asparagina).

Normalmente, os nomes dos aminoácidos são abreviados para 3 letras. Profissionais em biologia molecular também usam símbolos de uma única letra para cada aminoácido.

A estrutura dos aminoácidos proteinogênicos

De acordo com a polaridade do radical lateral

Existir não polar aminoácidos (aromáticos, alifáticos) e polar(descarregado, carregado negativamente e positivamente).

De acordo com as propriedades ácido-base

Eles são classificados de acordo com suas propriedades ácido-base. neutro(maioria), azedo(ácidos aspártico e glutâmico) e a Principal(lisina, arginina, histidina) aminoácidos.

Por indispensabilidade

De acordo com a necessidade do organismo, os que não são sintetizados no organismo são isolados e devem ser supridos com alimentos - insubstituível aminoácidos (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, metionina). PARA substituível incluem esses aminoácidos, cujo esqueleto de carbono é formado em reações metabólicas e é capaz de obter de alguma forma um grupo amino com a formação do aminoácido correspondente. Dois aminoácidos são condicionalmente insubstituível (arginina, histidina), i.e. sua síntese ocorre em quantidades insuficientes, especialmente para crianças.

Os aminoácidos são compostos heterofuncionais que necessariamente contêm dois grupos funcionais: um grupo amino - NH 2 e um grupo carboxila -COOH associado a um radical hidrocarboneto. A fórmula geral dos aminoácidos mais simples pode ser escrita da seguinte forma:

Como os aminoácidos contêm dois grupos funcionais diferentes que influenciam um ao outro, as reações características diferem daquelas dos ácidos carboxílicos e das aminas.

Propriedades dos aminoácidos

O grupo amino - NH 2 determina as propriedades básicas dos aminoácidos, pois é capaz de ligar um cátion hidrogênio a si mesmo de acordo com o mecanismo doador-aceptor devido à presença de um par de elétrons livre no átomo de nitrogênio.

O grupo -COOH (grupo carboxila) determina as propriedades ácidas desses compostos. Portanto, os aminoácidos são compostos orgânicos anfotéricos. Eles reagem com álcalis como ácidos:

Com ácidos fortes - como bases - aminas:

Além disso, o grupo amino em um aminoácido interage com seu grupo carboxila, formando um sal interno:

A ionização das moléculas de aminoácidos depende da natureza ácida ou alcalina do meio:

Como os aminoácidos em soluções aquosas se comportam como compostos anfotéricos típicos, em organismos vivos eles desempenham o papel de substâncias tampão que mantêm uma certa concentração de íons de hidrogênio.

Os aminoácidos são substâncias cristalinas incolores que se fundem com decomposição a temperaturas acima de 200°C. São solúveis em água e insolúveis em éter. Dependendo do radical R, eles podem ser doces, amargos ou insípidos.

Os aminoácidos são divididos em naturais (encontrados em organismos vivos) e sintéticos. Entre os aminoácidos naturais (cerca de 150), destacam-se os aminoácidos proteinogênicos (cerca de 20), que fazem parte das proteínas. Eles são em forma de L. Aproximadamente metade desses aminoácidos são indispensável, porque não são sintetizados no corpo humano. Os ácidos essenciais são valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, lisina, treonina, cisteína, metionina, histidina, triptofano. Essas substâncias entram no corpo humano com alimentos. Se sua quantidade nos alimentos for insuficiente, o desenvolvimento e o funcionamento normais do corpo humano são interrompidos. Em certas doenças, o corpo não é capaz de sintetizar alguns outros aminoácidos. Assim, com fenilcetonúria, a tirosina não é sintetizada. A propriedade mais importante dos aminoácidos é a capacidade de entrar em condensação molecular com a liberação de água e a formação de um grupo amida -NH-CO-, por exemplo:

Os compostos macromoleculares obtidos como resultado de tal reação contêm um grande número de fragmentos de amida e, portanto, são chamados de poliamidas.

Além da fibra de nylon sintética acima mencionada, estas incluem, por exemplo, o enanto, que é formado durante a policondensação do ácido aminoenântico. As fibras sintéticas são adequadas para aminoácidos com grupos amino e carboxila nas extremidades das moléculas.

As poliamidas de alfa-aminoácidos são chamadas de peptídeos. Com base no número de resíduos de aminoácidos dipeptídeos, tripeptídeos, polipeptídeos. Nesses compostos, os grupos -NH-CO- são chamados de grupos peptídicos.